Une répétition riche en leucine, ou leucine-rich repeat (LRR) en anglais, est un motif structurel présent dans certaines protéines où il forme un repliement en fer à cheval α/β. Ce type de repliement est constitué de séquences de 20 à 30 résidus d'acides aminés contenant une forte proportion de leucine, un acide aminé hydrophobe, constituant un domaine en forme de solénoïde. Chaque élément répété est généralement constitué de l'enchaînement feuillet β–coude–hélice α, dont la répétition constitue un domaine qui présente globalement la géométrie d'un fer à cheval dont l'intérieur est formé de feuillets β parallèles et l'extérieur est formé d'un réseau d'hélices α. Une face des feuillets β et un côté des hélices α sont exposés au solvant et sont par conséquent constitués essentiellement de ré

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  • Une répétition riche en leucine, ou leucine-rich repeat (LRR) en anglais, est un motif structurel présent dans certaines protéines où il forme un repliement en fer à cheval α/β. Ce type de repliement est constitué de séquences de 20 à 30 résidus d'acides aminés contenant une forte proportion de leucine, un acide aminé hydrophobe, constituant un domaine en forme de solénoïde. Chaque élément répété est généralement constitué de l'enchaînement feuillet β–coude–hélice α, dont la répétition constitue un domaine qui présente globalement la géométrie d'un fer à cheval dont l'intérieur est formé de feuillets β parallèles et l'extérieur est formé d'un réseau d'hélices α. Une face des feuillets β et un côté des hélices α sont exposés au solvant et sont par conséquent constitués essentiellement de résidus hydrophiles, tandis que la région comprise entre les hélices et les feuillets forme le cœur hydrophobe de la protéine dans lequel sont enfouis les résidus de leucine. Les répétitions riches en leucine interviennent fréquemment dans l'établissement d'interactions protéine-protéine. (fr)
  • Une répétition riche en leucine, ou leucine-rich repeat (LRR) en anglais, est un motif structurel présent dans certaines protéines où il forme un repliement en fer à cheval α/β. Ce type de repliement est constitué de séquences de 20 à 30 résidus d'acides aminés contenant une forte proportion de leucine, un acide aminé hydrophobe, constituant un domaine en forme de solénoïde. Chaque élément répété est généralement constitué de l'enchaînement feuillet β–coude–hélice α, dont la répétition constitue un domaine qui présente globalement la géométrie d'un fer à cheval dont l'intérieur est formé de feuillets β parallèles et l'extérieur est formé d'un réseau d'hélices α. Une face des feuillets β et un côté des hélices α sont exposés au solvant et sont par conséquent constitués essentiellement de résidus hydrophiles, tandis que la région comprise entre les hélices et les feuillets forme le cœur hydrophobe de la protéine dans lequel sont enfouis les résidus de leucine. Les répétitions riches en leucine interviennent fréquemment dans l'établissement d'interactions protéine-protéine. (fr)
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  • Une répétition riche en leucine, ou leucine-rich repeat (LRR) en anglais, est un motif structurel présent dans certaines protéines où il forme un repliement en fer à cheval α/β. Ce type de repliement est constitué de séquences de 20 à 30 résidus d'acides aminés contenant une forte proportion de leucine, un acide aminé hydrophobe, constituant un domaine en forme de solénoïde. Chaque élément répété est généralement constitué de l'enchaînement feuillet β–coude–hélice α, dont la répétition constitue un domaine qui présente globalement la géométrie d'un fer à cheval dont l'intérieur est formé de feuillets β parallèles et l'extérieur est formé d'un réseau d'hélices α. Une face des feuillets β et un côté des hélices α sont exposés au solvant et sont par conséquent constitués essentiellement de ré (fr)
  • Une répétition riche en leucine, ou leucine-rich repeat (LRR) en anglais, est un motif structurel présent dans certaines protéines où il forme un repliement en fer à cheval α/β. Ce type de repliement est constitué de séquences de 20 à 30 résidus d'acides aminés contenant une forte proportion de leucine, un acide aminé hydrophobe, constituant un domaine en forme de solénoïde. Chaque élément répété est généralement constitué de l'enchaînement feuillet β–coude–hélice α, dont la répétition constitue un domaine qui présente globalement la géométrie d'un fer à cheval dont l'intérieur est formé de feuillets β parallèles et l'extérieur est formé d'un réseau d'hélices α. Une face des feuillets β et un côté des hélices α sont exposés au solvant et sont par conséquent constitués essentiellement de ré (fr)
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  • Leucine-rich Repeat (de)
  • Repetición rica en leucina (es)
  • Répétition riche en leucine (fr)
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