La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines.

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  • La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines.
  • A tripsina é um tipo de enzima que age nas proteínas que se encontram no quimo (massa de aspecto branco leitoso que corresponde bolo alimentar depois de no estômago se juntar com ácido clorídrico (HCl) que dilacera as fibras musculares e da pepsina que quebra as proteínas em peptídios mais simples) dentro do intestino delgado (no duodeno - primeira parcela do intestino delgado). É produzida pelo pâncreas em uma forma inativa denominada tripsinogênio, que ao atingir o duodeno se transforma em tripsina ativa devido a enteroquinase presente no suco intestinal.A tripsina atua sobre o quimotripsinogênio e as propeptidases, transformando-os em quimotripsina e peptidases ativas.
  • La tripsina è un enzima, appartenente alla classe delle idrolasi, che catalizza il taglio proteolitico con specificità per l'arginina e la lisina. Nel sito attivo presenta una sequenza specifica che prende il nome di triade catalitica, ovvero Ser195-His57-Asp102. Questi residui amminoacidici, nonostante siano distanti nella struttura primaria, si trovano vicini nella struttura terziaria della proteina. Il substrato della tripsina è rappresentato da una proteina basica. Il pH ottimale per l'attività catalitica della tripsina è in un range tra 7 e 9; in realtà ha attività catalitica anche ad altri pH ma l'idrolisi mediata da tale proteasi, a pH differenti da quello ottimale, risulta più lenta. La tripsina è dunque in grado di ridurre le proteine a polipeptidi più piccoli o singoli aminoacidi che possono essere assimilati dall'intestino: è pertanto un enzima fondamentale nella digestione delle proteine.È prodotta dal pancreas sotto forma di tripsinogeno inattivo, che viene quindi secreto nell'intestino tenue dove viene attivato e trasformato in tripsina per mezzo di un taglio proteolitico operato dall'enzima enteropeptidasi. La tripsina risultante, con lo stesso meccanismo di taglio proteolitico, è in grado di attivare altre molecole di tripsinogeno. Questo meccanismo di attivazione è comune a molte serin proteasi, ed è utile a prevenire l'autodigestione nel pancreas.In laboratorio, viene utilizzata per staccare dalla piastra le cellule in coltura, che crescono per adesione. In primo luogo bisogna rimuovere il terreno di coltura residuo il quale contiene un inibitore della tripsina (alfa-1 antitripsina), poi lavare le cellule con soluzione salina e aggiungerci la tripsina che staccherà le cellule.Optimum di pH 8.0Specificità: Arg, Lys
  • Trypsin je trávící enzym, který můžeme nalézt v dvanáctníku. Podobně jako pepsin štěpí peptidické vazby bílkovin obsažených v potravě.Trypsin patří mezi hydrolázy, konkrétně proteázy. Vzniká ve slinivce břišní jako proenzym trypsinogen. Ten je pak v dvanáctníku aktivován enzymaticky enterokinázou a také působením dříve vzniklých molekul trypsinu (jde o tzv. autokatalýzu). Oproti pepsinu, jehož aktivita je nejvyšší v silně kyselém prostředí žaludku, katalyzuje trypsin proteolytické (rozkladné) reakce v mírně zásaditém prostředí, které je typické právě pro dvanáctník. Trypsin se od pepsinu liší také větší specifitou - neštěpí bílkoviny v náhodných místech, ale pouze na karboxylovém konci aminokyselin lysinu a argininu, pokud po nich nenásleduje prolin.
  • La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos.La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión.El pH óptimo es 8 y la temperatura óptima es 37 °C.Es una enzima específica ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial. La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinogeno (enzima inactiva), y luego es activado en el duodeno por la enteroquinasa intestinal a tripsina (enzima activa) mediante corte proteolítico.
  • Humanes Trypsin ist ein Gemisch dreier Verdauungsenzyme, die im Dünndarm Eiweiße zersetzen und zu den Peptidasen zählen: Trypsin-1 (kationisches Trypsin, zwei Drittel), Trypsin-2 (anionisches Trypsin, etwa ein Drittel) und Trypsin-4 (Mesotrypsin, wenige Prozent). Viele ähnliche Enzyme bei Säugetieren, Insekten, Fischen und Pilzen tragen ebenfalls den Namen Trypsin.Mangel an Trypsin-1 führt beim Menschen zur Unterernährung durch Proteinmangel. Ursache kann eine Mutation am TRY1-Gen sein. Eine andere Folge einer solchen Mutation ist erbliche Pankreatitis, bei der körpereigenes Trypsin-1 nicht abgebaut werden kann und die Bauchspeicheldrüse verdaut. Mutation am Gen für Trypsin-2 kann zur chronischen Pankreatitis beitragen.
  • La tripsina és una proteasa de serina trobada al sistema digestiu de molts vertebrats. A aquests organismes hi assumeix la funció de hidrolitzar les proteïnes. La tripsina és produïda al pàncrees en forma del proenzim inactiu tripsinogen. La tripsina predominantment trenca les cadenes peptídiques per l'extrem carboxil dels aminoàcids lisina o arginina, excepte quan un d'aquests dos aminoàcids és seguit per una prolina. El procés és popularment conegut com la proteòlisi per tripsina o tripsinització, una proteïna està tripsinitzada quan ha estat digerida/tractada amb tripsina. Aquesta propietat de la tripsina per rompre proteïnes fa que aquesta s'utilitzi en nombrosos processos biotecnològics.
  • 트립신(trypsin)은 이자액에서 분비되는 효소로, 펩신과 함께 제일 중요한 단백질 분해 효소이다. 이 효소는 1874년 퀴네라는 사람이 발견하였다. 펩타이드 아미노산 서열 중에서 아르기닌(arginine)과 리신(lysine) 뒤를 가수분해하는 분해 기작을 지닌다. 이자액에서는 트립시노겐의 형태로 분비되고, 분비 후 트립신으로 활성화 되어 단백질 또는 펩타이드를 가수분해할 수 있다.콩에는 트립신의 활동을 방해하는 특정한 단백질이 들어있어 콩을 날로 먹으면 소화가 잘 되지 않는다. 하지만 콩을 가열할 경우 이 단백질 성분이 변성된다. 결국 트립신이 활성화되어 소화 효소의 침입이 용이해지는 것이다.
  • Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью.Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей. Изоэлектрическая точка трипсина лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0.Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и содержат в активном центре остатки серина и гистидина. Трипсины легко подвергаются самоперевариванию (аутолизу), что приводит к загрязнению препаратов трипсинов неактивными продуктами (промышленный препарат содержит до 50 % неактивных примесей). Препараты трипсина высокой чистоты получают хроматографическими методами.
  • Trypsin (EC 3.4.21.4) is a serine protease from the PA clan superfamily, found in the digestive system of many vertebrates, where it hydrolyses proteins. Trypsin is produced in the pancreas as the inactive proenzyme trypsinogen. Trypsin cleaves peptide chains mainly at the carboxyl side of the amino acids lysine or arginine, except when either is followed by proline. It is used for numerous biotechnological processes. The process is commonly referred to as trypsin proteolysis or trypsinisation, and proteins that have been digested/treated with trypsin are said to have been trypsinized.
  • Tripsin, çoğu omurgalının sindirim sisteminde bulunan, proteinleri parçalayıcı özelliğe sahip (peptidaz) bir sindirim enzimi. Pankreastan inaktif bir proenzim olan tripsinojen şeklinde üretilir ve ince bağırsağa ulaştığında enteropeptidaz tarafından aktif hale getirilir.
  • Trypsyna (EC 3.4.21.4) – enzym trawienny wytwarzany przez część zewnątrzwydzielniczą trzustki.Jest wydzielany w postaci proenzymu – trypsynogenu, który wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki autokatalitycznej zdolności trypsyny szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu.Trypsyna należy do endopeptydaz[potrzebne źródło]. Katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych, w miejscach w których grupy karbonylowe należą do argininy albo lizyny. W centrum aktywnym trypsyny znajduje się seryna jako główny aminokwas kontaktowy, przez co trypsynę zalicza się do podpodklasy endopeptydaz serynowych. Optymalne warunki działania trypsyny to pH 7–9 i temperatura 37 °C. Efektem jej działania na białko są peptydy o różnej długości łańcucha.
  • Trypsine is een eiwitafbrekend enzym dat in de dunne darm van de mens en vele diersoorten voedingseiwitten afbreekt. De naam is afkomstig van het Griekse woord thrupsis, dat verbrokkeling betekent. De stof werd voor het eerst kunstmatig verkregen door het fijnwrijven van een alvleesklier. Trypsine heeft een zeer specifieke functie - het splitst alleen peptidebindingen waarvan de carboxylgroep afkomstig is van een van de basische aminozuren lysine en arginine - en wordt daarom in het laboratorium veel toegepast bij structureel onderzoek van eiwitten. Het enzym wordt gemaakt in de alvleesklier in de vorm van een inactief voorstadium, het trypsinogeen. Activering van trypsinogeen tot trypsine in de dunne darm wordt veroorzaakt door trypsine zelf (autokatalytisch) of door het enzym enteropeptidase of enterokinase; het activeringsproces bestaat slechts uit afsplitsing van een N-eindstandig hexapeptide met de volgorde valine-(asparaginezuur)4-lysine,waarbij de valine ook wel een ander aminozuur kan zijn, afhankelijk van de species waaruit het enzym afkomstig is.De aminozuurvolgorde van trypsine (en van trypsinogeen) is geheel bekend.
  • トリプシン(trypsin, EC.3.4.21.4)はエンドペプチダーゼ、セリンプロテアーゼの一種である。膵液に含まれる消化酵素の一種で、塩基性アミノ酸(リジン、アルギニン)のカルボキシル基側のペプチド結合を加水分解する。語源は、ギリシャ語の“tripsis(摩擦、粉砕)”に由来する。膵臓からトリプシノーゲンとして分泌され、エンテロキナーゼ(自家加水分解)によりαトリプシン及びβトリプシンとなる。また、キモトリプシノーゲンを一部加水分解しキモトリプシンとするのに必要な酵素である。トリプシンインヒビター(アンチトリプシンやオボムコイド)によって阻害を受ける。ヒトトリプシンの場合、コードしている遺伝子は第7染色体のq32-q36のTRY1。ヒトではトリプシンの最適pHは8 - 9程度の弱塩基性である。
  • Tripsina polipeptidoak degradatzen dituen entzima bat da, heste mehean eta pH alkalinoan jarduten duena. Pankreako urinaren entzimarik garrantzitsuena da. Proteinak hidrolizatzen dituenez, tripsina ere oso erabilia da bioteknologiako hainbat prozesutan.Tripsinogeno izeneko pro-entzima batetik abiatuta sortzen da tripsina. Heste meheko duodenoan tripsinogenoa tripsina bihurtzen du enterokinasa entzimak: Tripsinogeno → TripsinaTripsina pankreak edo areak sintetizatzen du, eta hortik heste mehera pasatzen da; pH alkalinoan (pH=8) funtzionatzen du hobekien. Proteinen hidrolisian jarduten du, urdailean pepsina entzimak hidrolizatu dituen proteinen produktuak -polipeptidoak- degradatuz, osagai txikiagoak agertuz (peptido sinpleak edo aminoazidoak).Pankreak guruin endokrino moduan lan egin dezake, intsulina eta glukagoi hormonak jariatuz. Baina horretaz gain pankreako urina ere jariatzen du, tripsina duena eta proteinen liseriketa prozesuan parte hartzen duena.
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  • Structure cristallographique de la trypsine
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  • La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines.
  • 트립신(trypsin)은 이자액에서 분비되는 효소로, 펩신과 함께 제일 중요한 단백질 분해 효소이다. 이 효소는 1874년 퀴네라는 사람이 발견하였다. 펩타이드 아미노산 서열 중에서 아르기닌(arginine)과 리신(lysine) 뒤를 가수분해하는 분해 기작을 지닌다. 이자액에서는 트립시노겐의 형태로 분비되고, 분비 후 트립신으로 활성화 되어 단백질 또는 펩타이드를 가수분해할 수 있다.콩에는 트립신의 활동을 방해하는 특정한 단백질이 들어있어 콩을 날로 먹으면 소화가 잘 되지 않는다. 하지만 콩을 가열할 경우 이 단백질 성분이 변성된다. 결국 트립신이 활성화되어 소화 효소의 침입이 용이해지는 것이다.
  • Tripsin, çoğu omurgalının sindirim sisteminde bulunan, proteinleri parçalayıcı özelliğe sahip (peptidaz) bir sindirim enzimi. Pankreastan inaktif bir proenzim olan tripsinojen şeklinde üretilir ve ince bağırsağa ulaştığında enteropeptidaz tarafından aktif hale getirilir.
  • トリプシン(trypsin, EC.3.4.21.4)はエンドペプチダーゼ、セリンプロテアーゼの一種である。膵液に含まれる消化酵素の一種で、塩基性アミノ酸(リジン、アルギニン)のカルボキシル基側のペプチド結合を加水分解する。語源は、ギリシャ語の“tripsis(摩擦、粉砕)”に由来する。膵臓からトリプシノーゲンとして分泌され、エンテロキナーゼ(自家加水分解)によりαトリプシン及びβトリプシンとなる。また、キモトリプシノーゲンを一部加水分解しキモトリプシンとするのに必要な酵素である。トリプシンインヒビター(アンチトリプシンやオボムコイド)によって阻害を受ける。ヒトトリプシンの場合、コードしている遺伝子は第7染色体のq32-q36のTRY1。ヒトではトリプシンの最適pHは8 - 9程度の弱塩基性である。
  • Trypsin (EC 3.4.21.4) is a serine protease from the PA clan superfamily, found in the digestive system of many vertebrates, where it hydrolyses proteins. Trypsin is produced in the pancreas as the inactive proenzyme trypsinogen. Trypsin cleaves peptide chains mainly at the carboxyl side of the amino acids lysine or arginine, except when either is followed by proline. It is used for numerous biotechnological processes.
  • A tripsina é um tipo de enzima que age nas proteínas que se encontram no quimo (massa de aspecto branco leitoso que corresponde bolo alimentar depois de no estômago se juntar com ácido clorídrico (HCl) que dilacera as fibras musculares e da pepsina que quebra as proteínas em peptídios mais simples) dentro do intestino delgado (no duodeno - primeira parcela do intestino delgado).
  • Tripsina polipeptidoak degradatzen dituen entzima bat da, heste mehean eta pH alkalinoan jarduten duena. Pankreako urinaren entzimarik garrantzitsuena da. Proteinak hidrolizatzen dituenez, tripsina ere oso erabilia da bioteknologiako hainbat prozesutan.Tripsinogeno izeneko pro-entzima batetik abiatuta sortzen da tripsina.
  • La tripsina és una proteasa de serina trobada al sistema digestiu de molts vertebrats. A aquests organismes hi assumeix la funció de hidrolitzar les proteïnes. La tripsina és produïda al pàncrees en forma del proenzim inactiu tripsinogen. La tripsina predominantment trenca les cadenes peptídiques per l'extrem carboxil dels aminoàcids lisina o arginina, excepte quan un d'aquests dos aminoàcids és seguit per una prolina.
  • Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью.Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей.
  • Trypsyna (EC 3.4.21.4) – enzym trawienny wytwarzany przez część zewnątrzwydzielniczą trzustki.Jest wydzielany w postaci proenzymu – trypsynogenu, który wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki autokatalitycznej zdolności trypsyny szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu.Trypsyna należy do endopeptydaz[potrzebne źródło].
  • La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos.La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión.El pH óptimo es 8 y la temperatura óptima es 37 °C.Es una enzima específica ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial.
  • La tripsina è un enzima, appartenente alla classe delle idrolasi, che catalizza il taglio proteolitico con specificità per l'arginina e la lisina. Nel sito attivo presenta una sequenza specifica che prende il nome di triade catalitica, ovvero Ser195-His57-Asp102. Questi residui amminoacidici, nonostante siano distanti nella struttura primaria, si trovano vicini nella struttura terziaria della proteina. Il substrato della tripsina è rappresentato da una proteina basica.
  • Trypsine is een eiwitafbrekend enzym dat in de dunne darm van de mens en vele diersoorten voedingseiwitten afbreekt. De naam is afkomstig van het Griekse woord thrupsis, dat verbrokkeling betekent. De stof werd voor het eerst kunstmatig verkregen door het fijnwrijven van een alvleesklier.
  • Trypsin je trávící enzym, který můžeme nalézt v dvanáctníku. Podobně jako pepsin štěpí peptidické vazby bílkovin obsažených v potravě.Trypsin patří mezi hydrolázy, konkrétně proteázy. Vzniká ve slinivce břišní jako proenzym trypsinogen. Ten je pak v dvanáctníku aktivován enzymaticky enterokinázou a také působením dříve vzniklých molekul trypsinu (jde o tzv. autokatalýzu).
  • Humanes Trypsin ist ein Gemisch dreier Verdauungsenzyme, die im Dünndarm Eiweiße zersetzen und zu den Peptidasen zählen: Trypsin-1 (kationisches Trypsin, zwei Drittel), Trypsin-2 (anionisches Trypsin, etwa ein Drittel) und Trypsin-4 (Mesotrypsin, wenige Prozent). Viele ähnliche Enzyme bei Säugetieren, Insekten, Fischen und Pilzen tragen ebenfalls den Namen Trypsin.Mangel an Trypsin-1 führt beim Menschen zur Unterernährung durch Proteinmangel. Ursache kann eine Mutation am TRY1-Gen sein.
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