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- La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1’. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. Elle clive les liaisons peptidiques à l'aide d'une triade catalytique faisant intervenir un résidu de cystéine déprotoné. L'Asn-175 contribue à orienter le cycle imidazole du résidu d'His-159 afin de lui permettre de déprotoner le résidu de Cys-25 assurant la catalyse de la réaction. La Cys-25 réalise une substitution nucléophile sur l'atome de carbone du groupe carbonyle de la liaison peptidique. Ceci a pour effet de libérer l'amine engagée dans cette liaison peptidique et de conduire à la formation d'un intermédiaire réactionnel acyle-enzyme. Cet intermédiaire est ensuite hydrolysé, ce qui libère le carboxyle de la liaison peptidique clivée. En immunologie, la papaïne est réputée cliver le fragment Fc cristallisable des immunoglobulines du fragment Fab se liant à l'antigène. (fr)
- La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1’. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. Elle clive les liaisons peptidiques à l'aide d'une triade catalytique faisant intervenir un résidu de cystéine déprotoné. L'Asn-175 contribue à orienter le cycle imidazole du résidu d'His-159 afin de lui permettre de déprotoner le résidu de Cys-25 assurant la catalyse de la réaction. La Cys-25 réalise une substitution nucléophile sur l'atome de carbone du groupe carbonyle de la liaison peptidique. Ceci a pour effet de libérer l'amine engagée dans cette liaison peptidique et de conduire à la formation d'un intermédiaire réactionnel acyle-enzyme. Cet intermédiaire est ensuite hydrolysé, ce qui libère le carboxyle de la liaison peptidique clivée. En immunologie, la papaïne est réputée cliver le fragment Fc cristallisable des immunoglobulines du fragment Fab se liant à l'antigène. (fr)
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- Structure d'une papaïne cristallisée (fr)
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- S, S22, S24, S26, S36/37 (fr)
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- La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1’. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. (fr)
- La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1’. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. (fr)
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- Papaïne (fr)
- Papain (en)
- Papain (sv)
- Papaina (it)
- Papaína (pt)
- Папаин (ru)
- パパイン (ja)
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