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- Les JUNQ et IPOD constituent des types de structures d'inclusion de protéines cytosoliques qu'on retrouve chez les eucaryotes. Des maladies neurodégénératives, comme celles de Parkinson, Alzheimer et Huntington, sont associées et corrélées à l'agrégation des protéines et l'accumulation de protéines mal repliées dans ces structures d'inclusion. Pendant de nombreuses années, l'agrégation protéique était considérée comme un processus aléatoire par lequel les protéines mal repliées se collent entre elles pour former des inclusions (s'imaginer un paquet de cheveux qui s'empilent de façon désordonnée dans le coin d'une pièce). De plus, on pensait que les agrégats protéiques étaient des agents toxiques ainsi que la cause d'un dysfonctionnement neuronal pouvant conduire à la mort. Cependant, des études récentes utilisant des méthodes modernes (comme la microscopie à fluorescence) ont montré que l'agrégation protéique peut en fait être un processus fermement régulé et organisé par lequel la cellule se protège des protéines toxiques par séquestration des structures d'inclusion. En 2008, Daniel Kaganovich a montré que les cellules eucaryotes trient les protéines mal repliées et les transportent vers deux structures d'inclusion distinctes via un processus cellulaire bien rodé, qui sont : 1.
* Le JUNQ (pour JUxta Nuclear Quality control compartment en anglais, soit compartiment de contrôle qualité juxta-nucléaire en français) 2.
* L'IPOD (pour Insoluble Protein Deposit en anglais, soit dépôt pour les protéines insolubles en français) Les JUNQ et IPOD sont évolutivement conservés et se trouvent dans des sites cellulaires spécifiques et définis. La distribution des protéines mal repliées et agrégées au JUNQ et IPOD requiert un cytosquelette intact et des composants de contrôle qualité cellulaires spécifiques, comme les protéines de choc thermique (HSP en anglais). La division en deux structures d'inclusion distinctes sont dues aux différents traitements et gestions des différentes sortes de protéines mal repliées (par exemple les protéines ubiquitinées versus non ubiquitinées). La ségrégation des agrégats protéiques toxiques vers les structures d'inclusion JUNQ et IPOD est un moyen par lequel les cellules mammaliennes peuvent être rajeunies par division asymétrique. Ainsi, la découverte des JUNQ et IPOD a fourni une nouvelle perspective saisissante de comment les cellules prennent en charge les protéines agrégées et a donné une preuve convaincante que l'agrégation protéique est un processus cellulaire non aléatoire, bien régulé et bien contrôlé. De plus, la découverte de JUNQ et IPOD a suggéré qu'en plus d'un contrôle qualité temporaire (c'est-à-dire dont la durée dépend de la gestion des protéines endommagées), les cellules exploitent l'homéostasie de façon spatiale. Si la dégradation n'est pas possible, la protection de l'environnement cellulaire contre une protéine mal repliée est accomplie par la séquestration de celle-ci dans une structure d'inclusion pour agrégats. (fr)
- Les JUNQ et IPOD constituent des types de structures d'inclusion de protéines cytosoliques qu'on retrouve chez les eucaryotes. Des maladies neurodégénératives, comme celles de Parkinson, Alzheimer et Huntington, sont associées et corrélées à l'agrégation des protéines et l'accumulation de protéines mal repliées dans ces structures d'inclusion. Pendant de nombreuses années, l'agrégation protéique était considérée comme un processus aléatoire par lequel les protéines mal repliées se collent entre elles pour former des inclusions (s'imaginer un paquet de cheveux qui s'empilent de façon désordonnée dans le coin d'une pièce). De plus, on pensait que les agrégats protéiques étaient des agents toxiques ainsi que la cause d'un dysfonctionnement neuronal pouvant conduire à la mort. Cependant, des études récentes utilisant des méthodes modernes (comme la microscopie à fluorescence) ont montré que l'agrégation protéique peut en fait être un processus fermement régulé et organisé par lequel la cellule se protège des protéines toxiques par séquestration des structures d'inclusion. En 2008, Daniel Kaganovich a montré que les cellules eucaryotes trient les protéines mal repliées et les transportent vers deux structures d'inclusion distinctes via un processus cellulaire bien rodé, qui sont : 1.
* Le JUNQ (pour JUxta Nuclear Quality control compartment en anglais, soit compartiment de contrôle qualité juxta-nucléaire en français) 2.
* L'IPOD (pour Insoluble Protein Deposit en anglais, soit dépôt pour les protéines insolubles en français) Les JUNQ et IPOD sont évolutivement conservés et se trouvent dans des sites cellulaires spécifiques et définis. La distribution des protéines mal repliées et agrégées au JUNQ et IPOD requiert un cytosquelette intact et des composants de contrôle qualité cellulaires spécifiques, comme les protéines de choc thermique (HSP en anglais). La division en deux structures d'inclusion distinctes sont dues aux différents traitements et gestions des différentes sortes de protéines mal repliées (par exemple les protéines ubiquitinées versus non ubiquitinées). La ségrégation des agrégats protéiques toxiques vers les structures d'inclusion JUNQ et IPOD est un moyen par lequel les cellules mammaliennes peuvent être rajeunies par division asymétrique. Ainsi, la découverte des JUNQ et IPOD a fourni une nouvelle perspective saisissante de comment les cellules prennent en charge les protéines agrégées et a donné une preuve convaincante que l'agrégation protéique est un processus cellulaire non aléatoire, bien régulé et bien contrôlé. De plus, la découverte de JUNQ et IPOD a suggéré qu'en plus d'un contrôle qualité temporaire (c'est-à-dire dont la durée dépend de la gestion des protéines endommagées), les cellules exploitent l'homéostasie de façon spatiale. Si la dégradation n'est pas possible, la protection de l'environnement cellulaire contre une protéine mal repliée est accomplie par la séquestration de celle-ci dans une structure d'inclusion pour agrégats. (fr)
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- Les JUNQ et IPOD constituent des types de structures d'inclusion de protéines cytosoliques qu'on retrouve chez les eucaryotes. Des maladies neurodégénératives, comme celles de Parkinson, Alzheimer et Huntington, sont associées et corrélées à l'agrégation des protéines et l'accumulation de protéines mal repliées dans ces structures d'inclusion. Pendant de nombreuses années, l'agrégation protéique était considérée comme un processus aléatoire par lequel les protéines mal repliées se collent entre elles pour former des inclusions (s'imaginer un paquet de cheveux qui s'empilent de façon désordonnée dans le coin d'une pièce). De plus, on pensait que les agrégats protéiques étaient des agents toxiques ainsi que la cause d'un dysfonctionnement neuronal pouvant conduire à la mort. Cependant, des é (fr)
- Les JUNQ et IPOD constituent des types de structures d'inclusion de protéines cytosoliques qu'on retrouve chez les eucaryotes. Des maladies neurodégénératives, comme celles de Parkinson, Alzheimer et Huntington, sont associées et corrélées à l'agrégation des protéines et l'accumulation de protéines mal repliées dans ces structures d'inclusion. Pendant de nombreuses années, l'agrégation protéique était considérée comme un processus aléatoire par lequel les protéines mal repliées se collent entre elles pour former des inclusions (s'imaginer un paquet de cheveux qui s'empilent de façon désordonnée dans le coin d'une pièce). De plus, on pensait que les agrégats protéiques étaient des agents toxiques ainsi que la cause d'un dysfonctionnement neuronal pouvant conduire à la mort. Cependant, des é (fr)
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