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- En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)). On parlera ensuite de structure tertiaire pour décrire la position relative (dans l'espace) de ces différents éléments de structure secondaire les uns par rapport aux autres. La structure secondaire n'est définie que par les liaisons hydrogène à l'intérieur du biopolymère, telle qu'on peut les observer sur des structures à la résolution atomique. Dans les protéines, la structure secondaire est définie par des arrangements de liaisons hydrogène entre les groupements amide et carbonyle du squelette peptidique (les liaisons hydrogène impliquant les chaînes latérales des acides aminés ne sont pas prises en considération dans la structure secondaire). Dans les acides nucléiques, la structure secondaire est définie par les liaisons hydrogène entre les bases nucléiques. L'arrangement des liaisons hydrogène est cependant corrélé à d'autres paramètres structuraux, ce qui a conduit à des définitions moins strictes de la structure secondaire. Par exemple, dans les hélices de protéines, le squelette peptidique adopte des angles dièdres qui sont localisés dans une zone spécifique du diagramme de Ramachandran. En conséquence, un segment d'acides aminés dont la conformation correspond à de tels angles dièdres est souvent qualifié d'hélice, qu'il présente ou non l'arrangement canonique de liaisons hydrogène. Plusieurs autres définitions moins formelles ont été proposées, souvent en s'inspirant de concepts issus de géométrie différentielle, comme la courbure ou la torsion. Enfin, les biologistes structuraux, lorsqu'ils résolvent une nouvelle structure, déterminent parfois la structure secondaire « à l'œil », de manière qualitative, et font figurer cette information dans le ficher de structure déposé à la protein data bank (PDB). Le contenu brut en structures secondaires d'un biopolymère (par exemple, « cette protéine est composée à 40 % d'hélice α et à 20 % de feuillet β ») peut souvent être estimé de manière spectroscopique. Pour les protéines, la méthode la plus courante est le dichroïsme circulaire dans l'UV lointain (170-250 nm). Un double minima prononcé à 208 nm et 222 nm indique une structure en hélices α, tandis qu'un minimum simple à 204 nm ou 217 nm indique respectivement une structure en pelote aléatoire ou en feuillets β. La spectroscopie infrarouge, moins utilisée, permet de détecter des différences de paramètres vibrationnels dans les liaisons amides, qui résultent de la formation des liaisons hydrogène. Enfin, le contenu en structures secondaires peut être estimé de manière précise en utilisant la valeur des déplacements chimiques (fréquences) sur des spectres RMN, même en l'absence d'attribution spectrale. Le concept de structure secondaire a été introduit par (en), lors des conférences médicales Lane en 1952 à Stanford. (fr)
- En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)). On parlera ensuite de structure tertiaire pour décrire la position relative (dans l'espace) de ces différents éléments de structure secondaire les uns par rapport aux autres. La structure secondaire n'est définie que par les liaisons hydrogène à l'intérieur du biopolymère, telle qu'on peut les observer sur des structures à la résolution atomique. Dans les protéines, la structure secondaire est définie par des arrangements de liaisons hydrogène entre les groupements amide et carbonyle du squelette peptidique (les liaisons hydrogène impliquant les chaînes latérales des acides aminés ne sont pas prises en considération dans la structure secondaire). Dans les acides nucléiques, la structure secondaire est définie par les liaisons hydrogène entre les bases nucléiques. L'arrangement des liaisons hydrogène est cependant corrélé à d'autres paramètres structuraux, ce qui a conduit à des définitions moins strictes de la structure secondaire. Par exemple, dans les hélices de protéines, le squelette peptidique adopte des angles dièdres qui sont localisés dans une zone spécifique du diagramme de Ramachandran. En conséquence, un segment d'acides aminés dont la conformation correspond à de tels angles dièdres est souvent qualifié d'hélice, qu'il présente ou non l'arrangement canonique de liaisons hydrogène. Plusieurs autres définitions moins formelles ont été proposées, souvent en s'inspirant de concepts issus de géométrie différentielle, comme la courbure ou la torsion. Enfin, les biologistes structuraux, lorsqu'ils résolvent une nouvelle structure, déterminent parfois la structure secondaire « à l'œil », de manière qualitative, et font figurer cette information dans le ficher de structure déposé à la protein data bank (PDB). Le contenu brut en structures secondaires d'un biopolymère (par exemple, « cette protéine est composée à 40 % d'hélice α et à 20 % de feuillet β ») peut souvent être estimé de manière spectroscopique. Pour les protéines, la méthode la plus courante est le dichroïsme circulaire dans l'UV lointain (170-250 nm). Un double minima prononcé à 208 nm et 222 nm indique une structure en hélices α, tandis qu'un minimum simple à 204 nm ou 217 nm indique respectivement une structure en pelote aléatoire ou en feuillets β. La spectroscopie infrarouge, moins utilisée, permet de détecter des différences de paramètres vibrationnels dans les liaisons amides, qui résultent de la formation des liaisons hydrogène. Enfin, le contenu en structures secondaires peut être estimé de manière précise en utilisant la valeur des déplacements chimiques (fréquences) sur des spectres RMN, même en l'absence d'attribution spectrale. Le concept de structure secondaire a été introduit par (en), lors des conférences médicales Lane en 1952 à Stanford. (fr)
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