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- Le S.A.F. (S-Phase Activating Factor) est l'enzyme kinase cycline dépendante qui active la phase S du cycle cellulaire. Elle est constituée de la combinaison des cyclines G1-C et G1-D et de la kinase cycline dépendante Cdk4. Sa concentration augmente graduellement dans le noyau et lorsqu'elle a atteint un certain seuil elle entraine le début de la phase S de l'interphase par phosphorylation de la protéine Rb. Cette protéine phosphorylée relâche le facteur de transcription E2F qui stimule la transcription de la cycline G1-E. La cycline G1-E associée à Cdk2 forme le SPK (S-Phase promoting Kinase) qui est requis pour le déclenchement de la phase S. Le SPK phosphoryle aussi la protéine Rb selon une boucle de rétroaction positive, permettant une autostimulation.
* Portail de la biologie cellulaire et moléculaire (fr)
- Le S.A.F. (S-Phase Activating Factor) est l'enzyme kinase cycline dépendante qui active la phase S du cycle cellulaire. Elle est constituée de la combinaison des cyclines G1-C et G1-D et de la kinase cycline dépendante Cdk4. Sa concentration augmente graduellement dans le noyau et lorsqu'elle a atteint un certain seuil elle entraine le début de la phase S de l'interphase par phosphorylation de la protéine Rb. Cette protéine phosphorylée relâche le facteur de transcription E2F qui stimule la transcription de la cycline G1-E. La cycline G1-E associée à Cdk2 forme le SPK (S-Phase promoting Kinase) qui est requis pour le déclenchement de la phase S. Le SPK phosphoryle aussi la protéine Rb selon une boucle de rétroaction positive, permettant une autostimulation.
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- Le S.A.F. (S-Phase Activating Factor) est l'enzyme kinase cycline dépendante qui active la phase S du cycle cellulaire. Elle est constituée de la combinaison des cyclines G1-C et G1-D et de la kinase cycline dépendante Cdk4.
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- Le S.A.F. (S-Phase Activating Factor) est l'enzyme kinase cycline dépendante qui active la phase S du cycle cellulaire. Elle est constituée de la combinaison des cyclines G1-C et G1-D et de la kinase cycline dépendante Cdk4.
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