L'entéropeptidase (EC 3.4.21.9) (ou entérokinase) est une enzyme de la famille des hydrolases intervenant dans la digestion. Elle est produite par les cellules épithéliales du duodénum puis sécrétée par les glandes duodénales, les cryptes de Lieberkühn, chaque fois que de la nourriture passe de l'estomac dans le duodénum. Le rôle principal de l'entéropeptidase est d'activer le trypsinogène en trypsine par élimination d'un oligopeptide C-terminal, et a donc un rôle-clé dans la digestion. Des cas isolés d'insuffisance génétique en entéropeptidase ont été rapportés.

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  • L'entéropeptidase (EC 3.4.21.9) (ou entérokinase) est une enzyme de la famille des hydrolases intervenant dans la digestion. Elle est produite par les cellules épithéliales du duodénum puis sécrétée par les glandes duodénales, les cryptes de Lieberkühn, chaque fois que de la nourriture passe de l'estomac dans le duodénum. Le rôle principal de l'entéropeptidase est d'activer le trypsinogène en trypsine par élimination d'un oligopeptide C-terminal, et a donc un rôle-clé dans la digestion. Bien qu'elle ait un mécanisme d'action de type protéase à sérine, elle n'est pas inhibée par les inhibiteurs de trypsine. Elle est formée de deux chaînes : une chaîne lourde (82 à 140 kD) qui permet de fixer l'enzyme sur la paroi intestinale, et une chaîne légère (35 à 62 kD) qui contient le site actif. Des cas isolés d'insuffisance génétique en entéropeptidase ont été rapportés. (fr)
  • L'entéropeptidase (EC 3.4.21.9) (ou entérokinase) est une enzyme de la famille des hydrolases intervenant dans la digestion. Elle est produite par les cellules épithéliales du duodénum puis sécrétée par les glandes duodénales, les cryptes de Lieberkühn, chaque fois que de la nourriture passe de l'estomac dans le duodénum. Le rôle principal de l'entéropeptidase est d'activer le trypsinogène en trypsine par élimination d'un oligopeptide C-terminal, et a donc un rôle-clé dans la digestion. Bien qu'elle ait un mécanisme d'action de type protéase à sérine, elle n'est pas inhibée par les inhibiteurs de trypsine. Elle est formée de deux chaînes : une chaîne lourde (82 à 140 kD) qui permet de fixer l'enzyme sur la paroi intestinale, et une chaîne légère (35 à 62 kD) qui contient le site actif. Des cas isolés d'insuffisance génétique en entéropeptidase ont été rapportés. (fr)
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  • Formation of trypsin from crystalline trypsinogen by means of enterokinase. (fr)
  • Evolutionary families of peptidases (fr)
  • Mutations in the proenteropeptidase gene are the molecular cause of congenital enteropeptidase deficiency (fr)
  • Functional expression and purification of bovine enterokinase light chain in recombinant Escherichia coli (fr)
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  • L'entéropeptidase (EC 3.4.21.9) (ou entérokinase) est une enzyme de la famille des hydrolases intervenant dans la digestion. Elle est produite par les cellules épithéliales du duodénum puis sécrétée par les glandes duodénales, les cryptes de Lieberkühn, chaque fois que de la nourriture passe de l'estomac dans le duodénum. Le rôle principal de l'entéropeptidase est d'activer le trypsinogène en trypsine par élimination d'un oligopeptide C-terminal, et a donc un rôle-clé dans la digestion. Des cas isolés d'insuffisance génétique en entéropeptidase ont été rapportés. (fr)
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  • Entéropeptidase (fr)
  • Enteropeptidase (en)
  • Enteropeptydaza (pl)
  • Enteroquinase (pt)
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