| Property |
Value |
| dbo:abstract
|
- La pepsine A est une protéase aspartique qui catalyse le clivage de la liaison peptidique à proximité de résidus d'acides aminés Hydrophobes, de préférence aromatiques. Elle clive les liaisons Phe1–Val, Gln4–His, Glu13–Ala, Ala14–Leu, Leu15–Tyr, Tyr16–Leu, Gly23–Phe, Phe24–Phe et Phe25–Tyr de la chaîne B de l'insuline. La pepsine A est la principale endopeptidase du suc gastrique des vertébrés. Elle est issue du pepsinogène par protéolyse limitée. La pepsine humaine se présente sous cinq isoformes différentes. La pepsine D du porc est la pepsine A non phosphorylée. Pepsine A Pepsine humaine complexée avec la (en) (PDB 1PSO) (fr)
- La pepsine A est une protéase aspartique qui catalyse le clivage de la liaison peptidique à proximité de résidus d'acides aminés Hydrophobes, de préférence aromatiques. Elle clive les liaisons Phe1–Val, Gln4–His, Glu13–Ala, Ala14–Leu, Leu15–Tyr, Tyr16–Leu, Gly23–Phe, Phe24–Phe et Phe25–Tyr de la chaîne B de l'insuline. La pepsine A est la principale endopeptidase du suc gastrique des vertébrés. Elle est issue du pepsinogène par protéolyse limitée. La pepsine humaine se présente sous cinq isoformes différentes. La pepsine D du porc est la pepsine A non phosphorylée. Pepsine A Pepsine humaine complexée avec la (en) (PDB 1PSO) (fr)
|
| dbo:isPartOf
| |
| dbo:thumbnail
| |
| dbo:wikiPageExternalLink
| |
| dbo:wikiPageID
| |
| dbo:wikiPageLength
|
- 6809 (xsd:nonNegativeInteger)
|
| dbo:wikiPageRevisionID
| |
| dbo:wikiPageWikiLink
| |
| prop-fr:align
| |
| prop-fr:année
|
- 1986 (xsd:integer)
- 1987 (xsd:integer)
- 1988 (xsd:integer)
|
| prop-fr:bande
| |
| prop-fr:bras
| |
| prop-fr:chromosome
| |
| prop-fr:codeGo
| |
| prop-fr:consultéLe
| |
| prop-fr:doi
|
- 10.100200 (xsd:double)
- 10.102100 (xsd:double)
- 10.103800 (xsd:double)
|
| prop-fr:ensembl
|
- ENSG00000229183 (fr)
- ENSG00000229859 (fr)
- ENSG00000256713 (fr)
- ENSG00000229183 (fr)
- ENSG00000229859 (fr)
- ENSG00000256713 (fr)
|
| prop-fr:entrezgene
|
- 5222 (xsd:integer)
- 643834 (xsd:integer)
- 643847 (xsd:integer)
|
| prop-fr:hgncid
|
- 8885 (xsd:integer)
- 8886 (xsd:integer)
- 8887 (xsd:integer)
|
| prop-fr:hugo
|
- 8885 (xsd:integer)
- 8886 (xsd:integer)
- 8887 (xsd:integer)
|
| prop-fr:index
| |
| prop-fr:jour
|
- 2 (xsd:integer)
- 28 (xsd:integer)
|
| prop-fr:langue
| |
| prop-fr:légende
|
- Pepsine humaine complexée avec la (fr)
- Pepsine humaine complexée avec la (fr)
|
| prop-fr:masseEnDaltons
|
- 41976 (xsd:integer)
- 41977 (xsd:integer)
- 41993 (xsd:integer)
|
| prop-fr:miseEnBoite
| |
| prop-fr:mois
|
- janvier (fr)
- juin (fr)
- janvier (fr)
- juin (fr)
|
| prop-fr:nbreDeResidus
| |
| prop-fr:nom
|
- Jan Pohl et Ben M. Dunn (fr)
- Jordan Tang et Ricky N. S. Wong (fr)
- Michael N. G. James et Anita R. Sielecki (fr)
- Pepsine A (fr)
- Pepsinogène A (fr)
- Jan Pohl et Ben M. Dunn (fr)
- Jordan Tang et Ricky N. S. Wong (fr)
- Michael N. G. James et Anita R. Sielecki (fr)
- Pepsine A (fr)
- Pepsinogène A (fr)
|
| prop-fr:nomEspèce
|
- Homo sapiens (fr)
- Homo sapiens (fr)
|
| prop-fr:numéro
|
- 1 (xsd:integer)
- 13 (xsd:integer)
- 6048 (xsd:integer)
|
| prop-fr:n°Ec
| |
| prop-fr:omim
|
- 169710 (xsd:integer)
- 169720 (xsd:integer)
- 169730 (xsd:integer)
|
| prop-fr:pages
|
- 33 (xsd:integer)
- 53 (xsd:integer)
- 4827 (xsd:integer)
|
| prop-fr:pdbListe
|
- , , , , (fr)
- , , , , (fr)
|
| prop-fr:pmid
|
- 3139029 (xsd:integer)
- 3546346 (xsd:integer)
- 3941737 (xsd:integer)
|
| prop-fr:périodique
|
- Nature (fr)
- Biochemistry (fr)
- Journal of Cellular Biochemistry (fr)
- Nature (fr)
- Biochemistry (fr)
- Journal of Cellular Biochemistry (fr)
|
| prop-fr:symbole
|
- PGA (fr)
- PGA3 (fr)
- PGA4 (fr)
- PGA5 (fr)
- PGA (fr)
- PGA3 (fr)
- PGA4 (fr)
- PGA5 (fr)
|
| prop-fr:titre
|
- Secondary enzyme-substrate interactions: kinetic evidence for ionic interactions between substrate side chains and the pepsin active site (fr)
- Evolution in the structure and function of aspartic proteases (fr)
- Molecular structure of an aspartic proteinase zymogen, porcine pepsinogen, at 1.8 Å resolution (fr)
- Secondary enzyme-substrate interactions: kinetic evidence for ionic interactions between substrate side chains and the pepsin active site (fr)
- Evolution in the structure and function of aspartic proteases (fr)
- Molecular structure of an aspartic proteinase zymogen, porcine pepsinogen, at 1.8 Å resolution (fr)
|
| prop-fr:uibmb
| |
| prop-fr:uniprot
|
- P0DJD7 (fr)
- P0DJD8 (fr)
- P0DJD9 (fr)
- P0DJD7 (fr)
- P0DJD8 (fr)
- P0DJD9 (fr)
|
| prop-fr:urlTexte
| |
| prop-fr:volume
|
- 27 (xsd:integer)
- 33 (xsd:integer)
- 319 (xsd:integer)
|
| prop-fr:wikiPageUsesTemplate
| |
| dct:subject
| |
| rdfs:comment
|
- La pepsine A est une protéase aspartique qui catalyse le clivage de la liaison peptidique à proximité de résidus d'acides aminés Hydrophobes, de préférence aromatiques. Elle clive les liaisons Phe1–Val, Gln4–His, Glu13–Ala, Ala14–Leu, Leu15–Tyr, Tyr16–Leu, Gly23–Phe, Phe24–Phe et Phe25–Tyr de la chaîne B de l'insuline. La pepsine A est la principale endopeptidase du suc gastrique des vertébrés. Elle est issue du pepsinogène par protéolyse limitée. La pepsine humaine se présente sous cinq isoformes différentes. La pepsine D du porc est la pepsine A non phosphorylée. (fr)
- La pepsine A est une protéase aspartique qui catalyse le clivage de la liaison peptidique à proximité de résidus d'acides aminés Hydrophobes, de préférence aromatiques. Elle clive les liaisons Phe1–Val, Gln4–His, Glu13–Ala, Ala14–Leu, Leu15–Tyr, Tyr16–Leu, Gly23–Phe, Phe24–Phe et Phe25–Tyr de la chaîne B de l'insuline. La pepsine A est la principale endopeptidase du suc gastrique des vertébrés. Elle est issue du pepsinogène par protéolyse limitée. La pepsine humaine se présente sous cinq isoformes différentes. La pepsine D du porc est la pepsine A non phosphorylée. (fr)
|
| rdfs:label
|
- Pepsine A (fr)
- Pepsine A (fr)
|
| rdfs:seeAlso
| |
| owl:sameAs
| |
| prov:wasDerivedFrom
| |
| foaf:depiction
| |
| foaf:isPrimaryTopicOf
| |
| is dbo:wikiPageWikiLink
of | |
| is oa:hasTarget
of | |
| is foaf:primaryTopic
of | |
