La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée.Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc.

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  • La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée.Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Cet enchaînement possède une organisation tridimensionnelle (ou repliement) qui lui est propre. De la séquence au repliement, il existe 4 niveaux de structuration de la protéine.
  • Die Proteinstruktur ist in der Biochemie in verschiedene Strukturebenen gegliedert. Die Einteilung zu einer Hierarchie in Primärstruktur (Aminosäuresequenz), Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur wurde erstmals 1952 von Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang vorgeschlagen. In Bezug auf die räumliche Anordnung eines Proteins wird gleichbedeutend der Begriff Proteinkonformation verwendet. Änderungen der räumlichen Proteinstruktur werden Konformationsänderungen genannt.
  • Een eiwitstructuur of proteïnestructuur is de biomoleculaire structuur van een eiwitmolecuul. Elk eiwit is een polymeer – meer gespecificeerd een polypeptide – dat een sequentie is bestaande uit L-α-aminozuren. Het eiwit vouwt zich in een of meer specifieke, driedimensionale structuren onder invloed van een aantal niet-covalente bindingen, zoals waterstofbruggen, ionaire bindingen, vanderwaalskrachten en hydrofobe pakking. De vouwing wordt bepaald door de onderlinge aantrekking en afstoting van de verschillende aminozuren en door de omgeving waarin het eiwit zich bevindt. Er zijn ook enzymen die eiwitten helpen zich te vouwen in de juiste vorm. De vorm van een eiwit is bepalend voor de specifieke interacties die een eiwit aan kan gaan. Hierbij is het van belang dat het eiwit zich goed opvouwt. Wanneer dit niet gebeurt werkt het eiwit niet goed, en kan het in uitzonderlijke gevallen zelfs andere effecten veroorzaken, zoals bij de ziekte van Creutzfeldt-Jakob.
  • タンパク質構造(Protein structure)では、タンパク質の構造について記す。タンパク質は全ての生物が持つ、重要な生体高分子の1つである。タンパク質は炭素、水素、窒素、リン、酸素、硫黄の原子から構成された、残基と言われるアミノ酸のポリマーである。ポリペプチドとも呼ばれるこのポリマーは20種類のL-α-アミノ酸の配列からできている。40以下のアミノ酸から構成されるものは、しばしばタンパク質ではなくペプチドと呼ばれる。その機能を発現するために、タンパク質は水素結合、イオン結合、ファンデルワールス力、疎水結合などの力によって、特有のコンフォメーションをとるように折り畳まれる。分子レベルのタンパク質の機能を理解するには、その三次元構造を明らかにしなければならない。これは構造生物学の研究分野で、X線回折や核磁気共鳴分光法などの技術が使われる。アミノ酸残基の数は特定の生化学的機能を果たす際に重要で、機能を持ったドメインのサイズとしては40から50残基が下限となる。タンパク質自体の大きさはこの下限から数1000残基のものまで様々で、その平均は約300残基と見積もられている。多くのG-アクチンがアクチン繊維(F-アクチン)を作るように、多くのタンパク質サブユニットが集合して1つの構造を作ることもある。
  • La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento específico.
  • Protein structure is the biomolecular structure of a protein molecule. Proteins are polymers – specifically polypeptides -sequences formed from various L-α-amino acids. Each unit of a protein is called an amino acid residue because it is the residue of every amino acid that forms the protein by losing a water molecule. By convention, a chain under 40 residues is often identified as a peptide, rather than a protein. To be able to perform their biological function, proteins fold into one or more specific spatial conformations, driven by a number of non-covalent interactions such as hydrogen bonding, ionic interactions, Van der Waals forces, and hydrophobic packing. To understand the functions of proteins at a molecular level, it is often necessary to determine their three-dimensional structure. This is the topic of the scientific field of structural biology, which employs techniques such as X-ray crystallography, NMR spectroscopy, and dual polarisation interferometry to determine the structure of proteins.Protein structures range in size from tens to several thousand residues. By physical size, proteins are classified as nanoparticles, between 1–100 nm. Very large aggregates can be formed from protein subunits. For example, many thousand actin molecules assemble into a microfilament.A protein may undergo reversible structural changes in performing its biological function. The alternative structures of the same protein are referred to as different conformations, and transitions between them are called conformational changes.
  • Le proteine sono catene di amminoacidi costituite da 20 L-α-amminoacidi diversi, denominati anche residui, che si ripiegano in strutture tridimensionali uniche. La forma in cui una proteina si ripiega naturalmente è definita “stato nativo”, che è determinato dalla sua sequenza di amminoacidi. Al di sotto di circa 40 residui è più frequentemente usato il termine peptide anziché proteina. Un certo numero di residui è necessario per eseguire una certa funzione biochimica, ed il limite basilare per una dimensione funzionale sembra essere intorno ai 40-50 residui. Le dimensioni di una proteina vanno da questo limite a diverse migliaia di residui nelle proteine plurifunzionali e strutturali. Comunque, la comune stima per la media della lunghezza di una proteina è intorno ai 300 residui. Aggregati molto grandi possono essere anche formati da subunità proteiche, ad esempio molte migliaia di molecole di actina si assemblano in un filamento di actina. Si ritrovano inoltre grandi proteine complessate con RNA nelle particelle ribosomiali, così da costituire, appunto, i ribosomi.I biochimici si riferiscono a quattro distinti aspetti per la struttura di una proteina: Struttura primaria: la sequenza di amminoacidi. Struttura secondaria: sotto-strutture altamente modellate – alfa elica e beta foglietto ripiegato – o segmenti di catena che assumono una forma non stabile. Le strutture secondarie sono definite a livello locale, il che significa che possono esistere molti differenti modelli secondari in una singola molecola proteica. Struttura terziaria: la forma globale di una singola molecola proteica, ossia la relazione spaziale del modello della struttura secondaria con un altro. Struttura quaternaria: la forma o la struttura che risulta dall’unione di più molecole proteiche, solitamente definite subunità proteiche in questo contesto, le cui singole funzioni prendono parte alla funzione globale del grande elemento, o complesso proteico.In aggiunta a questi livelli di struttura le proteine possono spostarsi tra diverse strutture simili durante la realizzazione della propria funzione biologica. Nel contesto di questi riarrangiamenti funzionali, le strutture terziarie e quaternarie sono comunemente definite “conformazioni”, e le transizione tra di esse sono chiamate ‘’’cambiamenti conformazionali’’’.Le strutture primarie sono rette da legami peptidici covalenti, che vengono formati durante il processo di traduzione. Le strutture secondarie sono invece mantenute da legami idrogeno. La struttura terziaria è sorretta primariamente da interazioni idrofobiche e poi da legami idrogeno, interazioni ioniche e ponti disolfuro.Le due terminazioni delle catene amminoacidiche sono definite “terminazione carbossilica” (C-terminale) e “terminazione amminica” (N-terminale) e sono basate sulla natura dei gruppi liberi delle due estremità.
  • Proteinler her organizmada bulunan önemli bir makromolekül sınıfıdır. Proteinler, 20 farklı tip L-α-amino asitten meydana gelen polimerlerdir. Amino asitler birbiriyle reaksiyona girdikten sonra meydan gelen polimerde bu amino asitlerden arta kalan birimlere amino asit kalıntısı denir. 40 kalıntıdan daha kısa olan zincirler için protein yerine genelde peptit terimi kullanılır. Biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilmek için proteinler uzay içinde belli bir biçim alacak şekilde katlanırlar. Bu katlanmayı yönlendiren güçler, protein atomları arasındaki hidrojen bağı, iyonik etkileşimler, Van Der Waals güçleri ve hidrofobik istiflenme gibi, kovalent olmayan etkleşimlerdir. Proteinlerin işlevlerini moleküler düzeyde anlayabilmek için genelde onları üç boyutlu yapısının çözülmesi gerekir. Protein yapısını çözmek için X-ışını kristalografisi ve NMR spektroskopisi kullanılır, bunlar yapısal biyolojinin başlıca yöntemleri arasında yer alır.Proteinlerdeki amino asit kalıntı sayısı birkaç on ile birkaç bin arasında değişebilir. Bazı proteinler daha büyük yapıların protein altbirimidirler. Örneğin, binlerce aktin molekülü bir araya gelerek mikrofilamanları meydana getirir.Bır protein biyolojik işlevini yerine getirirken tersinir bir yapısal değişiklik geçirebilir. Aynı proteinin alternatif yapıları farklı konformasyonlar olarak adlandırılır, bunlar arasındaki geçişlere konformasyon değişikliği denir.
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  • La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée.Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc.
  • Die Proteinstruktur ist in der Biochemie in verschiedene Strukturebenen gegliedert. Die Einteilung zu einer Hierarchie in Primärstruktur (Aminosäuresequenz), Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur wurde erstmals 1952 von Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang vorgeschlagen. In Bezug auf die räumliche Anordnung eines Proteins wird gleichbedeutend der Begriff Proteinkonformation verwendet. Änderungen der räumlichen Proteinstruktur werden Konformationsänderungen genannt.
  • タンパク質構造(Protein structure)では、タンパク質の構造について記す。タンパク質は全ての生物が持つ、重要な生体高分子の1つである。タンパク質は炭素、水素、窒素、リン、酸素、硫黄の原子から構成された、残基と言われるアミノ酸のポリマーである。ポリペプチドとも呼ばれるこのポリマーは20種類のL-α-アミノ酸の配列からできている。40以下のアミノ酸から構成されるものは、しばしばタンパク質ではなくペプチドと呼ばれる。その機能を発現するために、タンパク質は水素結合、イオン結合、ファンデルワールス力、疎水結合などの力によって、特有のコンフォメーションをとるように折り畳まれる。分子レベルのタンパク質の機能を理解するには、その三次元構造を明らかにしなければならない。これは構造生物学の研究分野で、X線回折や核磁気共鳴分光法などの技術が使われる。アミノ酸残基の数は特定の生化学的機能を果たす際に重要で、機能を持ったドメインのサイズとしては40から50残基が下限となる。タンパク質自体の大きさはこの下限から数1000残基のものまで様々で、その平均は約300残基と見積もられている。多くのG-アクチンがアクチン繊維(F-アクチン)を作るように、多くのタンパク質サブユニットが集合して1つの構造を作ることもある。
  • La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento específico.
  • Le proteine sono catene di amminoacidi costituite da 20 L-α-amminoacidi diversi, denominati anche residui, che si ripiegano in strutture tridimensionali uniche. La forma in cui una proteina si ripiega naturalmente è definita “stato nativo”, che è determinato dalla sua sequenza di amminoacidi. Al di sotto di circa 40 residui è più frequentemente usato il termine peptide anziché proteina.
  • Protein structure is the biomolecular structure of a protein molecule. Proteins are polymers – specifically polypeptides -sequences formed from various L-α-amino acids. Each unit of a protein is called an amino acid residue because it is the residue of every amino acid that forms the protein by losing a water molecule. By convention, a chain under 40 residues is often identified as a peptide, rather than a protein.
  • Proteinler her organizmada bulunan önemli bir makromolekül sınıfıdır. Proteinler, 20 farklı tip L-α-amino asitten meydana gelen polimerlerdir. Amino asitler birbiriyle reaksiyona girdikten sonra meydan gelen polimerde bu amino asitlerden arta kalan birimlere amino asit kalıntısı denir. 40 kalıntıdan daha kısa olan zincirler için protein yerine genelde peptit terimi kullanılır. Biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilmek için proteinler uzay içinde belli bir biçim alacak şekilde katlanırlar.
  • Een eiwitstructuur of proteïnestructuur is de biomoleculaire structuur van een eiwitmolecuul. Elk eiwit is een polymeer – meer gespecificeerd een polypeptide – dat een sequentie is bestaande uit L-α-aminozuren. Het eiwit vouwt zich in een of meer specifieke, driedimensionale structuren onder invloed van een aantal niet-covalente bindingen, zoals waterstofbruggen, ionaire bindingen, vanderwaalskrachten en hydrofobe pakking.
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  • Structure des protéines
  • Eiwitstructuur
  • Estructura de las proteínas
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  • Protein yapısı
  • Proteinstruktur
  • Struttura proteica
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