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- Un anticorps à domaine unique (sdAb, de l'anglais : single-domain antibody), également connu sous le nom de nanocorps, est un fragment d'anticorps composé d'un seul domaine d'anticorps variable monomère. Comme un anticorps entier, il est capable de se lier sélectivement à un antigène spécifique. Avec un poids moléculaire de seulement 12 à 15 kDa, les anticorps à domaine unique sont beaucoup plus petits que les anticorps communs (150 à 160 kDa) qui sont composés de deux chaînes de protéines lourdes et de deux chaînes légères, et même plus petits que les fragments Fab (~ 50 kDa, une chaîne légère et une demi-chaîne lourde) et des fragments variables à chaîne unique (~ 25 kDa, deux domaines variables, l'un issu d'une chaîne légère et l'autre d'une chaîne lourde). Les premiers anticorps à domaine unique ont été conçus à partir d' anticorps à chaîne lourde trouvés chez les camélidés ; ils sont appelés fragments VHH. Les poissons cartilagineux possèdent également des anticorps à chaîne lourde (IgNAR, de l'anglais immunoglobuline new antigen receptor, « récepteur des nouveaux antigènes d'immunoglobuline »), à partir desquels des anticorps à domaine unique appelés fragments VNAR peuvent être obtenus. Une approche alternative consiste à diviser les domaines variables dimériques de l'immunoglobuline G (IgG) commune des humains ou des souris en monomères. Bien que la plupart des recherches sur les anticorps à domaine unique soient actuellement basées sur des domaines variables de chaîne lourde, il a également été démontré que les nanocorps dérivés de chaînes légères se lient spécifiquement aux épitopes cibles. Il a été démontré que les anticorps de camélidés à domaine unique sont tout aussi spécifiques qu'un anticorps ordinaire et, dans certains cas, sont plus robustes. De plus, ils sont facilement isolés en utilisant la même procédure de panoramique de phage que celle utilisée pour les anticorps traditionnels, ce qui leur permet d'être cultivés in vitro en grandes concentrations. La taille plus petite et le domaine unique facilitent la transformation de ces anticorps en cellules bactériennes pour la production en masse, ce qui les rend idéaux à des fins de recherche. Des anticorps à domaine unique font l'objet de recherches pour de multiples applications pharmaceutiques et pourraient être utilisés dans le traitement du syndrome coronarien aigu, du cancer et de la maladie d'Alzheimer. (fr)
- Un anticorps à domaine unique (sdAb, de l'anglais : single-domain antibody), également connu sous le nom de nanocorps, est un fragment d'anticorps composé d'un seul domaine d'anticorps variable monomère. Comme un anticorps entier, il est capable de se lier sélectivement à un antigène spécifique. Avec un poids moléculaire de seulement 12 à 15 kDa, les anticorps à domaine unique sont beaucoup plus petits que les anticorps communs (150 à 160 kDa) qui sont composés de deux chaînes de protéines lourdes et de deux chaînes légères, et même plus petits que les fragments Fab (~ 50 kDa, une chaîne légère et une demi-chaîne lourde) et des fragments variables à chaîne unique (~ 25 kDa, deux domaines variables, l'un issu d'une chaîne légère et l'autre d'une chaîne lourde). Les premiers anticorps à domaine unique ont été conçus à partir d' anticorps à chaîne lourde trouvés chez les camélidés ; ils sont appelés fragments VHH. Les poissons cartilagineux possèdent également des anticorps à chaîne lourde (IgNAR, de l'anglais immunoglobuline new antigen receptor, « récepteur des nouveaux antigènes d'immunoglobuline »), à partir desquels des anticorps à domaine unique appelés fragments VNAR peuvent être obtenus. Une approche alternative consiste à diviser les domaines variables dimériques de l'immunoglobuline G (IgG) commune des humains ou des souris en monomères. Bien que la plupart des recherches sur les anticorps à domaine unique soient actuellement basées sur des domaines variables de chaîne lourde, il a également été démontré que les nanocorps dérivés de chaînes légères se lient spécifiquement aux épitopes cibles. Il a été démontré que les anticorps de camélidés à domaine unique sont tout aussi spécifiques qu'un anticorps ordinaire et, dans certains cas, sont plus robustes. De plus, ils sont facilement isolés en utilisant la même procédure de panoramique de phage que celle utilisée pour les anticorps traditionnels, ce qui leur permet d'être cultivés in vitro en grandes concentrations. La taille plus petite et le domaine unique facilitent la transformation de ces anticorps en cellules bactériennes pour la production en masse, ce qui les rend idéaux à des fins de recherche. Des anticorps à domaine unique font l'objet de recherches pour de multiples applications pharmaceutiques et pourraient être utilisés dans le traitement du syndrome coronarien aigu, du cancer et de la maladie d'Alzheimer. (fr)
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- Un anticorps à domaine unique (sdAb, de l'anglais : single-domain antibody), également connu sous le nom de nanocorps, est un fragment d'anticorps composé d'un seul domaine d'anticorps variable monomère. Comme un anticorps entier, il est capable de se lier sélectivement à un antigène spécifique. Avec un poids moléculaire de seulement 12 à 15 kDa, les anticorps à domaine unique sont beaucoup plus petits que les anticorps communs (150 à 160 kDa) qui sont composés de deux chaînes de protéines lourdes et de deux chaînes légères, et même plus petits que les fragments Fab (~ 50 kDa, une chaîne légère et une demi-chaîne lourde) et des fragments variables à chaîne unique (~ 25 kDa, deux domaines variables, l'un issu d'une chaîne légère et l'autre d'une chaîne lourde). (fr)
- Un anticorps à domaine unique (sdAb, de l'anglais : single-domain antibody), également connu sous le nom de nanocorps, est un fragment d'anticorps composé d'un seul domaine d'anticorps variable monomère. Comme un anticorps entier, il est capable de se lier sélectivement à un antigène spécifique. Avec un poids moléculaire de seulement 12 à 15 kDa, les anticorps à domaine unique sont beaucoup plus petits que les anticorps communs (150 à 160 kDa) qui sont composés de deux chaînes de protéines lourdes et de deux chaînes légères, et même plus petits que les fragments Fab (~ 50 kDa, une chaîne légère et une demi-chaîne lourde) et des fragments variables à chaîne unique (~ 25 kDa, deux domaines variables, l'un issu d'une chaîne légère et l'autre d'une chaîne lourde). (fr)
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