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Preflagellin peptidase Préflagelline peptidase
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La préflagelline peptidase est une protéase aspartique qui catalyse le clivage du peptide signal de 3 à 12 résidus d'acides aminés de l'extrémité N-terminale de la pour libérer la flagelline. Cette réaction intervient généralement au niveau d'une liaison peptidique Arg–Gly ou Lys–Gly. Cette enzyme a été isolée à partir d'archées mais pas de bactéries.
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Sandy Y. M. Ng, David J. VanDyke, Bonnie Chaban, John Wu, Yoshika Nosaka, Shin-Ichi Aizawa et Ken F. Jarrell Jian Hu, Yi Xue, Sangwon Lee et Ya Ha Préflagelline peptidase Sonia L. Bardy et Ken F. Jarrell
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FEMS Microbiology Letters Journal of Bacteriology Nature
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FlaK of the archaeon Methanococcus maripaludis possesses preflagellin peptidase activity Different Minimal Signal Peptide Lengths Recognized by the Archaeal Prepilin-Like Peptidases FlaK and PibD The crystal structure of GXGD membrane protease FlaK
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La préflagelline peptidase est une protéase aspartique qui catalyse le clivage du peptide signal de 3 à 12 résidus d'acides aminés de l'extrémité N-terminale de la pour libérer la flagelline. Cette réaction intervient généralement au niveau d'une liaison peptidique Arg–Gly ou Lys–Gly. Cette enzyme a été isolée à partir d'archées mais pas de bactéries.