L'hémoglobine est une protéine dont la principale fonction est le transport du dioxygène dans l'organisme humain et chez les autres vertébrés. L'hémoglobine se trouve essentiellement à l'intérieur des globules rouges du sang (13,5 à 17,5 g/dl chez l'homme et 12,5 à 15,5 g/dl chez la femme - en grammes d’hémoglobine par dl de sang) ce qui leur confère leur couleur rouge.

PropertyValue
dbpedia-owl:abstract
  • L'hémoglobine est une protéine dont la principale fonction est le transport du dioxygène dans l'organisme humain et chez les autres vertébrés. L'hémoglobine se trouve essentiellement à l'intérieur des globules rouges du sang (13,5 à 17,5 g/dl chez l'homme et 12,5 à 15,5 g/dl chez la femme - en grammes d’hémoglobine par dl de sang) ce qui leur confère leur couleur rouge. Elle appartient à la famille des protéines globulaires.L'hémoglobine humaine est constituée de quatre chaînes identiques deux à deux : deux chaînes α de 141 acides aminés chacune et de deux chaînes β de 146 acides aminés chacune (ce qui donne un total de 574 acides aminés pour l'hémoglobine). Chacune de ces chaînes est associée à un groupement prosthétique : l'hème. Le nom d'hémoglobine provient de deux mots : hème et globine. On la symbolise par « Hb ». Une molécule d'hème est constituée d'un ion fer complexé par une porphyrine.
  • Hemoglobina, oznaczana też skrótami Hb lub HGB – czerwony barwnik krwi, białko zawarte w erytrocytach, którego zasadniczą funkcją jest przenoszenie tlenu – przyłączanie go w płucach i uwalnianie w tkankach.Mutacje genu hemoglobiny prowadzą do chorób dziedzicznych: anemii sierpowatej, talasemii lub rzadkich chorób zwanych hemoglobinopatiami.
  • L'emoglobina è una proteina globulare la cui struttura quaternaria conta di 4 sub-unità, è solubile, di colore rosso (è una cromoproteina), ed è presente nei globuli rossi del sangue dei vertebrati, esclusi alcuni pesci antartici, responsabile del trasporto dell'ossigeno molecolare da un compartimento ad alta concentrazione di O2 ai tessuti che ne hanno bisogno. Ognuno dei suoi 4 globuli proteici, detto globina, ha al suo interno una molecola di protoporfirina che coordina uno ione ferro Fe (II), posto leggermente al di fuori del piano della molecola, nell'insieme chiamata Gruppo Eme. L'emoglobina è inoltre una proteina allosterica.L'emoglobina (che si indica con il simbolo Hb), viene sintetizzata inizialmente a livello dei proeritroblasti policromatofili (precursori dei globuli rossi), rimanendo poi in alte concentrazioni all'interno dell'eritrocita maturo. Le alterazioni di origine genetica della struttura primaria della molecola, che ne alterano la funzione, o della sua espressione che alterano la quantità in circolo, vanno sotto il nome di emoglobinopatie (come l'anemia falciforme e la talassemia).
  • La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular de 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Su función principal es el transporte de oxígeno. Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.
  • A hemoglobina (frequentemente abreviada como Hb) é uma metaloproteína que contém ferro presente nos glóbulos vermelhos (eritrócitos) e que permite o transporte de oxigénio pelo sistema circulatório.
  • A hemoglobin a gerincesek esetében, a vérben, a vörösvértestekben található vastartalmú oxigéntranszport metalloprotein. Emlősökben ez a fehérje teszi ki a vörösvértestek szárazanyag-tartalmának körülbelül 97%-át, és a vörösvértestek összes anyagának 35%-át (az összanyag-tartalomba a vizet is beleértve). A hemoglobin szállítja az oxigént a tüdőktől vagy kopoltyúktól a test többi részébe, beleértve az izmokat, ahol leadja az oxigént.
  • L'hemoglobina (també anomenada haemoglobin i Hb abreujat o Hgb) és la proteïna que transporta l'oxigen i conté ferro. Es troba als glòbuls vermells dels vertebrats, i als teixits d'alguns invertebrats.En mamífers, la proteïna constitueix aproximadament un 97% del contingut sec del glòbul vermell, i al voltant d'un 35% del contingut total (incloent-hi aigua). L'hemoglobina transporta oxigen des dels pulmons o brànquies fins a la resta del cos (i.e. els teixits) on allibera l'oxigen per a l'ús de les cèl·lules. També té més varietat de funcions transport de gas i modulació que varien d'espècie a espècie, i són bastant diversos en alguns invertebrats. Per exemple, l'hemoglobina transporta CO2 de tornada des dels teixits fins als pulmons.L'hemoglobina té una capacitat d’unió a l’oxigen d'entre 1.36 i 1.37 ml O2 per gram d’hemoglobina, que augmenta la capacitat de plegament d'oxigen total en sang setanta vegades.L'hemoglobina es troba als eritròcits incloent-hi les neurones d'A9 dopaminergic a la substància negra, macròfags, cèl·lules alveolars, i cèl·lules mesangial del ronyó. En aquests teixits, no té la funció de transportador d’oxigen, sinó que actua com a antioxidant i regulador del metabolisme del ferro.
  • Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh, pada mamalia dan hewan lainnya. Hemoglobin juga pengusung karbon dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh. Molekul hemoglobin terdiri dari globin, apoprotein, dan empat gugus heme, suatu molekul organik dengan satu atom besi.Mutasi pada gen protein hemoglobin mengakibatkan suatu golongan penyakit menurun yang disebut hemoglobinopati, di antaranya yang paling sering ditemui adalah anemia sel sabit dan talasemia.
  • Hemoglobine is een eiwit dat in het bloed van de mens en veel andere dieren voorkomt. Rode bloedcellen zijn voor 1/3 deel gevuld met hemoglobine. Het geeft bloed zijn rode kleur.In de rode bloedcellen is hemoglobine verantwoordelijk voor het transport van zuurstof (O2) en koolstofdioxide (CO2) door het bloed.In elke rode bloedcel bevinden zich circa 640 miljoen hemoglobinemoleculen (elke hemoglobinemolecuul kan maximaal 4 zuurstof (O2) of 4 koolstofdioxide (CO2) moleculen binden). Dit is ongeveer 34% van de inhoud van een normale rode bloedcel.Elke dag wordt 1% van de hemoglobine vernieuwd. Een volwassene heeft 600–800 gram hemoglobine, dat ongeveer 2,5 gram ijzer bevat (ca. 0,3%)
  • Hemoglobin, kanda solunum organından dokulara oksijen, dokulardan solunum organına ise karbondioksit ve proton taşıyan protein. Eritrositlerin içerisinde bulunur. Oksijeni +2 değerlikli demir içeren hem molekülleri ile bağlar. Başlıca sentez yeri eritrosit üretimi sırasında kemik iliğidir. Yaş, cinsiyet ve türe göre küçük farklılıklarla da olsa kanda belli bir değerin altında bulunmasına anemi, yüksek miktarda bulunmasına ise polisitemi denir. Hemoglobinin prostetik grubu hem, proteiniyse globulindir.
  • ヘモグロビン(hemoglobin)とは、ヒトを含む全ての脊椎動物や一部のその他の動物の血液中に存在する赤血球の中にあるタンパク質である。酸素分子と結合する性質を持ち、肺から全身へと酸素を運搬する役割を担っている。赤色素であるヘムをもっているため赤色を帯びている。以下では、とくにことわりのない限り、ヒトのヘモグロビンについて解説する。
  • 헤모글로빈 (hemoglobin 또는 haemoglobin)은 적혈구에서 산소를 운반하는 단백질이다. 붉은색을 띠며, 철을 포함한다. 헤모글로빈은 산소가 많은 곳 폐에서는 산소와 잘 결합하고, 산소가 적은 곳에서는 붙어 있던 산소를 쉽게 떼어 내는 성질이 있다. 분자식은 C3032H4816O872N780S8Fe4 이다. 분자식에서 설명한 것처럼 철 원자가 4개 포함되어 있기 때문에 철이 부족하면 헤모글로빈을 잘 만들 수가 없게 되어 빈혈이 일어나게 된다.철을 포함한 포르피린 고리와 단백질의 일종(글로빈)을 포함한 헴(heme)이라는 구조 4개가 모여 이루어진다. 철원자 1개에 대해 한 분자씩의 산소가 결합하므로, 헤모글로빈 한 분자에는 산소 4분자가 결합한다. 생체 내에서 산소를 운반하는 일을 한다. 산소가 풍부한 폐나 아가미에서는 산소와 결합하고, 산소가 희박한 조직에 이르면 산소를 떼어낸다. 산소의 방출은 pH가 낮아질수록 촉진되므로, 이산화 탄소가 많고 pH가 낮은 말초조직에서는 산소를 쉽게 떼어낼 수 있다. 이산화탄소가 혈장 속에 녹아 폐로 운반되어 폐호흡으로 체외에 방출되면 pH는 다시 원상태로 돌아가고 헤모글로빈은 다시 산소와 결합한다.
  • Hämoglobin (von griechisch αἷμα haíma ‚Blut‘ und lateinisch globus ‚Kugel‘) (Abkürzung Hb) ist der eisenhaltige Proteinkomplex, der in den roten Blutkörperchen der Wirbeltiere Sauerstoff bindet. Er besteht aus vier Globinen als Untereinheiten, je zwei Hb α und Hb β. Jedes Globin besteht aus einer Aminosäurekette in der für Globine charakteristischen Faltung mit einer Tasche, in der ein Eisen-II-komplex, das Häm, gebunden ist. Das Eisenion vermag ein Sauerstoffmolekül zu binden. Dabei ändert sich die Farbe des Häm von dunkel- zu hellrot. Die Bindungsstärke hängt empfindlich von der Konformation der Proteinumgebung des Häm ab. Wechselwirkungen zwischen den vier Globinen begünstigen die beiden extremen Zustände, in denen der Gesamtkomplex entweder mit vier Molekülen Sauerstoff gesättigt ist (in der Lunge bzw. den Kiemen) oder allen Sauerstoff abgegeben hat (in anderen Organen). Wechselwirkungen mit anderen Molekülen unterstützen die Be- und Entladung.Für das Vorkommen von Hämoglobin und ähnlicher Globine im Tierreich, siehe Sauerstofftransporter.
  • Хемоглобинът (хемоглобулинът) е белтък с четвъртична структура и молекулна маса около 66000-68000 Da. Представлява съединение на хема с белтъка глобин. Глобинът е тетрамер, т.е. всяка молекула съдържа 2 алфа и 2 бета-полипептидни вериги, различаващи се по първичната си структура (алфа полипептидната верига съдържа 141 аминокиселинни остатъка, а бета полипептидната верига - 146 аминокиселинни остатъка). Вторичните им структури са представени от спирални сегменти с различна дължина. По третична структура двата типа вериги са сходни, като всяка от субединиците формира хидрофобен джоб, в който джоб се помества по една молекула хем. Трябва да се отбележи, че свързването с хема става чрез много вандерваалсови връзки, няколко йонни връзки и координативни връзки на двувалентното желязо. Една от координативните връзки остава свободна и се насища с кислород или с други съединения, като въглероден оксид (СО), въглероден диоксид (СО2), цианиди и т.н. Четвъртичната структура на хемоглобина е сходна с тази на тетраедъра.
  • Hemoglobin (/ˈhiːməˌɡloʊbɪn/); also spelled haemoglobin and abbreviated Hb or Hgb, is the iron-containing oxygen-transport metalloprotein in the red blood cells of all vertebrates (with the exception of the fish family Channichthyidae) as well as the tissues of some invertebrates. Hemoglobin in the blood carries oxygen from the respiratory organs (lungs or gills) to the rest of the body (i.e. the tissues) where it releases the oxygen to burn nutrients to provide energy to power the functions of the organism in the process called metabolism.In mammals, the protein makes up about 96% of the red blood cells' dry content (by weight), and around 35% of the total content (including water). Hemoglobin has an oxygen-binding capacity of 1.34 mL O2 per gram of hemoglobin, which increases the total blood oxygen capacity seventy-fold compared to dissolved oxygen in blood. The mammalian hemoglobin molecule can bind (carry) up to four oxygen molecules.Hemoglobin is involved in the transport of other gases: It carries some of the body's respiratory carbon dioxide (about 10% of the total) as carbaminohemoglobin, in which CO2 is bound to the globin protein. The molecule also carries the important regulatory molecule nitric oxide bound to a globin protein thiol group, releasing it at the same time as oxygen.Hemoglobin is also found outside red blood cells and their progenitor lines. Other cells that contain hemoglobin include the A9 dopaminergic neurons in the substantia nigra, macrophages, alveolar cells, and mesangial cells in the kidney. In these tissues, hemoglobin has a non-oxygen-carrying function as an antioxidant and a regulator of iron metabolism.Hemoglobin and hemoglobin-like molecules are also found in many invertebrates, fungi, and plants. In these organisms, hemoglobins may carry oxygen, or they may act to transport and regulate other things such as carbon dioxide, nitric oxide, hydrogen sulfide and sulfide. A variant of the molecule, called leghemoglobin, is used to scavenge oxygen away from anaerobic systems, such as the nitrogen-fixing nodules of leguminous plants, before the oxygen can poison the system.
  • Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα — кровь и лат. globus — шар) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа.Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин 120—150 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимальный и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови.Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате уровень гемоглобина несколько понижается (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробном ростом ребенка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина могут возникнуть уже на ранних сроках беременности.Главная функция гемоглобина состоит в переносе кислорода. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Током крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода. Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в легких.
  • Hemoglobin (zkratka Hb) je červený transportní metaloprotein červených krvinek obratlovců a některých dalších živočichů. Hlavní funkcí hemoglobinu je transport kyslíku z plic nebo žaber do tkání a opačným směrem odstraňování oxidu uhličitého z tkání do plic. V aktivních erytrocytech savců hemoglobin tvoří 35 % obsahu. Průměrné množství hemoglobinu v jednom erytrocytu je 28-32 pg.
dbpedia-owl:thumbnail
dbpedia-owl:wikiPageExternalLink
dbpedia-owl:wikiPageID
  • 45553 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageLength
  • 22894 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageOutDegree
  • 110 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageRevisionID
  • 110648686 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageWikiLink
prop-fr:entrezgene
  • 3043 (xsd:integer)
prop-fr:hugo
  • 4827 (xsd:integer)
prop-fr:imageTaille
  • 280 (xsd:integer)
prop-fr:légende
  • OMIM : 141900 141800 141749
  • Structure 3D de l'hémoglobine humaine.
prop-fr:nom
  • Hémoglobine
prop-fr:nomEspèce
  • Homme
prop-fr:omim
  • 141900 (xsd:integer)
prop-fr:refseq
  • NM_000518
prop-fr:uniprot
  • P68871
prop-fr:wikiPageUsesTemplate
dcterms:subject
rdfs:comment
  • L'hémoglobine est une protéine dont la principale fonction est le transport du dioxygène dans l'organisme humain et chez les autres vertébrés. L'hémoglobine se trouve essentiellement à l'intérieur des globules rouges du sang (13,5 à 17,5 g/dl chez l'homme et 12,5 à 15,5 g/dl chez la femme - en grammes d’hémoglobine par dl de sang) ce qui leur confère leur couleur rouge.
  • Hemoglobina, oznaczana też skrótami Hb lub HGB – czerwony barwnik krwi, białko zawarte w erytrocytach, którego zasadniczą funkcją jest przenoszenie tlenu – przyłączanie go w płucach i uwalnianie w tkankach.Mutacje genu hemoglobiny prowadzą do chorób dziedzicznych: anemii sierpowatej, talasemii lub rzadkich chorób zwanych hemoglobinopatiami.
  • A hemoglobina (frequentemente abreviada como Hb) é uma metaloproteína que contém ferro presente nos glóbulos vermelhos (eritrócitos) e que permite o transporte de oxigénio pelo sistema circulatório.
  • A hemoglobin a gerincesek esetében, a vérben, a vörösvértestekben található vastartalmú oxigéntranszport metalloprotein. Emlősökben ez a fehérje teszi ki a vörösvértestek szárazanyag-tartalmának körülbelül 97%-át, és a vörösvértestek összes anyagának 35%-át (az összanyag-tartalomba a vizet is beleértve). A hemoglobin szállítja az oxigént a tüdőktől vagy kopoltyúktól a test többi részébe, beleértve az izmokat, ahol leadja az oxigént.
  • ヘモグロビン(hemoglobin)とは、ヒトを含む全ての脊椎動物や一部のその他の動物の血液中に存在する赤血球の中にあるタンパク質である。酸素分子と結合する性質を持ち、肺から全身へと酸素を運搬する役割を担っている。赤色素であるヘムをもっているため赤色を帯びている。以下では、とくにことわりのない限り、ヒトのヘモグロビンについて解説する。
  • Hemoglobin (zkratka Hb) je červený transportní metaloprotein červených krvinek obratlovců a některých dalších živočichů. Hlavní funkcí hemoglobinu je transport kyslíku z plic nebo žaber do tkání a opačným směrem odstraňování oxidu uhličitého z tkání do plic. V aktivních erytrocytech savců hemoglobin tvoří 35 % obsahu. Průměrné množství hemoglobinu v jednom erytrocytu je 28-32 pg.
  • La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular de 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades.
  • Hämoglobin (von griechisch αἷμα haíma ‚Blut‘ und lateinisch globus ‚Kugel‘) (Abkürzung Hb) ist der eisenhaltige Proteinkomplex, der in den roten Blutkörperchen der Wirbeltiere Sauerstoff bindet. Er besteht aus vier Globinen als Untereinheiten, je zwei Hb α und Hb β. Jedes Globin besteht aus einer Aminosäurekette in der für Globine charakteristischen Faltung mit einer Tasche, in der ein Eisen-II-komplex, das Häm, gebunden ist. Das Eisenion vermag ein Sauerstoffmolekül zu binden.
  • Hemoglobin, kanda solunum organından dokulara oksijen, dokulardan solunum organına ise karbondioksit ve proton taşıyan protein. Eritrositlerin içerisinde bulunur. Oksijeni +2 değerlikli demir içeren hem molekülleri ile bağlar. Başlıca sentez yeri eritrosit üretimi sırasında kemik iliğidir. Yaş, cinsiyet ve türe göre küçük farklılıklarla da olsa kanda belli bir değerin altında bulunmasına anemi, yüksek miktarda bulunmasına ise polisitemi denir.
  • Hemoglobine is een eiwit dat in het bloed van de mens en veel andere dieren voorkomt. Rode bloedcellen zijn voor 1/3 deel gevuld met hemoglobine. Het geeft bloed zijn rode kleur.In de rode bloedcellen is hemoglobine verantwoordelijk voor het transport van zuurstof (O2) en koolstofdioxide (CO2) door het bloed.In elke rode bloedcel bevinden zich circa 640 miljoen hemoglobinemoleculen (elke hemoglobinemolecuul kan maximaal 4 zuurstof (O2) of 4 koolstofdioxide (CO2) moleculen binden).
  • Hemoglobina odolaren heteroproteina da, ugaztun eta beste ornodun batzuen globulu gorrietan dagoena. Bere eginkizun nagusia oxigenoaren garraioa da, arnas aparatutik gorputzeko ehunetara.Pigmentu gorria da, eta odolari gorri kolorea ematen dio. Bere pisu molekularra 64.000 Daltonekoa da.Hemoglobina, heteroproteina guztien antzera, talde proteikoz (proteinaz) eta talde prostetikoz (molekula ez-proteikoz) osatuta dago.
  • Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα — кровь и лат. globus — шар) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях.
  • Hemoglobin (/ˈhiːməˌɡloʊbɪn/); also spelled haemoglobin and abbreviated Hb or Hgb, is the iron-containing oxygen-transport metalloprotein in the red blood cells of all vertebrates (with the exception of the fish family Channichthyidae) as well as the tissues of some invertebrates. Hemoglobin in the blood carries oxygen from the respiratory organs (lungs or gills) to the rest of the body (i.e.
  • Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh, pada mamalia dan hewan lainnya. Hemoglobin juga pengusung karbon dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh.
  • L'hemoglobina (també anomenada haemoglobin i Hb abreujat o Hgb) és la proteïna que transporta l'oxigen i conté ferro. Es troba als glòbuls vermells dels vertebrats, i als teixits d'alguns invertebrats.En mamífers, la proteïna constitueix aproximadament un 97% del contingut sec del glòbul vermell, i al voltant d'un 35% del contingut total (incloent-hi aigua). L'hemoglobina transporta oxigen des dels pulmons o brànquies fins a la resta del cos (i.e.
  • L'emoglobina è una proteina globulare la cui struttura quaternaria conta di 4 sub-unità, è solubile, di colore rosso (è una cromoproteina), ed è presente nei globuli rossi del sangue dei vertebrati, esclusi alcuni pesci antartici, responsabile del trasporto dell'ossigeno molecolare da un compartimento ad alta concentrazione di O2 ai tessuti che ne hanno bisogno.
  • 헤모글로빈 (hemoglobin 또는 haemoglobin)은 적혈구에서 산소를 운반하는 단백질이다. 붉은색을 띠며, 철을 포함한다. 헤모글로빈은 산소가 많은 곳 폐에서는 산소와 잘 결합하고, 산소가 적은 곳에서는 붙어 있던 산소를 쉽게 떼어 내는 성질이 있다. 분자식은 C3032H4816O872N780S8Fe4 이다. 분자식에서 설명한 것처럼 철 원자가 4개 포함되어 있기 때문에 철이 부족하면 헤모글로빈을 잘 만들 수가 없게 되어 빈혈이 일어나게 된다.철을 포함한 포르피린 고리와 단백질의 일종(글로빈)을 포함한 헴(heme)이라는 구조 4개가 모여 이루어진다. 철원자 1개에 대해 한 분자씩의 산소가 결합하므로, 헤모글로빈 한 분자에는 산소 4분자가 결합한다. 생체 내에서 산소를 운반하는 일을 한다. 산소가 풍부한 폐나 아가미에서는 산소와 결합하고, 산소가 희박한 조직에 이르면 산소를 떼어낸다.
  • Хемоглобинът (хемоглобулинът) е белтък с четвъртична структура и молекулна маса около 66000-68000 Da. Представлява съединение на хема с белтъка глобин. Глобинът е тетрамер, т.е. всяка молекула съдържа 2 алфа и 2 бета-полипептидни вериги, различаващи се по първичната си структура (алфа полипептидната верига съдържа 141 аминокиселинни остатъка, а бета полипептидната верига - 146 аминокиселинни остатъка). Вторичните им структури са представени от спирални сегменти с различна дължина.
rdfs:label
  • Hémoglobine
  • Emoglobina
  • Hemoglobin
  • Hemoglobin
  • Hemoglobin
  • Hemoglobin
  • Hemoglobin
  • Hemoglobina
  • Hemoglobina
  • Hemoglobina
  • Hemoglobina
  • Hemoglobina
  • Hemoglobine
  • Hämoglobin
  • Гемоглобин
  • Хемоглобин
  • ヘモグロビン
  • 헤모글로빈
owl:sameAs
http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
foaf:depiction
foaf:isPrimaryTopicOf
is dbpedia-owl:wikiPageDisambiguates of
is dbpedia-owl:wikiPageRedirects of
is dbpedia-owl:wikiPageWikiLink of
is prop-fr:gène of
is foaf:primaryTopic of