This HTML5 document contains 69 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
n16http://g.co/kg/g/
dcthttp://purl.org/dc/terms/
dbohttp://dbpedia.org/ontology/
foafhttp://xmlns.com/foaf/0.1/
rdfshttp://www.w3.org/2000/01/rdf-schema#
n17https://www.britannica.com/science/
category-frhttp://fr.dbpedia.org/resource/Catégorie:
n12http://fr.dbpedia.org/resource/Modèle:
wikipedia-frhttp://fr.wikipedia.org/wiki/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
owlhttp://www.w3.org/2002/07/owl#
dbpedia-frhttp://fr.dbpedia.org/resource/
prop-frhttp://fr.dbpedia.org/property/
provhttp://www.w3.org/ns/prov#
n14http://id.nlm.nih.gov/mesh/
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
dbrhttp://dbpedia.org/resource/
wikidatahttp://www.wikidata.org/entity/

Statements

Subject Item
dbpedia-fr:Protéolipide
rdfs:subClassOf
dbo:Protein
rdfs:label
Proteolipid Protéolipide
rdfs:comment
Un protéolipide est un édifice moléculaire constitué d'une protéine liée par covalence à un lipide, formé d'acides gras ou de stérols. La formation d'une telle liaison est appelée lipidation d'une protéine. Il s'agit d'un type particulier d'acylation et de modification post-traductionnelle. Les protéolipides sont abondants dans le cerveau ainsi que dans de nombreux tissus animaux et végétaux. La liaison d'une protéine à un lipide offre à cette dernière une interface lui permettant d'interagir avec une membrane biologique. Ils sont structurellement et fonctionnellement distincts des lipoprotéines, qui sont des assemblages sphériques de nombreuses molécules de lipides et d'apolipoprotéines.
rdfs:seeAlso
n17:proteolipid
owl:sameAs
wikidata:Q65658779 dbr:Proteolipid n14:D12.776.816 n16:11hzcy2jcn n14:D10.570.780 n14:D011510
dbo:wikiPageID
13135800
dbo:wikiPageRevisionID
174837108
dbo:wikiPageWikiLink
category-fr:Protéine dbpedia-fr:Histone_H4 dbpedia-fr:Glycine_(acide_aminé) dbpedia-fr:Acide_aminé_protéinogène dbpedia-fr:Acylation dbpedia-fr:Chaîne_latérale dbpedia-fr:Isoprène category-fr:Physiologie dbpedia-fr:Lipoprotéine dbpedia-fr:Virus dbpedia-fr:Plante dbpedia-fr:Stérol dbpedia-fr:Végétal dbpedia-fr:Amine_(chimie) dbpedia-fr:Membrane_(biologie) dbpedia-fr:Wnt_(protéines) dbpedia-fr:Acide_palmitique dbpedia-fr:Liaison_covalente dbpedia-fr:Protéine dbpedia-fr:Apolipoprotéine dbpedia-fr:Acide_gras dbpedia-fr:Groupe_fonctionnel dbpedia-fr:Hedgehog dbpedia-fr:Extrémité_N-terminale dbpedia-fr:Animal dbpedia-fr:Cystéine dbpedia-fr:Résidu_(biochimie) dbpedia-fr:Myristoylation dbpedia-fr:Lysine dbpedia-fr:Céramide dbpedia-fr:Modification_post-traductionnelle dbpedia-fr:Tissu_biologique dbpedia-fr:Ghréline dbpedia-fr:Acide_tétradécanoïque dbpedia-fr:Cerveau dbpedia-fr:Palmitylation dbpedia-fr:Lipide category-fr:Lipide dbpedia-fr:Peau dbpedia-fr:Cholestérol dbpedia-fr:Prénylation
dbo:wikiPageLength
4232
dct:subject
category-fr:Protéine category-fr:Lipide category-fr:Physiologie
prop-fr:wikiPageUsesTemplate
n12:Lien n12:Références n12:Portail
prov:wasDerivedFrom
wikipedia-fr:Protéolipide?oldid=174837108&ns=0
prop-fr:fr
palmitoléylation LPCAT1
prop-fr:langue
en
prop-fr:trad
Palmitoleoylation LPCAT1
foaf:isPrimaryTopicOf
wikipedia-fr:Protéolipide
dbo:abstract
Un protéolipide est un édifice moléculaire constitué d'une protéine liée par covalence à un lipide, formé d'acides gras ou de stérols. La formation d'une telle liaison est appelée lipidation d'une protéine. Il s'agit d'un type particulier d'acylation et de modification post-traductionnelle. Les protéolipides sont abondants dans le cerveau ainsi que dans de nombreux tissus animaux et végétaux. La liaison d'une protéine à un lipide offre à cette dernière une interface lui permettant d'interagir avec une membrane biologique. Ils sont structurellement et fonctionnellement distincts des lipoprotéines, qui sont des assemblages sphériques de nombreuses molécules de lipides et d'apolipoprotéines. Selon le type d'acide gras lié à la protéine, un protéolipide peut par exemple porter des groupes myristoyle, palmitoyle ou prényle. Ces groupes permettent des fonctions physiologiques différentes et présentent une affinité différentes pour les acides aminés auxquels ils se lient sur les protéines. Ces réactions sont appelées respectivement myristoylation (généralement sur un résidu de glycine N-terminal), palmitylation (sur un résidu de cystéine) et prénylation (également sur un résidu de cystéine). Malgré leur apparente spécificité, les termes N-myristoylation et S-palmitylation peuvent inclure d'autres acides gras que l'acide myristique et l'acide palmitique, ce qu'on observe le plus souvent chez les plantes et les virus. Il existe des formes plus rares d'acylation des protéines qui ne présentent pas de fonction biologique faisant intervenir une membrane. C'est par exemple l'O-octanoylation de la sérine dans la ghréline, l'O- (en) de la sérine des protéines Wnt et l'O-palmitylation des histones H4 par la protéine (en). Les protéines Hedgehogsont lipidées deux fois, une première fois par du palmitate et une seconde fois par du cholestérol. Certains céramides de la peau sont des protéolipides. Le groupe amine de la chaîne latérale du résidu de lysine peut également être myristoylé par un mécanisme mal connu.