L'éthylbenzène hydroxylase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : Éthylbenzène + H2O + accepteur d'électrons (S)-1-phényléthanol + accepteur réduit. Cette enzyme, de la famille de la DMSO réductase, utilise un cofacteur à molybdène sous la forme d'une ou de deux molécules de molybdoptérine complexées avec un cation de molybdène(VI) lui-même coordonné à d'autres ligands — résidus de sérine, de cystéine, de sélénocystéine ou d'aspartate et très souvent d'oxygène sous forme Mo=O. La 1,4-benzoquinone et le ferrocène peuvent servir d'accepteurs d'électrons in vitro.

Property Value
dbo:abstract
  • L'éthylbenzène hydroxylase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : Éthylbenzène + H2O + accepteur d'électrons (S)-1-phényléthanol + accepteur réduit. Cette enzyme, de la famille de la DMSO réductase, utilise un cofacteur à molybdène sous la forme d'une ou de deux molécules de molybdoptérine complexées avec un cation de molybdène(VI) lui-même coordonné à d'autres ligands — résidus de sérine, de cystéine, de sélénocystéine ou d'aspartate et très souvent d'oxygène sous forme Mo=O. La 1,4-benzoquinone et le ferrocène peuvent servir d'accepteurs d'électrons in vitro. Elle intervient dans la dégradation de l'éthylbenzène chez , une bactérie dénitrifiante qui ne produit cette enzyme qu'en milieu anaérobie et en présence d'éthylbenzène. L'éthylbenzène hydroxylase a été isolée et se présente comme une protéine hydrosoluble du périplasme. (fr)
  • L'éthylbenzène hydroxylase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : Éthylbenzène + H2O + accepteur d'électrons (S)-1-phényléthanol + accepteur réduit. Cette enzyme, de la famille de la DMSO réductase, utilise un cofacteur à molybdène sous la forme d'une ou de deux molécules de molybdoptérine complexées avec un cation de molybdène(VI) lui-même coordonné à d'autres ligands — résidus de sérine, de cystéine, de sélénocystéine ou d'aspartate et très souvent d'oxygène sous forme Mo=O. La 1,4-benzoquinone et le ferrocène peuvent servir d'accepteurs d'électrons in vitro. Elle intervient dans la dégradation de l'éthylbenzène chez , une bactérie dénitrifiante qui ne produit cette enzyme qu'en milieu anaérobie et en présence d'éthylbenzène. L'éthylbenzène hydroxylase a été isolée et se présente comme une protéine hydrosoluble du périplasme. (fr)
dbo:wikiPageID
  • 8054178 (xsd:integer)
dbo:wikiPageLength
  • 2816 (xsd:nonNegativeInteger)
dbo:wikiPageRevisionID
  • 143928087 (xsd:integer)
dbo:wikiPageWikiLink
prop-fr:année
  • 2001 (xsd:integer)
  • 2007 (xsd:integer)
  • 2010 (xsd:integer)
prop-fr:auteur
  • Szaleniec M, Hagel C, Menke M, Nowak P, Witko M, Heider J (fr)
  • Johnson HA, Pelletier DA, Spormann AM (fr)
  • Kniemeyer O, Heider J (fr)
  • Szaleniec M, Borowski T, Schühle K, Witko M, Heider J (fr)
  • Szaleniec M, Hagel C, Menke M, Nowak P, Witko M, Heider J (fr)
  • Johnson HA, Pelletier DA, Spormann AM (fr)
  • Kniemeyer O, Heider J (fr)
  • Szaleniec M, Borowski T, Schühle K, Witko M, Heider J (fr)
prop-fr:codeGo
  • 18693 (xsd:integer)
prop-fr:cofact
prop-fr:doi
  • 10.102100 (xsd:double)
  • 10.107400 (xsd:double)
  • 10.112800 (xsd:double)
prop-fr:index
  • 1.170000 (xsd:double)
prop-fr:journal
  • J. Biol. Chem. (fr)
  • Biochemistry (fr)
  • J. Am. Chem. Soc. (fr)
  • J. Bacteriol. (fr)
  • J. Biol. Chem. (fr)
  • Biochemistry (fr)
  • J. Am. Chem. Soc. (fr)
  • J. Bacteriol. (fr)
prop-fr:langue
  • en (fr)
  • en (fr)
prop-fr:nom
  • Éthylbenzène hydroxylase (fr)
  • Éthylbenzène hydroxylase (fr)
prop-fr:numéro
  • 15 (xsd:integer)
  • 17 (xsd:integer)
  • 24 (xsd:integer)
  • 25 (xsd:integer)
prop-fr:pages
  • 4536 (xsd:integer)
  • 6014 (xsd:integer)
  • 7637 (xsd:integer)
  • 21381 (xsd:integer)
prop-fr:pmc
  • 95348 (xsd:integer)
prop-fr:pmid
  • 11294876 (xsd:integer)
  • 11443088 (xsd:integer)
  • 17542621 (xsd:integer)
  • 20387836 (xsd:integer)
prop-fr:titre
  • Kinetics and Mechanism of Oxygen-Independent Hydrocarbon Hydroxylation by Ethylbenzene Dehydrogenase (fr)
  • Isolation and Characterization of Anaerobic Ethylbenzene Dehydrogenase, a Novel Mo-Fe-S Enzyme (fr)
  • Ab Inito Modeling of Ethylbenzene Dehydrogenase Reaction Mechanism (fr)
  • Ethylbenzene Dehydrogenase, a Novel Hydrocarbon-oxidizing Molybdenum/Iron-Sulfur/Heme Enzyme (fr)
  • Kinetics and Mechanism of Oxygen-Independent Hydrocarbon Hydroxylation by Ethylbenzene Dehydrogenase (fr)
  • Isolation and Characterization of Anaerobic Ethylbenzene Dehydrogenase, a Novel Mo-Fe-S Enzyme (fr)
  • Ab Inito Modeling of Ethylbenzene Dehydrogenase Reaction Mechanism (fr)
  • Ethylbenzene Dehydrogenase, a Novel Hydrocarbon-oxidizing Molybdenum/Iron-Sulfur/Heme Enzyme (fr)
prop-fr:uibmb
  • 1 (xsd:integer)
prop-fr:volume
  • 46 (xsd:integer)
  • 132 (xsd:integer)
  • 183 (xsd:integer)
  • 276 (xsd:integer)
prop-fr:wikiPageUsesTemplate
dct:subject
rdfs:comment
  • L'éthylbenzène hydroxylase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : Éthylbenzène + H2O + accepteur d'électrons (S)-1-phényléthanol + accepteur réduit. Cette enzyme, de la famille de la DMSO réductase, utilise un cofacteur à molybdène sous la forme d'une ou de deux molécules de molybdoptérine complexées avec un cation de molybdène(VI) lui-même coordonné à d'autres ligands — résidus de sérine, de cystéine, de sélénocystéine ou d'aspartate et très souvent d'oxygène sous forme Mo=O. La 1,4-benzoquinone et le ferrocène peuvent servir d'accepteurs d'électrons in vitro. (fr)
  • L'éthylbenzène hydroxylase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : Éthylbenzène + H2O + accepteur d'électrons (S)-1-phényléthanol + accepteur réduit. Cette enzyme, de la famille de la DMSO réductase, utilise un cofacteur à molybdène sous la forme d'une ou de deux molécules de molybdoptérine complexées avec un cation de molybdène(VI) lui-même coordonné à d'autres ligands — résidus de sérine, de cystéine, de sélénocystéine ou d'aspartate et très souvent d'oxygène sous forme Mo=O. La 1,4-benzoquinone et le ferrocène peuvent servir d'accepteurs d'électrons in vitro. (fr)
rdfs:label
  • Éthylbenzène hydroxylase (fr)
  • Ethylbenzene hydroxylase (en)
  • Etilbenzene idrossilasi (it)
rdfs:seeAlso
owl:sameAs
prov:wasDerivedFrom
foaf:isPrimaryTopicOf
is dbo:wikiPageWikiLink of
is oa:hasTarget of
is foaf:primaryTopic of