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Le gluten est une substance viscoélastique composée de protéines et impliquée notamment dans l'alimentation. Le terme dérive du latin classique gluten signifiant « colle, glu, gomme », il était initialement appelé glutine. Il désigne aussi le réseau glutineux formé par la réticulation des macromolécules protéiques. Aujourd'hui, l'utilisation du gluten comme adjuvant des produits alimentaires industriels s'est généralisée. Les prolamines du blé, de l'orge, du seigle et de l'avoine sont respectivement appelées gliadine, hordéine, sécaline et avénine. La glutéline du blé est appelée gluténine.
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Le gluten est une substance viscoélastique composée de protéines et impliquée notamment dans l'alimentation. Le terme dérive du latin classique gluten signifiant « colle, glu, gomme », il était initialement appelé glutine. Il désigne aussi le réseau glutineux formé par la réticulation des macromolécules protéiques. Aujourd'hui, l'utilisation du gluten comme adjuvant des produits alimentaires industriels s'est généralisée. Le gluten est principalement constitué de deux types de protéines insolubles dans l'eau : les prolamines et les gluténines. Ces protéines permettent de stocker des oligo-éléments et des acides aminés nécessaires au développement de la jeune pousse lors de la germination de la graine. Les prolamines du blé, de l'orge, du seigle et de l'avoine sont respectivement appelées gliadine, hordéine, sécaline et avénine. La glutéline du blé est appelée gluténine. Le gluten proprement dit n'est pas présent dans les céréales, il se forme lors de la fabrication de la pâte, quand on mélange avec de l'eau la farine obtenue après mouture des graines. Les glutens, plus particulièrement le gluten de blé tendre, sont appréciés pour leurs propriétés viscoélastiques, qui confèrent à la pâte son élasticité, l'aident à lever puis conserver sa forme, laissant au produit final une texture moelleuse. Ce réseau viscoélastique de structure tridimensionnelle formé irréversiblement est le véritable gluten. Par métonymie, on nomme aussi gluten les protéines qui le composent. Il se trouve dans toutes les céréales vraies (de la famille des poacées ou graminées comme le blé). Les céréales à forte teneur en gluten sont l'épeautre (10 à 12 g/100 g de farine type 630), le blé tendre (8 à 14 g/100 g de farine de type 405), le blé khorasan (Kamut), l'amidonnier et le blé dur (12 à 14 g). L'engrain (7 à 8 g) contient un peu moins de gluten. Le seigle (3,2 g/100 g de farine de type 815), l'avoine (5,6 g/100 g de farine de grains entiers), l'orge (5,6 g/100 g de grains entiers décortiqués) en contiennent beaucoup moins. Une étude récente portant sur un panel d'essais concernant le blé tendre, le blé dur, l'amidonnier, l'épeautre et l'engrain en conditions ordinaires de culture confirme une grande partie de ces données avec toutefois des écarts resserrés entre espèces et souligne la forte variabilité de ces résultats pour le blé tendre (faibles dans ces essais) selon la variété et les conditions de culture. Les objectifs de sélection du blé tendre divergent en effet selon qu'il s'agit de blé boulanger ou biscuitier. Des études sont en cours en France concernant ces valeurs en conditions d'agriculture biologique et avec des variétés anciennes. Les céréales telles que l'avoine, le teff, le mil, le maïs, le sorgho et le riz contiennent un gluten aux propriétés différentes, et les pseudo-céréales telles que le quinoa, l'amarante (des amaranthacées) et le sarrasin (une polygonacée) n'en contiennent pas. Dans une petite partie de la population humaine, le gluten peut déclencher des réactions auto-immunes indésirables, responsables d'un large éventail de troubles, notamment d'un trouble spécifique de la digestion nommé maladie cœliaque. La prévalence de la maladie a été estimée à environ 0,5 % - 1 % dans différentes régions du monde (environ 0,7 % de la population aux États-Unis). La recherche d'anticorps anti-transglutaminases de type Ig A, suivie d'une fibroscopie avec biopsie de la muqueuse duodénale permet de détecter cette maladie. Les autres troubles sont l'ataxie au gluten, l'allergie au blé, la dermatite herpétiforme et la sensibilité non-cœliaque au gluten. La prévalence de l'ensemble de ces troubles est estimée entre 0,5 % et 13 % de la population générale. La toxicité liée aux glutens de l'avoine, de l'engrain (petit épeautre) et du maïs est discutée. Le traitement de ces pathologies est le régime strict sans gluten. À partir des années 2000, un effet de mode alimentaire venu des États-Unis a mis en cause l'innocuité de ces protéines et a permis l'émergence d'un marché de produits alimentaires « sans gluten » ou « gluten free », dont la pertinence n'est pas établie chez les patients non-cœliaques. Certaines études auraient démontré que le gluten n'a aucun effet délétère sur un organisme exempt de pathologie lié au gluten. Cette mode représente un marché de niche très lucratif pour l'industrie agroalimentaire permettant de pratiquer des prix de vente deux à cinq fois plus élevés.
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