Une hélice polyproline est un type de structure secondaire de certaines protéines présentant une répétition de résidus de proline. Il se forme une hélice polyproline gauche dite de type II, notée PPII, lorsque l'ossature de la suite de résidus présente des angles dièdres (φ, ψ) d'environ (–75°, 150°) et des liaisons peptidiques en configuration trans. Cette conformation PPII se rencontre également dans des polypeptides et des protéines en dehors des hélices polyproline. Il existe également une hélice polyproline droite plus compacte dite de type I, notée PPI, dans laquelle l'ossature de la suite de résidus de proline présente des angles dièdres (φ, ψ) d'environ (–75°, 160°) et des liaisons peptidiques en configuration cis. Parmi les 20 acides aminés rencontrés couramment dans les protéines

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  • Une hélice polyproline est un type de structure secondaire de certaines protéines présentant une répétition de résidus de proline. Il se forme une hélice polyproline gauche dite de type II, notée PPII, lorsque l'ossature de la suite de résidus présente des angles dièdres (φ, ψ) d'environ (–75°, 150°) et des liaisons peptidiques en configuration trans. Cette conformation PPII se rencontre également dans des polypeptides et des protéines en dehors des hélices polyproline. Il existe également une hélice polyproline droite plus compacte dite de type I, notée PPI, dans laquelle l'ossature de la suite de résidus de proline présente des angles dièdres (φ, ψ) d'environ (–75°, 160°) et des liaisons peptidiques en configuration cis. Parmi les 20 acides aminés rencontrés couramment dans les protéines, seule la proline est susceptible d'avoir une liaison peptidique en configuration cis, notamment la liaison X–Pro ; des effets stériques et effets électroniques favorisent nettement la configuration trans de la plupart des liaisons peptidiques. Cependant, les liaisons peptidiques qui remplacent la proline avec un autre acide aminé N-substitué comme la sarcosine sont également susceptibles d'adopter une configuration cis. * Vue axiale d'une hélice PPII de 20 résidus de proline illustrant sa symétrie d'ordre 3. * Vue axiale d'une hélice PPI de 20 résidus de proline illustrant le nombre non entier de résidus par tour d'hélice. (fr)
  • Une hélice polyproline est un type de structure secondaire de certaines protéines présentant une répétition de résidus de proline. Il se forme une hélice polyproline gauche dite de type II, notée PPII, lorsque l'ossature de la suite de résidus présente des angles dièdres (φ, ψ) d'environ (–75°, 150°) et des liaisons peptidiques en configuration trans. Cette conformation PPII se rencontre également dans des polypeptides et des protéines en dehors des hélices polyproline. Il existe également une hélice polyproline droite plus compacte dite de type I, notée PPI, dans laquelle l'ossature de la suite de résidus de proline présente des angles dièdres (φ, ψ) d'environ (–75°, 160°) et des liaisons peptidiques en configuration cis. Parmi les 20 acides aminés rencontrés couramment dans les protéines, seule la proline est susceptible d'avoir une liaison peptidique en configuration cis, notamment la liaison X–Pro ; des effets stériques et effets électroniques favorisent nettement la configuration trans de la plupart des liaisons peptidiques. Cependant, les liaisons peptidiques qui remplacent la proline avec un autre acide aminé N-substitué comme la sarcosine sont également susceptibles d'adopter une configuration cis. * Vue axiale d'une hélice PPII de 20 résidus de proline illustrant sa symétrie d'ordre 3. * Vue axiale d'une hélice PPI de 20 résidus de proline illustrant le nombre non entier de résidus par tour d'hélice. (fr)
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  • Une hélice polyproline est un type de structure secondaire de certaines protéines présentant une répétition de résidus de proline. Il se forme une hélice polyproline gauche dite de type II, notée PPII, lorsque l'ossature de la suite de résidus présente des angles dièdres (φ, ψ) d'environ (–75°, 150°) et des liaisons peptidiques en configuration trans. Cette conformation PPII se rencontre également dans des polypeptides et des protéines en dehors des hélices polyproline. Il existe également une hélice polyproline droite plus compacte dite de type I, notée PPI, dans laquelle l'ossature de la suite de résidus de proline présente des angles dièdres (φ, ψ) d'environ (–75°, 160°) et des liaisons peptidiques en configuration cis. Parmi les 20 acides aminés rencontrés couramment dans les protéines (fr)
  • Une hélice polyproline est un type de structure secondaire de certaines protéines présentant une répétition de résidus de proline. Il se forme une hélice polyproline gauche dite de type II, notée PPII, lorsque l'ossature de la suite de résidus présente des angles dièdres (φ, ψ) d'environ (–75°, 150°) et des liaisons peptidiques en configuration trans. Cette conformation PPII se rencontre également dans des polypeptides et des protéines en dehors des hélices polyproline. Il existe également une hélice polyproline droite plus compacte dite de type I, notée PPI, dans laquelle l'ossature de la suite de résidus de proline présente des angles dièdres (φ, ψ) d'environ (–75°, 160°) et des liaisons peptidiques en configuration cis. Parmi les 20 acides aminés rencontrés couramment dans les protéines (fr)
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  • Hélice polyproline (fr)
  • ポリプロリンヘリックス (ja)
  • Hélice polyproline (fr)
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