"1"^^ . "1.6"^^ . . "en"@fr . . . "Cytochrom-b5-Reduktasen"@de . . "Structure de cytochrome b5 r\u00E9ductase humaine cristallis\u00E9e"@fr . . . . . . . . . . "8019465"^^ . . "Cytochrome b5 reductase"@en . "\u30B7\u30C8\u30AF\u30ED\u30E0b5\u30EC\u30C0\u30AF\u30BF\u30FC\u30BC"@ja . . "CYB5R2"@fr . . . "Cytochrome b5 r\u00E9ductase"@fr . . . . "CYB5R1"@fr . . . . . . . . "Cytochrome b5 reductase"@vi . "4128"^^ . . . . . . . . . . "CYB5R4"@fr . . . . "150353891"^^ . . "Cytochrome-b5 r\u00E9ductase"@fr . . . "2451"^^ . . "La cytochrome b5 r\u00E9ductase est une oxydor\u00E9ductase qui catalyse la r\u00E9action : NADH + 2 ferricytochrome b5 NAD+ + H+ + 2 ferrocytochrome b5. Cette enzyme est cod\u00E9e chez l'homme par les g\u00E8nes (en), (en), (en) et (en), transcrits en quatre isoenzymes. Ces derni\u00E8res interviennent dans des r\u00E9actions d'oxydor\u00E9duction tr\u00E8s importantes, notamment la r\u00E9duction de la m\u00E9th\u00E9moglobine, le recyclage de l'ascorbate, le m\u00E9tabolisme des lipides et, plus g\u00E9n\u00E9ralement, les transferts d'\u00E9lectrons du NADH \u00E0 divers substrats. La cytochrome b5 r\u00E9ductase utilise le FAD comme cofacteur. Elle est structurellement et fonctionnellement apparent\u00E9e aux nitrate r\u00E9ductases chez les plantes et les myc\u00E8tes."@fr . . . "CYB5R3"@fr . . . "\u7EC6\u80DE\u8272\u7D20b5\u8FD8\u539F\u9176"@zh . . . "La cytochrome b5 r\u00E9ductase est une oxydor\u00E9ductase qui catalyse la r\u00E9action : NADH + 2 ferricytochrome b5 NAD+ + H+ + 2 ferrocytochrome b5. Cette enzyme est cod\u00E9e chez l'homme par les g\u00E8nes (en), (en), (en) et (en), transcrits en quatre isoenzymes. Ces derni\u00E8res interviennent dans des r\u00E9actions d'oxydor\u00E9duction tr\u00E8s importantes, notamment la r\u00E9duction de la m\u00E9th\u00E9moglobine, le recyclage de l'ascorbate, le m\u00E9tabolisme des lipides et, plus g\u00E9n\u00E9ralement, les transferts d'\u00E9lectrons du NADH \u00E0 divers substrats."@fr . . . . . . . .