| dbo:abstract
|
- En biologie, un ligand (du latin ligandum, liant) est une molécule qui se lie de manière réversible à une macromolécule ciblée, protéine ou acide nucléique, jouant en général un rôle fonctionnel : stabilisation structurale, catalyse, modulation d'une activité enzymatique, transmission d'un signal. Ce terme, très utilisé pour l'étude de protéines, désigne les molécules qui interagissent avec la protéine de manière non-covalente et spécifique et qui jouent un rôle dans ses fonctions. Dans les systèmes vivants, une véritable liaison covalente irréversible entre un ligand et sa molécule-cible est rare. Contrairement à sa signification dans la chimie inorganique et l'étude des métaux, peu importe que le ligand se lie à un site de liaison métallique ou non. La liaison se réalise grâce aux forces entre molécules, telles que les liaisons ioniques, les liaisons d'hydrogène et les forces van der Waals. Généralement, l'interaction (association) est réversible et plus ou moins forte suivant le nombre et la nature des liaisons formées. La force de cette interaction est définie par la constante de dissociation que l'on appelle la constante d'affinité (ou affinité). La liaison d'un ligand à une protéine réceptrice modifie souvent la conformation de cette dernière, c'est-à-dire sa structure en trois dimensions. L'énergie associée aux interactions intermoléculaires formées entre la protéine et son ligand permet de promouvoir ce changement de conformation, appelé ajustement induit. Cette modification structurale peut ainsi moduler éventuellement son état fonctionnel et son activité. Parmi les différents types de ligands, on trouve les substrats enzymatiques, les effecteurs enzymatiques (inhibiteurs ou activateurs) ou encore des ligands des récepteurs comme les neurotransmetteurs. Exemples : (fr)
- En biologie, un ligand (du latin ligandum, liant) est une molécule qui se lie de manière réversible à une macromolécule ciblée, protéine ou acide nucléique, jouant en général un rôle fonctionnel : stabilisation structurale, catalyse, modulation d'une activité enzymatique, transmission d'un signal. Ce terme, très utilisé pour l'étude de protéines, désigne les molécules qui interagissent avec la protéine de manière non-covalente et spécifique et qui jouent un rôle dans ses fonctions. Dans les systèmes vivants, une véritable liaison covalente irréversible entre un ligand et sa molécule-cible est rare. Contrairement à sa signification dans la chimie inorganique et l'étude des métaux, peu importe que le ligand se lie à un site de liaison métallique ou non. La liaison se réalise grâce aux forces entre molécules, telles que les liaisons ioniques, les liaisons d'hydrogène et les forces van der Waals. Généralement, l'interaction (association) est réversible et plus ou moins forte suivant le nombre et la nature des liaisons formées. La force de cette interaction est définie par la constante de dissociation que l'on appelle la constante d'affinité (ou affinité). La liaison d'un ligand à une protéine réceptrice modifie souvent la conformation de cette dernière, c'est-à-dire sa structure en trois dimensions. L'énergie associée aux interactions intermoléculaires formées entre la protéine et son ligand permet de promouvoir ce changement de conformation, appelé ajustement induit. Cette modification structurale peut ainsi moduler éventuellement son état fonctionnel et son activité. Parmi les différents types de ligands, on trouve les substrats enzymatiques, les effecteurs enzymatiques (inhibiteurs ou activateurs) ou encore des ligands des récepteurs comme les neurotransmetteurs. Exemples : (fr)
|
| rdfs:comment
|
- En biologie, un ligand (du latin ligandum, liant) est une molécule qui se lie de manière réversible à une macromolécule ciblée, protéine ou acide nucléique, jouant en général un rôle fonctionnel : stabilisation structurale, catalyse, modulation d'une activité enzymatique, transmission d'un signal. Ce terme, très utilisé pour l'étude de protéines, désigne les molécules qui interagissent avec la protéine de manière non-covalente et spécifique et qui jouent un rôle dans ses fonctions. Dans les systèmes vivants, une véritable liaison covalente irréversible entre un ligand et sa molécule-cible est rare. Contrairement à sa signification dans la chimie inorganique et l'étude des métaux, peu importe que le ligand se lie à un site de liaison métallique ou non. (fr)
- En biologie, un ligand (du latin ligandum, liant) est une molécule qui se lie de manière réversible à une macromolécule ciblée, protéine ou acide nucléique, jouant en général un rôle fonctionnel : stabilisation structurale, catalyse, modulation d'une activité enzymatique, transmission d'un signal. Ce terme, très utilisé pour l'étude de protéines, désigne les molécules qui interagissent avec la protéine de manière non-covalente et spécifique et qui jouent un rôle dans ses fonctions. Dans les systèmes vivants, une véritable liaison covalente irréversible entre un ligand et sa molécule-cible est rare. Contrairement à sa signification dans la chimie inorganique et l'étude des métaux, peu importe que le ligand se lie à un site de liaison métallique ou non. (fr)
|
