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La poly(ADP-ribose) polymérase 4 (PARP4) est une enzyme de la famille des poly(ADP-ribose) polymérases (PARP) codée chez l'homme par le gène PARP4 sur le chromosome 13. Cette glycosyltransférase possède un site actif semblable à celui des autres PARP mais sans extrémité N-terminale susceptible de se lier à l'ADN en activant l'activité catalytique de l'extrémité C-terminale de la protéine.

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  • La poly(ADP-ribose) polymérase 4 (PARP4) est une enzyme de la famille des poly(ADP-ribose) polymérases (PARP) codée chez l'homme par le gène PARP4 sur le chromosome 13. Cette glycosyltransférase possède un site actif semblable à celui des autres PARP mais sans extrémité N-terminale susceptible de se lier à l'ADN en activant l'activité catalytique de l'extrémité C-terminale de la protéine. On a par ailleurs établi que la PARP4 interagit avec les protéines de voûte majeures, constituant ainsi l'une des deux protéines de voûte mineures, souvent désignée par VPARP, composant les organites appelés voûtes. (fr)
  • La poly(ADP-ribose) polymérase 4 (PARP4) est une enzyme de la famille des poly(ADP-ribose) polymérases (PARP) codée chez l'homme par le gène PARP4 sur le chromosome 13. Cette glycosyltransférase possède un site actif semblable à celui des autres PARP mais sans extrémité N-terminale susceptible de se lier à l'ADN en activant l'activité catalytique de l'extrémité C-terminale de la protéine. On a par ailleurs établi que la PARP4 interagit avec les protéines de voûte majeures, constituant ainsi l'une des deux protéines de voûte mineures, souvent désignée par VPARP, composant les organites appelés voûtes. (fr)
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  • PARP4 (fr)
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  • ADPRTL1, VPARP, p193, VWA5C, PARPL, ARTD4, PH5P, KIAA0177, PARP-4, VAULT3 (fr)
  • ADPRTL1, VPARP, p193, VWA5C, PARPL, ARTD4, PH5P, KIAA0177, PARP-4, VAULT3 (fr)
prop-fr:titre
  • Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. (fr)
  • Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. V. The coding sequences of 40 new genes deduced by analysis of cDNA clones from human cell line KG-1. (fr)
  • GPI 6150, a PARP inhibitor, reduces the colon injury caused by dinitrobenzene sulfonic acid in the rat. (fr)
  • Structural domains of vault proteins: a role for the coiled coil domain in vault assembly. (fr)
  • Multiple human vault RNAs. Expression and association with the vault complex. (fr)
  • The nuclear protein PH5P of the inter-alpha-inhibitor superfamily: a missing link between polypolymerase and the inter-alpha-inhibitor family and a novel actor of DNA repair? (fr)
  • Vaults and telomerase share a common subunit, TEP1. (fr)
  • HIV-1 protease processes procaspase 8 to cause mitochondrial release of cytochrome c, caspase cleavage and nuclear fragmentation. (fr)
  • Construction and characterization of a normalized cDNA library. (fr)
  • The 193-kD vault protein, VPARP, is a novel poly polymerase. (fr)
  • PARP-1, a determinant of cell survival in response to DNA damage. (fr)
  • The DNA sequence and analysis of human chromosome 13. (fr)
  • Poly polymerase-1 cleavage during apoptosis: an update. (fr)
  • Vault poly polymerase is associated with mammalian telomerase and is dispensable for telomerase function and vault structure in vivo. (fr)
  • Inhibition of poly polymerase activation attenuates beta-lapachone-induced necrotic cell death in human osteosarcoma cells. (fr)
  • Up-regulation of vaults may be necessary but not sufficient for multidrug resistance. (fr)
  • Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. (fr)
  • Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. V. The coding sequences of 40 new genes deduced by analysis of cDNA clones from human cell line KG-1. (fr)
  • GPI 6150, a PARP inhibitor, reduces the colon injury caused by dinitrobenzene sulfonic acid in the rat. (fr)
  • Structural domains of vault proteins: a role for the coiled coil domain in vault assembly. (fr)
  • Multiple human vault RNAs. Expression and association with the vault complex. (fr)
  • The nuclear protein PH5P of the inter-alpha-inhibitor superfamily: a missing link between polypolymerase and the inter-alpha-inhibitor family and a novel actor of DNA repair? (fr)
  • Vaults and telomerase share a common subunit, TEP1. (fr)
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