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La substance amyloïde est un agrégat de protéines qui se plient sous une forme permettant à de nombreuses copies de cette protéine de s'agglutiner les unes aux autres et de constituer ainsi des fibrilles. Certaines protéines amyloïdes sont infectieuses et sont alors appelées prions : la forme infectieuse peut servir de matrice pour convertir d'autres protéines non infectieuses en une forme infectieuse, car la forme inhabituelle du repliement et l'agrégation font alors partie des informations biologiques transmises.
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La substance amyloïde est un agrégat de protéines qui se plient sous une forme permettant à de nombreuses copies de cette protéine de s'agglutiner les unes aux autres et de constituer ainsi des fibrilles. Dans le corps humain, la substance amyloïde est liée au développement de diverses maladies. Une telle substance amyloïde pathogène se forme lorsque des protéines précédemment saines perdent leurs fonctions physiologiques normales et s'agrègent en dépôts fibreux autour des cellules dans des plaques susceptibles de perturber le bon fonctionnement des tissus et des organes. Cette substance amyloïde a été associée (sans nécessairement en être la cause) à plus de 50 maladies humaines connues sous le nom d'amyloïdoses, et peut jouer un rôle dans certaines maladies neurodégénératives. Certaines protéines amyloïdes sont infectieuses et sont alors appelées prions : la forme infectieuse peut servir de matrice pour convertir d'autres protéines non infectieuses en une forme infectieuse, car la forme inhabituelle du repliement et l'agrégation font alors partie des informations biologiques transmises. La substance amyloïde peut aussi avoir des fonctions biologiques normales, par exemple, dans la formation de fimbriae chez certains genres de bactéries, la transmission de traits épigénétiques chez les champignons, ainsi que dans le dépôt de pigments et la libération d'hormones chez l'homme. Cette substance amyloïde peut naître à partir de nombreuses protéines différentes. Ces chaînes polypeptidiques forment généralement des structures en feuillets β qui s'agrègent en fibres longues ; cependant, des polypeptides identiques peuvent se replier en plusieurs conformations amyloïdes distinctes. La diversité des conformations peut avoir conduit à différentes formes de maladies à prions.