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About: http://fr.dbpedia.org/resource/Pyruvate_déshydrogénase_phosphatase

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La pyruvate déshydrogénase phosphatase est une hydrolase qui catalyse la réaction : pyruvate déshydrogénase–phosphate + H2O pyruvate déshydrogénase + phosphate. Cette enzyme intervient dans l'activation de la pyruvate déshydrogénase, composante E1 du complexe pyruvate déshydrogénase. En effet, les pyruvate déshydrogénase kinases catalysent la phosphorylation de résidus de sérine sur cette enzyme pour former des résidus de O-phosphosérine qui l'inactivent, et inactivent ainsi le complexe enzymatique dans son ensemble ; la pyruvate déshydrogénase phosphatase catalyse la déphosphorylation de cette enzyme, ce qui a pour effet de lever l'inactivation. Tout comme le complexe pyruvate déshydrogénase et les pyruvate déshydrogénase kinases, cette enzyme est localisée dans la matrice mitochondria

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  • La pyruvate déshydrogénase phosphatase est une hydrolase qui catalyse la réaction : pyruvate déshydrogénase–phosphate + H2O pyruvate déshydrogénase + phosphate. Cette enzyme intervient dans l'activation de la pyruvate déshydrogénase, composante E1 du complexe pyruvate déshydrogénase. En effet, les pyruvate déshydrogénase kinases catalysent la phosphorylation de résidus de sérine sur cette enzyme pour former des résidus de O-phosphosérine qui l'inactivent, et inactivent ainsi le complexe enzymatique dans son ensemble ; la pyruvate déshydrogénase phosphatase catalyse la déphosphorylation de cette enzyme, ce qui a pour effet de lever l'inactivation. Tout comme le complexe pyruvate déshydrogénase et les pyruvate déshydrogénase kinases, cette enzyme est localisée dans la matrice mitochondriale. Il s'agit d'une protéine hétérodimérique formée d'une unité catalytique et d'une unité régulatrice. Deux variantes de la sous-unité catalytique ont été identifiées : l'une est exprimée majoritairement dans les muscles squelettiques tandis que l'autre est sensiblement plus abondante dans le foie. (fr)
  • La pyruvate déshydrogénase phosphatase est une hydrolase qui catalyse la réaction : pyruvate déshydrogénase–phosphate + H2O pyruvate déshydrogénase + phosphate. Cette enzyme intervient dans l'activation de la pyruvate déshydrogénase, composante E1 du complexe pyruvate déshydrogénase. En effet, les pyruvate déshydrogénase kinases catalysent la phosphorylation de résidus de sérine sur cette enzyme pour former des résidus de O-phosphosérine qui l'inactivent, et inactivent ainsi le complexe enzymatique dans son ensemble ; la pyruvate déshydrogénase phosphatase catalyse la déphosphorylation de cette enzyme, ce qui a pour effet de lever l'inactivation. Tout comme le complexe pyruvate déshydrogénase et les pyruvate déshydrogénase kinases, cette enzyme est localisée dans la matrice mitochondriale. Il s'agit d'une protéine hétérodimérique formée d'une unité catalytique et d'une unité régulatrice. Deux variantes de la sous-unité catalytique ont été identifiées : l'une est exprimée majoritairement dans les muscles squelettiques tandis que l'autre est sensiblement plus abondante dans le foie. (fr)
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  • Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences (fr)
  • Diversification of transcriptional modulation: large-scale identification and characterization of putative alternative promoters of human genes (fr)
  • Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery (fr)
  • Pyruvate dehydrogenase phosphatase deficiency: identification of the first mutation in two brothers and restoration of activity by protein complementation (fr)
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (fr)
  • Decreased PDH activation and glycogenolysis during exercise following fat adaptation with carbohydrate restoration (fr)
  • Isoenzymes of pyruvate dehydrogenase phosphatase. DNA-derived amino acid sequences, expression, and regulation (fr)
  • Nonsense-mediated mRNA decay in mammalian cells involves decapping, deadenylating, and exonucleolytic activities (fr)
  • Pyruvate dehydrogenase phosphatase 1 null mutation produces a lethal infantile phenotype (fr)
  • Decrease of pyruvate dehydrogenase phosphatase activity in patients with congenital lactic acidemia (fr)
  • Initial assessment of human gene diversity and expression patterns based upon 83 million nucleotides of cDNA sequence (fr)
  • Crystallization and preliminary crystallographic studies of the catalytic subunits of human pyruvate dehydrogenase phosphatase isoforms 1 and 2 (fr)
  • Gene expression profiling in the human hypothalamus-pituitary-adrenal axis and full-length cDNA cloning (fr)
  • Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs (fr)
  • Mutagenesis studies of the phosphorylation sites of recombinant human pyruvate dehydrogenase. Site-specific regulation (fr)
  • Recent advances in mechanisms regulating glucose oxidation at the level of the pyruvate dehydrogenase complex by PDKs (fr)
  • [IMAGE: molecular integration of the analysis of the human genome and its expression] (fr)
  • Activation and mitochondrial translocation of protein kinase Cdelta are necessary for insulin stimulation of pyruvate dehydrogenase complex activity in muscle and liver cells (fr)
  • Down-regulation of pyruvate dehydrogenase phosphatase in obese subjects is a defect that signals insulin resistance (fr)
  • Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences (fr)
  • Diversification of transcriptional modulation: large-scale identification and characterization of putative alternative promoters of human genes (fr)
  • Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery (fr)
  • Pyruvate dehydrogenase phosphatase deficiency: identification of the first mutation in two brothers and restoration of activity by protein complementation (fr)
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (fr)
  • Decreased PDH activation and glycogenolysis during exercise following fat adaptation with carbohydrate restoration (fr)
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  • Nonsense-mediated mRNA decay in mammalian cells involves decapping, deadenylating, and exonucleolytic activities (fr)
  • Pyruvate dehydrogenase phosphatase 1 null mutation produces a lethal infantile phenotype (fr)
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  • La pyruvate déshydrogénase phosphatase est une hydrolase qui catalyse la réaction : pyruvate déshydrogénase–phosphate + H2O pyruvate déshydrogénase + phosphate. Cette enzyme intervient dans l'activation de la pyruvate déshydrogénase, composante E1 du complexe pyruvate déshydrogénase. En effet, les pyruvate déshydrogénase kinases catalysent la phosphorylation de résidus de sérine sur cette enzyme pour former des résidus de O-phosphosérine qui l'inactivent, et inactivent ainsi le complexe enzymatique dans son ensemble ; la pyruvate déshydrogénase phosphatase catalyse la déphosphorylation de cette enzyme, ce qui a pour effet de lever l'inactivation. Tout comme le complexe pyruvate déshydrogénase et les pyruvate déshydrogénase kinases, cette enzyme est localisée dans la matrice mitochondria (fr)
  • La pyruvate déshydrogénase phosphatase est une hydrolase qui catalyse la réaction : pyruvate déshydrogénase–phosphate + H2O pyruvate déshydrogénase + phosphate. Cette enzyme intervient dans l'activation de la pyruvate déshydrogénase, composante E1 du complexe pyruvate déshydrogénase. En effet, les pyruvate déshydrogénase kinases catalysent la phosphorylation de résidus de sérine sur cette enzyme pour former des résidus de O-phosphosérine qui l'inactivent, et inactivent ainsi le complexe enzymatique dans son ensemble ; la pyruvate déshydrogénase phosphatase catalyse la déphosphorylation de cette enzyme, ce qui a pour effet de lever l'inactivation. Tout comme le complexe pyruvate déshydrogénase et les pyruvate déshydrogénase kinases, cette enzyme est localisée dans la matrice mitochondria (fr)
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  • Pyruvate déshydrogénase phosphatase (fr)
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