La lignine peroxydase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : (3,4-diméthoxyphényl)méthanol + H2O2 3,4-diméthoxybenzaldéhyde + 2 H2O. Cette enzyme, produite par des mycètes du genre (en), permet, avec la manganèse peroxydase, de dégrader la lignine du bois, en faisant intervenir de l'alcool de vératryle.

Property Value
dbo:abstract
  • La lignine peroxydase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : (3,4-diméthoxyphényl)méthanol + H2O2 3,4-diméthoxybenzaldéhyde + 2 H2O. Cette enzyme, produite par des mycètes du genre (en), permet, avec la manganèse peroxydase, de dégrader la lignine du bois, en faisant intervenir de l'alcool de vératryle. (fr)
  • La lignine peroxydase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : (3,4-diméthoxyphényl)méthanol + H2O2 3,4-diméthoxybenzaldéhyde + 2 H2O. Cette enzyme, produite par des mycètes du genre (en), permet, avec la manganèse peroxydase, de dégrader la lignine du bois, en faisant intervenir de l'alcool de vératryle. (fr)
dbo:wikiPageID
  • 9171429 (xsd:integer)
dbo:wikiPageLength
  • 4458 (xsd:nonNegativeInteger)
dbo:wikiPageRevisionID
  • 178550062 (xsd:integer)
dbo:wikiPageWikiLink
prop-fr:année
  • 1984 (xsd:integer)
  • 1985 (xsd:integer)
  • 1986 (xsd:integer)
  • 1987 (xsd:integer)
  • 1990 (xsd:integer)
  • 1996 (xsd:integer)
  • 1998 (xsd:integer)
prop-fr:auteur
  • Cai DY, Tien M (fr)
  • Doyle WA, Blodig W, Veitch NC, Piontek K, Smith AT (fr)
  • Hans E. Schoemaker and Klaus Piontek (fr)
  • K.E.L. Eriksson, R.A. Blanchette and P. Ander (fr)
  • Kersten PJ, Tien M, Kalyanaraman B, Kirk TK (fr)
  • Kirk TK, Farrell RL (fr)
  • Paszczynski A, Huynh VB, Crawford R (fr)
  • Renganathan V, Miki K, Gold MH (fr)
  • Tien M and Kirk TT (fr)
  • Tien M, Tu CP (fr)
  • Wariishi H, Marquez L, Dunford HB, Gold MH (fr)
  • Cai DY, Tien M (fr)
  • Doyle WA, Blodig W, Veitch NC, Piontek K, Smith AT (fr)
  • Hans E. Schoemaker and Klaus Piontek (fr)
  • K.E.L. Eriksson, R.A. Blanchette and P. Ander (fr)
  • Kersten PJ, Tien M, Kalyanaraman B, Kirk TK (fr)
  • Kirk TK, Farrell RL (fr)
  • Paszczynski A, Huynh VB, Crawford R (fr)
  • Renganathan V, Miki K, Gold MH (fr)
  • Tien M and Kirk TT (fr)
  • Tien M, Tu CP (fr)
  • Wariishi H, Marquez L, Dunford HB, Gold MH (fr)
prop-fr:codeGo
  • 16690 (xsd:integer)
prop-fr:cofact
prop-fr:doi
  • 10.101600 (xsd:double)
  • 10.102100 (xsd:double)
  • 10.103800 (xsd:double)
  • 10.107300 (xsd:double)
  • 10.114600 (xsd:double)
  • 10.135100 (xsd:double)
  • 3.5338788E9
prop-fr:fr
  • Phanerochaete (fr)
  • Phanerochaete (fr)
prop-fr:index
  • 1.110000 (xsd:double)
prop-fr:journal
  • Arch. Biochem. Biophys. (fr)
  • Biochemistry. (fr)
  • J. Biol. Chem. (fr)
  • Proc. Natl. Acad. Sci. USA (fr)
  • Pure and Applied Chemistry (fr)
  • Nature. (fr)
  • Annu. Rev. Microbiol. (fr)
  • Springer-Verlag. (fr)
  • Arch. Biochem. Biophys. (fr)
  • Biochemistry. (fr)
  • J. Biol. Chem. (fr)
  • Proc. Natl. Acad. Sci. USA (fr)
  • Pure and Applied Chemistry (fr)
  • Nature. (fr)
  • Annu. Rev. Microbiol. (fr)
  • Springer-Verlag. (fr)
prop-fr:lang
  • en (fr)
  • en (fr)
prop-fr:langue
  • en (fr)
  • en (fr)
prop-fr:nom
  • Lignine peroxydase (fr)
  • Lignine peroxydase (fr)
prop-fr:numéro
  • 1 (xsd:integer)
  • 2 (xsd:integer)
  • 5 (xsd:integer)
  • 8 (xsd:integer)
  • 11 (xsd:integer)
  • 19 (xsd:integer)
  • 43 (xsd:integer)
  • 6112 (xsd:integer)
prop-fr:pages
  • 155 (xsd:integer)
  • 304 (xsd:integer)
  • 465 (xsd:integer)
  • 520 (xsd:integer)
  • 750 (xsd:integer)
  • 2085 (xsd:integer)
  • 2089 (xsd:integer)
  • 2280 (xsd:integer)
  • 2609 (xsd:integer)
  • 11137 (xsd:integer)
  • 15097 (xsd:integer)
prop-fr:pmid
  • 2162833 (xsd:integer)
  • 2328240 (xsd:integer)
  • 2982828 (xsd:integer)
  • 3080953 (xsd:integer)
  • 3318677 (xsd:integer)
  • 3561490 (xsd:integer)
  • 3754412 (xsd:integer)
  • 4026322 (xsd:integer)
  • 9790672 (xsd:integer)
prop-fr:titre
  • Two substrate interaction sites in lignin peroxidase revealed by site-directed mutagenesis (fr)
  • Characterization of the oxycomplex of lignin peroxidases from Phanerochaete chrysosporium: equilibrium and kinetics studies (fr)
  • Lignin-degrading enzyme from Phanerochaete chrysosporium purification, characterization, and catalytic properties of a unique H2O2-requiring oxygenase (fr)
  • The ligninase of Phanerochaete chrysosporium generates cation radicals from methoxybenzenes (fr)
  • Cloning and sequencing of a cDNA for a ligninase from Phanerochaete chrysosporium (fr)
  • Microbial and Enzymatic Degradation of Wood and Wood Components, (fr)
  • Multiple molecular forms of diarylpropane oxygenase, an H2O2-requiring, lignin-degrading enzyme from Phanerochaete chrysosporium (fr)
  • Comparison of ligninase-I and peroxidase-M2 from the white-rot fungus Phanerochaete chrysosporium (fr)
  • Lignin peroxidase compounds II and III. Spectral and kinetic characterization of reactions with peroxides (fr)
  • On the interaction of lignin peroxidase with lignin, (fr)
  • Role of molecular oxygen in lignin peroxidase reactions (fr)
  • Enzymatic “combustion”: the microbial degradation of lignin (fr)
  • Two substrate interaction sites in lignin peroxidase revealed by site-directed mutagenesis (fr)
  • Characterization of the oxycomplex of lignin peroxidases from Phanerochaete chrysosporium: equilibrium and kinetics studies (fr)
  • Lignin-degrading enzyme from Phanerochaete chrysosporium purification, characterization, and catalytic properties of a unique H2O2-requiring oxygenase (fr)
  • The ligninase of Phanerochaete chrysosporium generates cation radicals from methoxybenzenes (fr)
  • Cloning and sequencing of a cDNA for a ligninase from Phanerochaete chrysosporium (fr)
  • Microbial and Enzymatic Degradation of Wood and Wood Components, (fr)
  • Multiple molecular forms of diarylpropane oxygenase, an H2O2-requiring, lignin-degrading enzyme from Phanerochaete chrysosporium (fr)
  • Comparison of ligninase-I and peroxidase-M2 from the white-rot fungus Phanerochaete chrysosporium (fr)
  • Lignin peroxidase compounds II and III. Spectral and kinetic characterization of reactions with peroxides (fr)
  • On the interaction of lignin peroxidase with lignin, (fr)
  • Role of molecular oxygen in lignin peroxidase reactions (fr)
  • Enzymatic “combustion”: the microbial degradation of lignin (fr)
prop-fr:trad
  • Phanerochaete (fr)
  • Phanerochaete (fr)
prop-fr:uibmb
  • 1 (xsd:integer)
prop-fr:volume
  • 29 (xsd:integer)
  • 37 (xsd:integer)
  • 41 (xsd:integer)
  • 68 (xsd:integer)
  • 81 (xsd:integer)
  • 241 (xsd:integer)
  • 244 (xsd:integer)
  • 246 (xsd:integer)
  • 260 (xsd:integer)
  • 265 (xsd:integer)
  • 326 (xsd:integer)
prop-fr:wikiPageUsesTemplate
dct:subject
rdfs:comment
  • La lignine peroxydase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : (3,4-diméthoxyphényl)méthanol + H2O2 3,4-diméthoxybenzaldéhyde + 2 H2O. Cette enzyme, produite par des mycètes du genre (en), permet, avec la manganèse peroxydase, de dégrader la lignine du bois, en faisant intervenir de l'alcool de vératryle. (fr)
  • La lignine peroxydase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : (3,4-diméthoxyphényl)méthanol + H2O2 3,4-diméthoxybenzaldéhyde + 2 H2O. Cette enzyme, produite par des mycètes du genre (en), permet, avec la manganèse peroxydase, de dégrader la lignine du bois, en faisant intervenir de l'alcool de vératryle. (fr)
rdfs:label
  • Lignine peroxydase (fr)
  • Lignin peroxidase (en)
  • Lignina perossidasi (it)
  • Lignina peroxidasa (es)
rdfs:seeAlso
owl:sameAs
prov:wasDerivedFrom
foaf:isPrimaryTopicOf
is dbo:wikiPageWikiLink of
is oa:hasTarget of
is foaf:primaryTopic of