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I chaperones molecolari sono una classe funzionale di famiglie proteiche, la cui funzione predominante è la prevenzione di associazioni non corrette e aggregazione di catene polipeptidiche non ripiegate, sia in condizioni fisiologiche che in condizioni di stress.Uno dei primi studi sulle condizioni di stress cellulare è stato condotto agli inizi degli anni sessanta esponendo ghiandole salivari di Drosophila melanogaster a temperature leggermente al di sopra di quelle ottimali per la crescita e lo sviluppo del moscerino e notando la formazione di rigonfiamenti localizzati dei cromosomi politenici. Chaperona são proteínas.Ao longo da evolução, as células incorporaram mecanismos bastante eficientes para evitar que erros na transmissão da informação genética se propaguem na replicação, na transcrição e na tradução. Ainda assim, com todo esse cuidado de assegurar que a seqüência de aminoácidos esteja correta, ainda é possível que uma proteína não consiga desempenhar suas funções por erro no enovelamento. Eiwitten bestaan uit aminozuren die verschillende interacties met elkaar aan kunnen gaan, daardoor ontstaat er een driedimensionele structuur. Ieder eiwit heeft een specifieke structuur om zijn functie uit te oefenen. Het gebeurt echter vaak dat de aminozuren niet de juiste interacties aangaan waardoor het eiwit onjuist gevouwen wordt. In molecular biology, molecular chaperones are proteins that assist the non-covalent folding or unfolding and the assembly or disassembly of other macromolecular structures. Chaperones are not present when the macromolecules perform their normal biological functions and have correctly completed the processes of folding and/or assembly. The common perception that chaperones are concerned primarily with protein folding is incorrect. Białka opiekuńcze (z ang. chaperone, pol. szaperon albo czaperon) - białka odpowiedzialne za prawidłowe zwijanie się innych białek. Zalicza się do nich m.in. białka szoku cieplnego (hsp). Шаперо́ны (англ. chaperones) — класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной нативной третичной или четвертичной структуры белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов. Термин «молекулярный шаперон» впервые был использован в 1978 году в работе Рона Ласкей, профессора эмбриологии из Кембриджского Университета при описании ядерного белка нуклеоплазмина, способного предотвращать агрегирование белков-гистонов с ДНК при образовании нуклеосом. Şaperon, proteinlerin katlanarak üç boyutlu hâle gelmesi işleminde yer alan refakatçı proteinlerdir. Endoplazmik retukulumda bulunurlar. シャペロン (chaperone) とは、他のタンパク質分子が正しい折りたたみ(フォールディング)をして機能を獲得するのを助けるタンパク質の総称である。分子シャペロン (Molecular chaperone) 、タンパク質シャペロンともいう。シャペロン(chaperon または chaperone)とは元来、若い女性が社交界にデビューする際に付き添う年上の女性を意味し、タンパク質が正常な構造・機能を獲得するのをデビューになぞらえた命名である。 Chaperon (ʃɜpron, z fr. chaperon, gardedáma) je speciální protein, který v buňce pomáhá skládat většinu bílkovin do jejich správného prostorového uspořádání. Tím tedy těmto proteinům umožňují vykonávat jejich funkci v buňce. Chaperony se vyskytují jak v eukaryotických buňkách, tak i u bakterií a v mitochondriích. Une protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation, en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins: Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température, ou d'autres types de stress cellulaire. Chaperone (engl. Anstandsdamen) sind Proteine, die neu synthetisierten Proteinen „helfen“, sich korrekt zu falten. Die Bezeichnung wurde gewählt, „da sie unreife Proteine vor schädlichen Kontakten bewahren“. Les xaperones són una família de proteïnes que ajuden a aconseguir un correcte plegament d'algunes estructures de polipèptids, amb enllaços no covalents, i que no formen part de l’estructura plegada final en condicions habituals als éssers vius. Aquest ajut que proporcionen les xaperones no és únicament sobre proteïnes de nova formació sinó també a proteïnes que modifiquen la seva funció, traspassen una membrana, o són destruïdes per un xoc tèrmic. 샤페로닌(chaperonin)은 세포에 존재하는 단백질의 일종이다. 샤페로닌은 새롭게 생성된 폴리펩타이드 사슬이 잘 접혀서 정상적인 단백질로 기능할 수 있도록 도와주는 역할을 한다. 샤페로닌은 폴리펩타이드 사슬이 접히는 것에 직접적으로 관여하지는 않으나, 폴리펩타이드를 정상적으로 단백질을 형성하는 데 방해가 되는 외부환경으로부터 격리시킨다. Las proteínas chaperonas son un conjunto de proteínas presentes en todas las células, muchas de las cuales son proteínas de choque térmico, cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas recién formadas en la síntesis de proteínas. Estas chaperonas no forman parte de la estructura primaria de la proteína funcional, sino que sólo se unen a ella para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra parte de la célula donde la proteína realiza su función.
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In molecular biology, molecular chaperones are proteins that assist the non-covalent folding or unfolding and the assembly or disassembly of other macromolecular structures. Chaperones are not present when the macromolecules perform their normal biological functions and have correctly completed the processes of folding and/or assembly. The common perception that chaperones are concerned primarily with protein folding is incorrect. The first protein to be called a chaperone assists the assembly of nucleosomes from folded histones and DNA and such assembly chaperones, especially in the nucleus, are concerned with the assembly of folded subunits into oligomeric structures.One major function of chaperones is to prevent both newly synthesised polypeptide chains and assembled subunits from aggregating into nonfunctional structures. It is for this reason that many chaperones, but by no means all, are also heat shock proteins because the tendency to aggregate increases as proteins are denatured by stress. In this case, chaperones do not convey any additional steric information required for proteins to fold. However, some highly specific 'steric chaperones' do convey unique structural (steric) information onto proteins, which cannot be folded spontaneously. Such proteins violate Anfinsen's dogma.Various approaches have been applied to study the structure, dynamics and functioning of chaperones. Bulk biochemical measurements have informed us on the protein folding efficiency, and prevention of aggregation when chaperones are present during protein folding. Recent advances in single-molecule analysis have brought insights into structural heterogeneity of chaperones, folding intermediates and affinity of chaperones for unstructured and structured protein chains. Şaperon, proteinlerin katlanarak üç boyutlu hâle gelmesi işleminde yer alan refakatçı proteinlerdir. Endoplazmik retukulumda bulunurlar. Las proteínas chaperonas son un conjunto de proteínas presentes en todas las células, muchas de las cuales son proteínas de choque térmico, cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas recién formadas en la síntesis de proteínas. Estas chaperonas no forman parte de la estructura primaria de la proteína funcional, sino que sólo se unen a ella para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra parte de la célula donde la proteína realiza su función. Los cambios de conformación tridimensional de las proteínas pueden estar afectados por un conjunto de varias chaperonas que trabajan coordinadas, dependiendo de su propia estructura y de la disponibilidad de las chaperonas.Las chaperonas son un grupo de proteínas que se encuentran tanto en procariotas como en eucariotas de manera abundante y en todos los compartimentos celulares, cuyas funciones principales son: favorecer el plegamiento de proteínas sintetizadas de novo, ayudar en el plegamiento correcto de proteínas después de un proceso de desnaturalización y colaborar en volver a plegar correctamente proteínas que han sido translocadas hacia algún compartimento celular.Las chaperonas no llevan a cabo el plegamiento de las proteínas a su conformación activa funcional, sino que se limitan únicamente a unirse a la superficie hidrofóbica de las proteínas desdobladas o parcialmente plegadas, para evitar de esta manera el plegamiento aberrante, además de conferirles estabilidad para evitar su agregación con otras proteínas y retenerlas en el retículo endoplásmico para darles tiempo para plegarse y adquirir su conformación funcional correcta. Por lo tanto, la información para que las proteínas adquieran la conformación correcta funcional reside en la estructura primaria de las propias proteínas. Białka opiekuńcze (z ang. chaperone, pol. szaperon albo czaperon) - białka odpowiedzialne za prawidłowe zwijanie się innych białek. Zalicza się do nich m.in. białka szoku cieplnego (hsp). Chaperone (engl. Anstandsdamen) sind Proteine, die neu synthetisierten Proteinen „helfen“, sich korrekt zu falten. Die Bezeichnung wurde gewählt, „da sie unreife Proteine vor schädlichen Kontakten bewahren“. Les xaperones són una família de proteïnes que ajuden a aconseguir un correcte plegament d'algunes estructures de polipèptids, amb enllaços no covalents, i que no formen part de l’estructura plegada final en condicions habituals als éssers vius. Aquest ajut que proporcionen les xaperones no és únicament sobre proteïnes de nova formació sinó també a proteïnes que modifiquen la seva funció, traspassen una membrana, o són destruïdes per un xoc tèrmic. A part d’ajudar a un correcte plegament també ajuden a “blindar” la proteïna en certs processos per evitar enllaços amb substàncies indesitjades o la formació de una conformació no necessària en aquell instant, com per exemple en el transport d’una proteïna fins a l’orgànul on realitza la seva funció.Aquest nou concepte de xaperones moleculars no ha de fer perdre el concepte de la autoconformació de les estructures de les proteïnes, però ens ha de fer pensar que “in vivo” algunes proteïnes necessiten un petit ajut per arribar a la geometria desitjada. Aquestes que necessiten un “ajut” solen ser proteïnes més grans i amb múltiples dominis. Шаперо́ны (англ. chaperones) — класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной нативной третичной или четвертичной структуры белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов. Термин «молекулярный шаперон» впервые был использован в 1978 году в работе Рона Ласкей, профессора эмбриологии из Кембриджского Университета при описании ядерного белка нуклеоплазмина, способного предотвращать агрегирование белков-гистонов с ДНК при образовании нуклеосом. Шапероны есть во всех живых организмах, и механизм их действия, нековалентное присоединение к белкам и их «расплетение» с использованием энергии гидролиза АТФ, также консервативен. シャペロン (chaperone) とは、他のタンパク質分子が正しい折りたたみ(フォールディング)をして機能を獲得するのを助けるタンパク質の総称である。分子シャペロン (Molecular chaperone) 、タンパク質シャペロンともいう。シャペロン(chaperon または chaperone)とは元来、若い女性が社交界にデビューする際に付き添う年上の女性を意味し、タンパク質が正常な構造・機能を獲得するのをデビューになぞらえた命名である。 I chaperones molecolari sono una classe funzionale di famiglie proteiche, la cui funzione predominante è la prevenzione di associazioni non corrette e aggregazione di catene polipeptidiche non ripiegate, sia in condizioni fisiologiche che in condizioni di stress.Uno dei primi studi sulle condizioni di stress cellulare è stato condotto agli inizi degli anni sessanta esponendo ghiandole salivari di Drosophila melanogaster a temperature leggermente al di sopra di quelle ottimali per la crescita e lo sviluppo del moscerino e notando la formazione di rigonfiamenti localizzati dei cromosomi politenici. Tale evidenza suggeriva uno specifico cambio di espressione genica, con la trascrizione di geni codificanti per particolari proteine, definite “heat shock protein”. Eiwitten bestaan uit aminozuren die verschillende interacties met elkaar aan kunnen gaan, daardoor ontstaat er een driedimensionele structuur. Ieder eiwit heeft een specifieke structuur om zijn functie uit te oefenen. Het gebeurt echter vaak dat de aminozuren niet de juiste interacties aangaan waardoor het eiwit onjuist gevouwen wordt. Deze onjuist gevouwen eiwitten kunnen geen functie uitoefenen en kunnen schadelijke aggregaten vormen.Om eiwitten tijdens de vouwing te begeleiden en om slecht gevouwen eiwitten te hervouwen zijn zowel pro- als eukaryoten uitgerust met chaperonne-eiwitten. Vooral in een te warm milieu kunnen eiwitten onjuist vouwen en wordt de productie van chaperonnes door de cel verhoogd. Daarom zijn de meeste chaperonne-eiwitten ook heat shock proteins. Ondanks de activiteit van de chaperonnes zal slechts 20% van de nieuw gevormde aminozuurketens zijn juiste vouwing krijgen en als eiwit gaan werken.Chaperonne-eiwitten assisteren ook bij de assemblage van nucleosomen. Une protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation, en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins: Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température, ou d'autres types de stress cellulaire. La structure des protéines est en effet sensible à la chaleur, elles se dénaturent et perdent leurs fonctions biologiques. Le rôle des protéines chaperons est de prévenir les dommages potentiellement causés par une perte de fonction protéique due à un mauvais repliement tridimensionnel. D'autres protéines chaperons sont impliquées dans le repliement de protéines néosynthétisées alors qu'elles sont extraites du ribosome. Bien que la plupart d'entre elles aient la capacité de se replier correctement sans intervention de protéines chaperons, certaines en sont incapables. Les protéines chaperons ont été codécouvertes par Arthur Horwich (en), actuellement professeur à l'université Yale (États-Unis) et à l'institut médical Howard Hughes, et Franz-Ulrich Hartl (de) au début des années 1990.Les chaperonines constituent une famille de protéines chaperons. Elles encapsulent leur protéine substrat et sont caractérisées par une structure en double anneau. On les trouve chez les procaryotes, dans le cytosol des eucaryotes et dans les mitochondries.D'autres types de protéines chaperons sont impliquées dans le transport transmembranaire, par exemple dans les mitochondries et le réticulum endoplasmique. De nouvelles fonctions des protéines chaperons sont continuellement découvertes, comme l'assistance à la dégradation protéique et la réponse aux maladies liées à l'agrégation protéique (voir prion). Chaperon (ʃɜpron, z fr. chaperon, gardedáma) je speciální protein, který v buňce pomáhá skládat většinu bílkovin do jejich správného prostorového uspořádání. Tím tedy těmto proteinům umožňují vykonávat jejich funkci v buňce. Chaperony se vyskytují jak v eukaryotických buňkách, tak i u bakterií a v mitochondriích. 샤페로닌(chaperonin)은 세포에 존재하는 단백질의 일종이다. 샤페로닌은 새롭게 생성된 폴리펩타이드 사슬이 잘 접혀서 정상적인 단백질로 기능할 수 있도록 도와주는 역할을 한다. 샤페로닌은 폴리펩타이드 사슬이 접히는 것에 직접적으로 관여하지는 않으나, 폴리펩타이드를 정상적으로 단백질을 형성하는 데 방해가 되는 외부환경으로부터 격리시킨다. Chaperona são proteínas.Ao longo da evolução, as células incorporaram mecanismos bastante eficientes para evitar que erros na transmissão da informação genética se propaguem na replicação, na transcrição e na tradução. Ainda assim, com todo esse cuidado de assegurar que a seqüência de aminoácidos esteja correta, ainda é possível que uma proteína não consiga desempenhar suas funções por erro no enovelamento. Na verdade, uma quantidade significativa de proteínas precisa de ajuda para atingir a configuração terciária correta.Essa ajuda é fornecida por uma família de proteínas que, além de auxiliar oenovelamento protéico, encaminha a proteína à destruição, caso não seja possível atingir a configuração correta.Essas proteínas são chamadas de chaperonas (chaperons são aqueles meninos que ajudavam os nobres renascentistas a vestir as roupas complicadas e colocar as perucas enormes, ou também eram acompanhantes que saíam com as moças quando elas saíam com algum rapaz, para evitar que fizessem sexo. Geralmente as chaperonas eram mulheres mais velhas. Essa prática era bastante comum nos EUA. ) e constituem uma família de muitas proteínas diferentes com função semelhante: elas usam energia da hidrólise de ATP para desnovelar proteínas, possibilitando novo enovelamento, dessa vez na forma correta ou no lugar correto. Vamos ver a seguir alguns exemplos desse mecanismo.
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