| Property |
Value |
| dbo:abstract
|
- L|hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson. Le nom d’hélice 3,613 est également utilisé, la valeur de 3,6 correspondant au nombre d'acides aminés dans le pas de l'hélice et 13 est le nombre d'atomes dans le cycle fermé par la liaison hydrogène. Parmi les types de structures locales présents dans les protéines, l'hélice α est la structure secondaire la plus prévisible par l'analyse de la séquence primaire, ainsi que la plus répandue. (fr)
- L|hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson. Le nom d’hélice 3,613 est également utilisé, la valeur de 3,6 correspondant au nombre d'acides aminés dans le pas de l'hélice et 13 est le nombre d'atomes dans le cycle fermé par la liaison hydrogène. Parmi les types de structures locales présents dans les protéines, l'hélice α est la structure secondaire la plus prévisible par l'analyse de la séquence primaire, ainsi que la plus répandue. (fr)
|
| dbo:thumbnail
| |
| dbo:wikiPageExternalLink
| |
| dbo:wikiPageID
| |
| dbo:wikiPageLength
|
- 38112 (xsd:nonNegativeInteger)
|
| dbo:wikiPageRevisionID
| |
| dbo:wikiPageWikiLink
| |
| prop-fr:année
|
- 1967 (xsd:integer)
- 1976 (xsd:integer)
- 1985 (xsd:integer)
- 1999 (xsd:integer)
|
| prop-fr:date
|
- septembre 2003 (fr)
- juin 1988 (fr)
- septembre 2003 (fr)
- juin 1988 (fr)
|
| prop-fr:doi
|
- 10.100200 (xsd:double)
- 10.101600 (xsd:double)
- 10.107300 (xsd:double)
|
| prop-fr:fr
|
- Biréfringence d'écoulement (fr)
- Couplage dipolaire résiduel (fr)
- Hans Neurath (fr)
- Hugh Stott Taylor (fr)
- Kilocalorie par mole (fr)
- Maurice Loyal Huggins (fr)
- représentation de Wenxiang (fr)
- spectroscopie RMN des protéines (fr)
- Échange hydrogène-deutérium (fr)
- Biréfringence d'écoulement (fr)
- Couplage dipolaire résiduel (fr)
- Hans Neurath (fr)
- Hugh Stott Taylor (fr)
- Kilocalorie par mole (fr)
- Maurice Loyal Huggins (fr)
- représentation de Wenxiang (fr)
- spectroscopie RMN des protéines (fr)
- Échange hydrogène-deutérium (fr)
|
| prop-fr:isbn
| |
| prop-fr:journal
|
- Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (fr)
- Journal of Molecular Biology (fr)
- Biopolymers (fr)
- Advances in Biophysics (fr)
- Progress in Biophysics and Molecular Biology (fr)
- Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (fr)
- Journal of Molecular Biology (fr)
- Biopolymers (fr)
- Advances in Biophysics (fr)
- Progress in Biophysics and Molecular Biology (fr)
|
| prop-fr:langue
| |
| prop-fr:lieu
|
- New York (fr)
- New York (fr)
|
| prop-fr:nom
|
- Eisenberg (fr)
- Tooze (fr)
- Thornton (fr)
- Barlow (fr)
- Wada (fr)
- Miyazawa (fr)
- Hol (fr)
- Brändén (fr)
- Sugeta (fr)
- Eisenberg (fr)
- Tooze (fr)
- Thornton (fr)
- Barlow (fr)
- Wada (fr)
- Miyazawa (fr)
- Hol (fr)
- Brändén (fr)
- Sugeta (fr)
|
| prop-fr:numéro
|
- 3 (xsd:integer)
- 7 (xsd:integer)
- 20 (xsd:integer)
|
| prop-fr:pages
|
- 1 (xsd:integer)
- 149 (xsd:integer)
- 601 (xsd:integer)
- 673 (xsd:integer)
- 11207 (xsd:integer)
|
| prop-fr:pmc
| |
| prop-fr:pmid
|
- 797240 (xsd:integer)
- 3418712 (xsd:integer)
- 3892583 (xsd:integer)
- 12966187 (xsd:integer)
|
| prop-fr:prénom
|
- A (fr)
- D (fr)
- H (fr)
- T (fr)
- John (fr)
- DJ (fr)
- JM (fr)
- WG (fr)
- Carl-Ivar (fr)
- A (fr)
- D (fr)
- H (fr)
- T (fr)
- John (fr)
- DJ (fr)
- JM (fr)
- WG (fr)
- Carl-Ivar (fr)
|
| prop-fr:texte
|
- échange hydrogène-deutérium (fr)
- HS Taylor (fr)
- Hans Neurath (fr)
- Maurice Huggins (fr)
- biréfringence d'écoulement (fr)
- couplages dipolaires résiduels (fr)
- kcal/mol (fr)
- représentation de Wenxiang (fr)
- spectroscopie RMN des protéines (fr)
- échange hydrogène-deutérium (fr)
- HS Taylor (fr)
- Hans Neurath (fr)
- Maurice Huggins (fr)
- biréfringence d'écoulement (fr)
- couplages dipolaires résiduels (fr)
- kcal/mol (fr)
- représentation de Wenxiang (fr)
- spectroscopie RMN des protéines (fr)
|
| prop-fr:titre
|
- Helix geometry in proteins (fr)
- Introduction to protein structure (fr)
- General Method for Calculating Helical Parameters of Polymer Chains from Bond Lengths, Bond Angles, and Internal-Rotation Angles (fr)
- The alpha-helix as an electric macro-dipole (fr)
- The role of the alpha-helix dipole in protein function and structure (fr)
- The discovery of the alpha-helix and beta-sheet, the principal structural features of proteins (fr)
- Helix geometry in proteins (fr)
- Introduction to protein structure (fr)
- General Method for Calculating Helical Parameters of Polymer Chains from Bond Lengths, Bond Angles, and Internal-Rotation Angles (fr)
- The alpha-helix as an electric macro-dipole (fr)
- The role of the alpha-helix dipole in protein function and structure (fr)
- The discovery of the alpha-helix and beta-sheet, the principal structural features of proteins (fr)
|
| prop-fr:trad
|
- Hydrogen–deuterium exchange (fr)
- Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (fr)
- Flow birefringence (fr)
- Hans Neurath (fr)
- Hugh Stott Taylor (fr)
- Kilocalorie per mole (fr)
- Maurice Loyal Huggins (fr)
- Residual dipolar coupling (fr)
- Wenxiang diagram (fr)
- Hydrogen–deuterium exchange (fr)
- Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (fr)
- Flow birefringence (fr)
- Hans Neurath (fr)
- Hugh Stott Taylor (fr)
- Kilocalorie per mole (fr)
- Maurice Loyal Huggins (fr)
- Residual dipolar coupling (fr)
- Wenxiang diagram (fr)
|
| prop-fr:volume
|
- 5 (xsd:integer)
- 45 (xsd:integer)
- 100 (xsd:integer)
- 201 (xsd:integer)
|
| prop-fr:wikiPageUsesTemplate
| |
| prop-fr:éditeur
|
- Garland Pub (fr)
- Garland Pub (fr)
|
| dct:subject
| |
| rdfs:comment
|
- L|hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson. Le nom d’hélice 3,613 est également utilisé, la valeur de 3,6 correspondant au nombre d'acides aminés dans le pas de l'hélice et 13 est le nombre d'atomes dans le cycle fermé par la liaison hydrogène. (fr)
- L|hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson. Le nom d’hélice 3,613 est également utilisé, la valeur de 3,6 correspondant au nombre d'acides aminés dans le pas de l'hélice et 13 est le nombre d'atomes dans le cycle fermé par la liaison hydrogène. (fr)
|
| rdfs:label
|
- Alfa elica (it)
- Helisa alfa (pl)
- Hèlix alfa (ca)
- Hélice alpha (fr)
- Α-Helix (de)
- Αヘリックス (ja)
- Α螺旋 (zh)
- لولب ألفا (ar)
- Alfa elica (it)
- Helisa alfa (pl)
- Hèlix alfa (ca)
- Hélice alpha (fr)
- Α-Helix (de)
- Αヘリックス (ja)
- Α螺旋 (zh)
- لولب ألفا (ar)
|
| rdfs:seeAlso
| |
| owl:sameAs
| |
| prov:wasDerivedFrom
| |
| foaf:depiction
| |
| foaf:isPrimaryTopicOf
| |
| is dbo:wikiPageRedirects
of | |
| is dbo:wikiPageWikiLink
of | |
| is oa:hasTarget
of | |
| is foaf:primaryTopic
of | |
