L'alcool déshydrogénadse 4 est une enzyme qui est codée chez l'Homme, par le gène ADH4. Le gèneADH4 est présent sur l'alcool déshydrogénase, qui est une enzyme de classe II. Il code pour la sous-unités 4 pi l'alcool désydrogénase. Cette enzyme fait partie de la famille des alcools déshydrogénases. Les membres de cette famille d'enzymes, métabolisent une grande variété de substrats, comme l'éthanol, le rétinol, d'autres alcools aliphatiques, les hydoxystéroïdes et les produits de peroxydation lipidique. L'alcool déshydrogénase de classe II est un homodimère, composé de 2 sous-unités pi identiques. Il métabolise essentiellement l'oxydation des alcools aliphatiques qui ont une longue chaîne carbonée ainsi que des alcools aromatiques. Il présente une faible sensibilité pour le pyrazole. Ce gèn

Property Value
dbo:abstract
  • L'alcool déshydrogénadse 4 est une enzyme qui est codée chez l'Homme, par le gène ADH4. Le gèneADH4 est présent sur l'alcool déshydrogénase, qui est une enzyme de classe II. Il code pour la sous-unités 4 pi l'alcool désydrogénase. Cette enzyme fait partie de la famille des alcools déshydrogénases. Les membres de cette famille d'enzymes, métabolisent une grande variété de substrats, comme l'éthanol, le rétinol, d'autres alcools aliphatiques, les hydoxystéroïdes et les produits de peroxydation lipidique. L'alcool déshydrogénase de classe II est un homodimère, composé de 2 sous-unités pi identiques. Il métabolise essentiellement l'oxydation des alcools aliphatiques qui ont une longue chaîne carbonée ainsi que des alcools aromatiques. Il présente une faible sensibilité pour le pyrazole. Ce gène est localisé sur le chromosome 4 dans le groupe de gènes de l'alcool déshydrogénase. (fr)
  • L'alcool déshydrogénadse 4 est une enzyme qui est codée chez l'Homme, par le gène ADH4. Le gèneADH4 est présent sur l'alcool déshydrogénase, qui est une enzyme de classe II. Il code pour la sous-unités 4 pi l'alcool désydrogénase. Cette enzyme fait partie de la famille des alcools déshydrogénases. Les membres de cette famille d'enzymes, métabolisent une grande variété de substrats, comme l'éthanol, le rétinol, d'autres alcools aliphatiques, les hydoxystéroïdes et les produits de peroxydation lipidique. L'alcool déshydrogénase de classe II est un homodimère, composé de 2 sous-unités pi identiques. Il métabolise essentiellement l'oxydation des alcools aliphatiques qui ont une longue chaîne carbonée ainsi que des alcools aromatiques. Il présente une faible sensibilité pour le pyrazole. Ce gène est localisé sur le chromosome 4 dans le groupe de gènes de l'alcool déshydrogénase. (fr)
dbo:wikiPageID
  • 14703305 (xsd:integer)
dbo:wikiPageLength
  • 6610 (xsd:nonNegativeInteger)
dbo:wikiPageRevisionID
  • 191470026 (xsd:integer)
dbo:wikiPageWikiLink
prop-fr:année
  • 1987 (xsd:integer)
  • 1991 (xsd:integer)
  • 1993 (xsd:integer)
  • 1994 (xsd:integer)
  • 1998 (xsd:integer)
  • 2001 (xsd:integer)
  • 2002 (xsd:integer)
  • 2003 (xsd:integer)
  • 2004 (xsd:integer)
  • 2006 (xsd:integer)
  • 2007 (xsd:integer)
  • 2014 (xsd:integer)
prop-fr:auteur
  • Jörnvall H (fr)
  • Jörnvall H (fr)
prop-fr:consultéLe
  • free (fr)
  • free (fr)
prop-fr:doi
  • 10.100700 (xsd:double)
  • 10.101600 (xsd:double)
  • 10.102100 (xsd:double)
  • 10.103800 (xsd:double)
  • 10.104600 (xsd:double)
  • 10.107300 (xsd:double)
  • 10.107400 (xsd:double)
  • 10.108900 (xsd:double)
  • 10.109700 (xsd:double)
  • 10.110100 (xsd:double)
prop-fr:etAl.
  • oui (fr)
  • oui (fr)
prop-fr:isbn
  • 978 (xsd:integer)
prop-fr:numéro
  • 1 (xsd:integer)
  • 2 (xsd:integer)
  • 3 (xsd:integer)
  • 4 (xsd:integer)
  • 5 (xsd:integer)
  • 6 (xsd:integer)
  • 7 (xsd:integer)
  • 11 (xsd:integer)
  • 22 (xsd:integer)
  • 23 (xsd:integer)
  • 26 (xsd:integer)
  • 28 (xsd:integer)
  • 10.0
prop-fr:pages
  • 10 (xsd:integer)
  • 74 (xsd:integer)
  • 221 (xsd:integer)
  • 269 (xsd:integer)
  • 387 (xsd:integer)
  • 395 (xsd:integer)
  • 552 (xsd:integer)
  • 599 (xsd:integer)
  • 755 (xsd:integer)
  • 1085 (xsd:integer)
  • 1316 (xsd:integer)
  • 1926 (xsd:integer)
  • 2121 (xsd:integer)
  • 8908 (xsd:integer)
  • 15089 (xsd:integer)
  • 16899 (xsd:integer)
  • 19253 (xsd:integer)
  • 25209 (xsd:integer)
prop-fr:pmcid
  • 64988 (xsd:integer)
  • 139241 (xsd:integer)
  • 387042 (xsd:integer)
  • 528928 (xsd:integer)
  • 1853245 (xsd:integer)
  • 4299227 (xsd:integer)
prop-fr:pmid
  • 1362387 (xsd:integer)
  • 1889753 (xsd:integer)
  • 3036213 (xsd:integer)
  • 3466164 (xsd:integer)
  • 8032153 (xsd:integer)
  • 9570155 (xsd:integer)
  • 11279029 (xsd:integer)
  • 11752456 (xsd:integer)
  • 11916005 (xsd:integer)
  • 11964133 (xsd:integer)
  • 11997393 (xsd:integer)
  • 12477932 (xsd:integer)
  • 12631290 (xsd:integer)
  • 14745297 (xsd:integer)
  • 15489334 (xsd:integer)
  • 16220108 (xsd:integer)
  • 16237392 (xsd:integer)
  • 17069770 (xsd:integer)
  • 25453080 (xsd:integer)
prop-fr:périodique
  • J. Biol. Chem. (fr)
  • Biochemistry (fr)
  • Alcohol. Clin. Exp. Res. (fr)
  • Biol. Psychiatry (fr)
  • Cell. Mol. Life Sci. (fr)
  • DNA Cell Biol. (fr)
  • EXS (fr)
  • Eur. J. Biochem. (fr)
  • Gene (fr)
  • Genome Res. (fr)
  • Hum. Genet. (fr)
  • J. Hum. Genet. (fr)
  • Neuropsychopharmacology (fr)
  • Pharmacogenet. Genomics (fr)
  • Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (fr)
  • Proc. Natl. Acad. Sci. USA (fr)
  • J. Biol. Chem. (fr)
  • Biochemistry (fr)
  • Alcohol. Clin. Exp. Res. (fr)
  • Biol. Psychiatry (fr)
  • Cell. Mol. Life Sci. (fr)
  • DNA Cell Biol. (fr)
  • EXS (fr)
  • Eur. J. Biochem. (fr)
  • Gene (fr)
  • Genome Res. (fr)
  • Hum. Genet. (fr)
  • J. Hum. Genet. (fr)
  • Neuropsychopharmacology (fr)
  • Pharmacogenet. Genomics (fr)
  • Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (fr)
  • Proc. Natl. Acad. Sci. USA (fr)
prop-fr:titre
  • Structure of the class II enzyme of human liver alcohol dehydrogenase: combined cDNA and protein sequence determination of the pi subunit. (fr)
  • Insight into hepatocellular carcinogenesis at transcriptome level by comparing gene expression profiles of hepatocellular carcinoma with those of corresponding noncancerous liver. (fr)
  • Alcohol dehydrogenase polymorphisms influence alcohol-elimination rates in a male Jewish population. (fr)
  • ADH4 gene variation is associated with alcohol dependence and drug dependence in European Americans: results from HWD tests and case-control association studies. (fr)
  • Hominids adapted to metabolize ethanol long before human-directed fermentation. (fr)
  • Function of cis-acting elements in human alcohol dehydrogenase 4 promoter and role of C/EBP proteins in gene expression. (fr)
  • Alcohol dehydrogenase genes: restriction fragment length polymorphisms for ADH4 and ADH5 and construction of haplotypes among different ADH classes. (fr)
  • The alcohol dehydrogenase system. (fr)
  • Kinetic mechanism of human class IV alcohol dehydrogenase functioning as retinol dehydrogenase. (fr)
  • Identification and characterisation of two allelic forms of human alcohol dehydrogenase 2. (fr)
  • Thirteen single-nucleotide polymorphisms in the alcohol dehydrogenase 4 gene locus. (fr)
  • Distribution of class I, III and IV alcohol dehydrogenase mRNAs in the adult rat, mouse and human brain. (fr)
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection . (fr)
  • ADH4 gene variation is associated with alcohol and drug dependence: results from family controlled and population-structured association studies. (fr)
  • Human class II alcohol dehydrogenase has a redox-specific function in norepinephrine metabolism. (fr)
  • Personality traits of agreeableness and extraversion are associated with ADH4 variation. (fr)
  • Cloning and characterization of the human ADH4 gene. (fr)
  • Biosynthesis of 9-cis-retinoic acid in vivo. The roles of different retinol dehydrogenases and a structure-activity analysis of microsomal retinol dehydrogenases. (fr)
  • Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. (fr)
  • Structure of the class II enzyme of human liver alcohol dehydrogenase: combined cDNA and protein sequence determination of the pi subunit. (fr)
  • Insight into hepatocellular carcinogenesis at transcriptome level by comparing gene expression profiles of hepatocellular carcinoma with those of corresponding noncancerous liver. (fr)
  • Alcohol dehydrogenase polymorphisms influence alcohol-elimination rates in a male Jewish population. (fr)
  • ADH4 gene variation is associated with alcohol dependence and drug dependence in European Americans: results from HWD tests and case-control association studies. (fr)
  • Hominids adapted to metabolize ethanol long before human-directed fermentation. (fr)
  • Function of cis-acting elements in human alcohol dehydrogenase 4 promoter and role of C/EBP proteins in gene expression. (fr)
  • Alcohol dehydrogenase genes: restriction fragment length polymorphisms for ADH4 and ADH5 and construction of haplotypes among different ADH classes. (fr)
  • The alcohol dehydrogenase system. (fr)
  • Kinetic mechanism of human class IV alcohol dehydrogenase functioning as retinol dehydrogenase. (fr)
  • Identification and characterisation of two allelic forms of human alcohol dehydrogenase 2. (fr)
  • Thirteen single-nucleotide polymorphisms in the alcohol dehydrogenase 4 gene locus. (fr)
  • Distribution of class I, III and IV alcohol dehydrogenase mRNAs in the adult rat, mouse and human brain. (fr)
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection . (fr)
  • ADH4 gene variation is associated with alcohol and drug dependence: results from family controlled and population-structured association studies. (fr)
  • Human class II alcohol dehydrogenase has a redox-specific function in norepinephrine metabolism. (fr)
  • Personality traits of agreeableness and extraversion are associated with ADH4 variation. (fr)
  • Cloning and characterization of the human ADH4 gene. (fr)
  • Biosynthesis of 9-cis-retinoic acid in vivo. The roles of different retinol dehydrogenases and a structure-activity analysis of microsomal retinol dehydrogenases. (fr)
  • Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. (fr)
prop-fr:volume
  • 14 (xsd:integer)
  • 15 (xsd:integer)
  • 17 (xsd:integer)
  • 26 (xsd:integer)
  • 28 (xsd:integer)
  • 31 (xsd:integer)
  • 47 (xsd:integer)
  • 59 (xsd:integer)
  • 61 (xsd:integer)
  • 71 (xsd:integer)
  • 83 (xsd:integer)
  • 90 (xsd:integer)
  • 98 (xsd:integer)
  • 99 (xsd:integer)
  • 103 (xsd:integer)
  • 112 (xsd:integer)
  • 270 (xsd:integer)
  • 276 (xsd:integer)
  • 277 (xsd:integer)
prop-fr:wikiPageUsesTemplate
dct:subject
rdf:type
rdfs:comment
  • L'alcool déshydrogénadse 4 est une enzyme qui est codée chez l'Homme, par le gène ADH4. Le gèneADH4 est présent sur l'alcool déshydrogénase, qui est une enzyme de classe II. Il code pour la sous-unités 4 pi l'alcool désydrogénase. Cette enzyme fait partie de la famille des alcools déshydrogénases. Les membres de cette famille d'enzymes, métabolisent une grande variété de substrats, comme l'éthanol, le rétinol, d'autres alcools aliphatiques, les hydoxystéroïdes et les produits de peroxydation lipidique. L'alcool déshydrogénase de classe II est un homodimère, composé de 2 sous-unités pi identiques. Il métabolise essentiellement l'oxydation des alcools aliphatiques qui ont une longue chaîne carbonée ainsi que des alcools aromatiques. Il présente une faible sensibilité pour le pyrazole. Ce gèn (fr)
  • L'alcool déshydrogénadse 4 est une enzyme qui est codée chez l'Homme, par le gène ADH4. Le gèneADH4 est présent sur l'alcool déshydrogénase, qui est une enzyme de classe II. Il code pour la sous-unités 4 pi l'alcool désydrogénase. Cette enzyme fait partie de la famille des alcools déshydrogénases. Les membres de cette famille d'enzymes, métabolisent une grande variété de substrats, comme l'éthanol, le rétinol, d'autres alcools aliphatiques, les hydoxystéroïdes et les produits de peroxydation lipidique. L'alcool déshydrogénase de classe II est un homodimère, composé de 2 sous-unités pi identiques. Il métabolise essentiellement l'oxydation des alcools aliphatiques qui ont une longue chaîne carbonée ainsi que des alcools aromatiques. Il présente une faible sensibilité pour le pyrazole. Ce gèn (fr)
rdfs:label
  • ADH4 (en)
  • ADH4 (fr)
  • Álcool desidrogenase 4 (pt)
rdfs:seeAlso
owl:sameAs
prov:wasDerivedFrom
foaf:isPrimaryTopicOf
is oa:hasTarget of
is foaf:primaryTopic of