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Cuộn gập protein Згортання білків 蛋白质折叠 Фолдинг белка Plegament proteic Eiwitvouwing Plegamiento de proteínas Ripiegamento delle proteine Repliement des protéines
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Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure). Cependant, chaque acide aminé de la chaîne peut être considéré comme ayant certaines caractéristiques chimiques essentielles. Cela peut être l'hydrophobie, l'hydrophilie, ou la charge électrique, par exemple. Elles interagissent entre elles et ces interactions conduisent, dans la cellule, à une structure tridimensionnelle bien définie, la protéine repliée (à droite sur la fi
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Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure). Cependant, chaque acide aminé de la chaîne peut être considéré comme ayant certaines caractéristiques chimiques essentielles. Cela peut être l'hydrophobie, l'hydrophilie, ou la charge électrique, par exemple. Elles interagissent entre elles et ces interactions conduisent, dans la cellule, à une structure tridimensionnelle bien définie, la protéine repliée (à droite sur la figure), connue comme l'état natif. La structure tridimensionnelle résultante est déterminée par la séquence des acides aminés.Le mécanisme du repliement des protéines n'est pas encore complètement compris, en particulier l'ordre dans lequel les différentes parties se replient. Le problème est ardu car, par exemple, certaines parties déjà repliées aident au repliement d'autres parties, ce qui rend le problème non linéaire. La détermination expérimentale de la structure tridimensionnelle d'une protéine est souvent très difficile et coûteuse. Cependant, la séquence de cette protéine est connue, en particulier depuis le séquençage complet de génomes et la détection automatiques de séquences codantes. En conséquence, les scientifiques ont essayé d'utiliser plusieurs techniques biophysiques pour replier « manuellement » une protéine, c'est-à-dire de prédire la structure d'une protéine complète à partir de sa séquence. Si cette méthode a apporté des résultats intéressants avec de courtes protéines, l'état actuel de la science achoppe complètement à prédire la structure tridimensionnelle des protéines intégrales de membranes. D'autres protéines échappent à cette analyse, par exemple les protéines possédant de nombreux ponts disulfures ou encore des protéines synthétisées sous forme de pré-protéine, c'est-à-dire sous forme de protéine précurseur clivée par des protéases spécifiques pour acquérir leur maturité. C'est le cas par exemple de l'insuline. La structure tridimensionnelle correcte, ou native, est essentielle pour que la protéine puisse assurer sa fonction au sein de la cellule. L'échec du repliement dans la forme attendue produit des protéines inactives avec des propriétés différentes (par exemple, le prion). De nombreuses maladies neurodégénératives ou autres sont considérées comme résultant d'une accumulation de protéines « mal repliées ».