Une hélice π est un type de structure secondaire des protéines. Cette structure secondaire, supposée rare, est en réalité observée dans 15 % des structures de protéines sous forme d'hélices π courtes. Elles sont formées par l'insertion d'un seul résidu d'acide aminé dans une hélice α et correspondrait à une adaptation évolutive. L'insertion d'un acide aminé au sein d'une hélice est énergétiquement déstabilisante ; les hélices π sont conservées lorsqu'elles apportent un avantage fonctionnel à la protéine, ce qui explique également leur position généralement à proximité du site actif des protéines.

Property Value
dbo:abstract
  • Une hélice π est un type de structure secondaire des protéines. Cette structure secondaire, supposée rare, est en réalité observée dans 15 % des structures de protéines sous forme d'hélices π courtes. Elles sont formées par l'insertion d'un seul résidu d'acide aminé dans une hélice α et correspondrait à une adaptation évolutive. L'insertion d'un acide aminé au sein d'une hélice est énergétiquement déstabilisante ; les hélices π sont conservées lorsqu'elles apportent un avantage fonctionnel à la protéine, ce qui explique également leur position généralement à proximité du site actif des protéines. (fr)
  • Une hélice π est un type de structure secondaire des protéines. Cette structure secondaire, supposée rare, est en réalité observée dans 15 % des structures de protéines sous forme d'hélices π courtes. Elles sont formées par l'insertion d'un seul résidu d'acide aminé dans une hélice α et correspondrait à une adaptation évolutive. L'insertion d'un acide aminé au sein d'une hélice est énergétiquement déstabilisante ; les hélices π sont conservées lorsqu'elles apportent un avantage fonctionnel à la protéine, ce qui explique également leur position généralement à proximité du site actif des protéines. (fr)
dbo:thumbnail
dbo:wikiPageID
  • 9015939 (xsd:integer)
dbo:wikiPageLength
  • 13330 (xsd:nonNegativeInteger)
dbo:wikiPageRevisionID
  • 184725406 (xsd:integer)
dbo:wikiPageWikiLink
prop-fr:année
  • 2010 (xsd:integer)
prop-fr:doi
  • 10.101600 (xsd:double)
prop-fr:fr
  • Méthane monooxygénase (fr)
  • bactérioferritine (fr)
  • rubrérythrine (fr)
  • Méthane monooxygénase (fr)
  • bactérioferritine (fr)
  • rubrérythrine (fr)
prop-fr:journal
  • J Mol Biol (fr)
  • J Mol Biol (fr)
prop-fr:lang
  • en (fr)
  • en (fr)
prop-fr:langue
  • en (fr)
  • en (fr)
prop-fr:nom
  • Cooley (fr)
  • Arp (fr)
  • Karplus (fr)
  • Cooley (fr)
  • Arp (fr)
  • Karplus (fr)
prop-fr:numéro
  • 2 (xsd:integer)
prop-fr:pages
  • 232 (xsd:integer)
prop-fr:pmc
  • 2981643 (xsd:integer)
prop-fr:pmid
  • 20888342 (xsd:integer)
prop-fr:prénom
  • RB (fr)
  • DJ (fr)
  • PA (fr)
  • RB (fr)
  • DJ (fr)
  • PA (fr)
prop-fr:texte
  • méthane monooxygénases (fr)
  • méthane monooxygénases (fr)
prop-fr:titre
  • Evolutionary origin of a secondary structure: π-helices as cryptic but widespread insertional variations of α-helices enhancing protein functionality (fr)
  • Evolutionary origin of a secondary structure: π-helices as cryptic but widespread insertional variations of α-helices enhancing protein functionality (fr)
prop-fr:trad
  • Bacterioferritin (fr)
  • Methane monooxygenase (fr)
  • Rubrerythrin (fr)
  • Bacterioferritin (fr)
  • Methane monooxygenase (fr)
  • Rubrerythrin (fr)
prop-fr:volume
  • 404 (xsd:integer)
prop-fr:wikiPageUsesTemplate
dct:subject
rdfs:comment
  • Une hélice π est un type de structure secondaire des protéines. Cette structure secondaire, supposée rare, est en réalité observée dans 15 % des structures de protéines sous forme d'hélices π courtes. Elles sont formées par l'insertion d'un seul résidu d'acide aminé dans une hélice α et correspondrait à une adaptation évolutive. L'insertion d'un acide aminé au sein d'une hélice est énergétiquement déstabilisante ; les hélices π sont conservées lorsqu'elles apportent un avantage fonctionnel à la protéine, ce qui explique également leur position généralement à proximité du site actif des protéines. (fr)
  • Une hélice π est un type de structure secondaire des protéines. Cette structure secondaire, supposée rare, est en réalité observée dans 15 % des structures de protéines sous forme d'hélices π courtes. Elles sont formées par l'insertion d'un seul résidu d'acide aminé dans une hélice α et correspondrait à une adaptation évolutive. L'insertion d'un acide aminé au sein d'une hélice est énergétiquement déstabilisante ; les hélices π sont conservées lorsqu'elles apportent un avantage fonctionnel à la protéine, ce qui explique également leur position généralement à proximité du site actif des protéines. (fr)
rdfs:label
  • Hélice pi (fr)
  • Π-Helix (de)
  • Πヘリックス (ja)
  • Π螺旋 (zh)
  • Hélice pi (fr)
  • Π-Helix (de)
  • Πヘリックス (ja)
  • Π螺旋 (zh)
owl:sameAs
prov:wasDerivedFrom
foaf:depiction
foaf:isPrimaryTopicOf
is dbo:wikiPageRedirects of
is dbo:wikiPageWikiLink of
is oa:hasTarget of
is foaf:primaryTopic of