| Property |
Value |
| dbo:abstract
|
- L'endothiapepsine est une protéase aspartique qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une action semblable à celle de la pepsine A. Elle a notamment pour effet de coaguler le lait. Cette enzyme a été isolée de l'ascomycète . (fr)
- L'endothiapepsine est une protéase aspartique qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une action semblable à celle de la pepsine A. Elle a notamment pour effet de coaguler le lait. Cette enzyme a été isolée de l'ascomycète . (fr)
|
| dbo:wikiPageExternalLink
| |
| dbo:wikiPageID
| |
| dbo:wikiPageLength
|
- 2506 (xsd:nonNegativeInteger)
|
| dbo:wikiPageRevisionID
| |
| dbo:wikiPageWikiLink
| |
| prop-fr:année
|
- 1972 (xsd:integer)
- 1987 (xsd:integer)
|
| prop-fr:consultéLe
| |
| prop-fr:doi
|
- 10.101600 (xsd:double)
- 10.111100 (xsd:double)
|
| prop-fr:index
| |
| prop-fr:langue
| |
| prop-fr:mois
|
- mars (fr)
- septembre (fr)
- novembre (fr)
- mars (fr)
- septembre (fr)
- novembre (fr)
|
| prop-fr:nom
|
- Endothiapepsine (fr)
- Vibeke BARKHOLT (fr)
- Don C. Williams, John R. Whitaker et Pamela V. Caldwell (fr)
- Jon COOPER, Steve FOUNDLING, Andrew HEMMINGS, Tom BLUNDELL, D. Michael JONES, Allan HALLETT et Michael SZELKE (fr)
- Endothiapepsine (fr)
- Vibeke BARKHOLT (fr)
- Don C. Williams, John R. Whitaker et Pamela V. Caldwell (fr)
- Jon COOPER, Steve FOUNDLING, Andrew HEMMINGS, Tom BLUNDELL, D. Michael JONES, Allan HALLETT et Michael SZELKE (fr)
|
| prop-fr:numéro
|
- 1 (xsd:integer)
- 2 (xsd:integer)
|
| prop-fr:pages
|
- 52 (xsd:integer)
- 215 (xsd:integer)
- 327 (xsd:integer)
|
| prop-fr:pmid
|
- 3119339 (xsd:integer)
- 3305016 (xsd:integer)
- 4552802 (xsd:integer)
|
| prop-fr:périodique
|
- European Journal of Biochemistry (fr)
- Archives of Biochemistry and Biophysics (fr)
- European Journal of Biochemistry (fr)
- Archives of Biochemistry and Biophysics (fr)
|
| prop-fr:titre
|
- Hydrolysis of peptide bonds of the oxidized B-chain of insulin by Endothia parasitica protease (fr)
- The structure of a synthetic pepsin inhibitor complexed with endothiapepsin (fr)
- Amino acid sequence of endothiapepsin – Complete primary structure of the aspartic protease from Endothia parasitica (fr)
- Hydrolysis of peptide bonds of the oxidized B-chain of insulin by Endothia parasitica protease (fr)
- The structure of a synthetic pepsin inhibitor complexed with endothiapepsin (fr)
- Amino acid sequence of endothiapepsin – Complete primary structure of the aspartic protease from Endothia parasitica (fr)
|
| prop-fr:uibmb
| |
| prop-fr:urlTexte
| |
| prop-fr:volume
|
- 149 (xsd:integer)
- 167 (xsd:integer)
- 169 (xsd:integer)
|
| prop-fr:wikiPageUsesTemplate
| |
| dct:subject
| |
| rdf:type
| |
| rdfs:comment
|
- L'endothiapepsine est une protéase aspartique qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une action semblable à celle de la pepsine A. Elle a notamment pour effet de coaguler le lait. Cette enzyme a été isolée de l'ascomycète . (fr)
- L'endothiapepsine est une protéase aspartique qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une action semblable à celle de la pepsine A. Elle a notamment pour effet de coaguler le lait. Cette enzyme a été isolée de l'ascomycète . (fr)
|
| rdfs:label
|
- Endothiapepsine (fr)
- Endothiapepsin (en)
|
| rdfs:seeAlso
| |
| owl:sameAs
| |
| prov:wasDerivedFrom
| |
| foaf:isPrimaryTopicOf
| |
| is dbo:wikiPageWikiLink
of | |
| is oa:hasTarget
of | |
| is foaf:primaryTopic
of | |
