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La transglutaminase est une aminoacyltransférase qui catalyse la réaction : glutamine protéique + alkylamine N5-alkylglutamine + NH3. Cette enzyme catalyse la formation de liaisons covalentes entre des groupes amine libres, par exemple ceux de résidus de lysine, et le groupe gamma-carboxamide des résidus de glutamine. Les liaisons formées par la transglutaminase montrent une grande résistance à la protéolyse. La transglutaminase fut décrite pour la première fois en 1959. Son activité biochimique précise ne fut découverte qu'en 1968 lors de l'étude de l'implication du facteur XIII comme protéine de coagulation sanguine.