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Une pelote aléatoire est une conformation d'un polymère dans laquelle les unités monomères sont orientées de façon aléatoire, en étant néanmoins liées aux unités adjacentes. Il ne s'agit pas d'une forme précise, mais d'une répartition statistique de formes pour toutes les chaînes dans une population de macromolécules. Düzensiz sarım veya rastgele sarım (İngilizce random coil), monomerlerin rastgele doğrultulu olup buna rağmen bitişik olanların birbirine bağlı oldukları bir polimer konformasyonudur. Belli bir şekil değil, bir makromolekül topluluğundaki tüm şekillerin istatistik bir dağılımıdır. Bu konformasyonun adının arkasında yatan kavram, spesifik, stabilize edici bir etkileşim olmayınca, polimer omurgasının tüm konformasyonları rastgele "örnekleyeceğidir". A random coil is a polymer conformation where the monomer subunits are oriented randomly while still being bonded to adjacent units. It is not one specific shape, but a statistical distribution of shapes for all the chains in a population of macromolecules. The conformation's name is derived from the idea that, in the absence of specific, stabilizing interactions, a polymer backbone will "sample" all possible conformations randomly. ランダムコイル(Random coil)とは、ポリマーを構成するモノマーが隣接したモノマーと結合しながらランダムに配向したものである。1つの決まった形はないが、分子全体の統計的な分布というものは考えられる。安定化の力や相互作用が働かなければ、水溶液中や溶解温度ではポリマーの主鎖は直鎖状や分岐状などを含めた取りうるあらゆる形をとるが、全体としてはコイル状と見なせることからランダムコイルと名づけられた。サブユニットが相互作用を持たないとすると、モノマーと共存する短いコポリマーもランダムコイルの仲に分散する。また分岐ポリマーの一部もランダムコイルと見なせる。融点以下では、ポリエチレンやナイロンなどの熱可塑性プラスチックは結晶性領域とアモルファス領域を持ち、アモルファス領域では鎖はほぼランダムコイルの状態をとっている。アモルファス領域は弾力性に、結晶性領域は強度に寄与している。タンパク質の様なより複雑なポリマーでは、様々な相互作用により、特定の形に自己組織化が行われる。しかしタンパク質やポリペプチドの二次構造を欠いた領域はしばしばランダムコイルの形状を取る。アミノ酸の側鎖が相互作用することでエネルギーが低くなりやすく、また任意のアミノ酸配列でも水素結合を作ることはよくあるので、タンパク質のランダムコイルはなかなか起こらない。ランダムコイルの配座エントロピーはエネルギーの安定化をもたらし、フォールディングのエネルギー障壁となっている。ランダムコイル構造は顕微鏡を使って検出できる。また円偏光二色性でも、平面的なアミド結合が際立ったシグナルとして、核磁気共鳴分光法でも特徴的なケミカルシフトとして検出できる。結晶のX線回折では、ランダムコイルの領域は電子密度の低い部分として見える。タンパク質は変性させればランダムコイル状態になると言われるが、変性では真のランダムコイルの状態にはならないという報告もある(Shortle & Ackerman)。 Der Begriff Random Coil bezeichnet ein Protein oder -teilstück, das keine erkennbare Sekundärstruktur aufweist. Er stammt aus dem Englischen und wird in der deutschsprachigen wissenschaftlichen Literatur nicht übersetzt, sondern im englischen Original verwendet: random = ‚beliebig‘, ‚zufällig‘ und coil = ‚Knäuel‘, ‚Spirale‘, ‚Windung‘.Random-Coil-Strukturen mögen für Betrachter, im Gegensatz zu den Sekundärstrukturen α-Helices oder β-Faltblättern, ‚beliebig‘ angeordnet aussehen.
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Une pelote aléatoire est une conformation d'un polymère dans laquelle les unités monomères sont orientées de façon aléatoire, en étant néanmoins liées aux unités adjacentes. Il ne s'agit pas d'une forme précise, mais d'une répartition statistique de formes pour toutes les chaînes dans une population de macromolécules. ランダムコイル(Random coil)とは、ポリマーを構成するモノマーが隣接したモノマーと結合しながらランダムに配向したものである。1つの決まった形はないが、分子全体の統計的な分布というものは考えられる。安定化の力や相互作用が働かなければ、水溶液中や溶解温度ではポリマーの主鎖は直鎖状や分岐状などを含めた取りうるあらゆる形をとるが、全体としてはコイル状と見なせることからランダムコイルと名づけられた。サブユニットが相互作用を持たないとすると、モノマーと共存する短いコポリマーもランダムコイルの仲に分散する。また分岐ポリマーの一部もランダムコイルと見なせる。融点以下では、ポリエチレンやナイロンなどの熱可塑性プラスチックは結晶性領域とアモルファス領域を持ち、アモルファス領域では鎖はほぼランダムコイルの状態をとっている。アモルファス領域は弾力性に、結晶性領域は強度に寄与している。タンパク質の様なより複雑なポリマーでは、様々な相互作用により、特定の形に自己組織化が行われる。しかしタンパク質やポリペプチドの二次構造を欠いた領域はしばしばランダムコイルの形状を取る。アミノ酸の側鎖が相互作用することでエネルギーが低くなりやすく、また任意のアミノ酸配列でも水素結合を作ることはよくあるので、タンパク質のランダムコイルはなかなか起こらない。ランダムコイルの配座エントロピーはエネルギーの安定化をもたらし、フォールディングのエネルギー障壁となっている。ランダムコイル構造は顕微鏡を使って検出できる。また円偏光二色性でも、平面的なアミド結合が際立ったシグナルとして、核磁気共鳴分光法でも特徴的なケミカルシフトとして検出できる。結晶のX線回折では、ランダムコイルの領域は電子密度の低い部分として見える。タンパク質は変性させればランダムコイル状態になると言われるが、変性では真のランダムコイルの状態にはならないという報告もある(Shortle & Ackerman)。 Düzensiz sarım veya rastgele sarım (İngilizce random coil), monomerlerin rastgele doğrultulu olup buna rağmen bitişik olanların birbirine bağlı oldukları bir polimer konformasyonudur. Belli bir şekil değil, bir makromolekül topluluğundaki tüm şekillerin istatistik bir dağılımıdır. Bu konformasyonun adının arkasında yatan kavram, spesifik, stabilize edici bir etkileşim olmayınca, polimer omurgasının tüm konformasyonları rastgele "örnekleyeceğidir". Çözelti halinde, veya ergime sıcaklığının üzerinde olan, çoğu doğrusal, dalsız homopolimer, (yaklaşık) rastgele sarım şeklini alır. Birbirine eşit uzunlukta olmayan monomerlere sahip kopolimerler dahi rastgele sarım dağılımı gösterir, eğer altbirimler arasında spesifik etkileşim yoksa. Dallı polimerlerin parçaları da rastgele sargı şekli alabilir.Ergime sıcaklığının altında çoğu termoplastik polimer (polietilen, naylon, vs.), zincirlerin yaklaşık rastgele sargı oldukları amorf bölgeleri vardır, bu bölgeler arasında kristalin bölgeler yer alır. Amorf bölgeler elastiklik sağlar, kristalin bölgeler dayanıklılık ve sertlik sağlar.Protein gibi daha karmaşık polimerlerde omurgaya bağlı ve birbiri ile etkileşen çeşitli kimyasal gruplar vardır. Proteinler iyi tanımlı yapılar hâlinde özbirleşir. Ancak proteinlerin bazı kısımlarınin ve ikincil yapıdan mahrum polipeptitlerin rastgele sarım konformasyonuna sahip olduğu varsayılır, yani birbirine bitişik amino asit kalıntıları arasındaki tek sabit ilişki, bunların birbirlerine bir peptit bağı ile bağlı olmasıdır. Gerçekte durum böyle değildir, çünkü amino asit yan zincirleri arassındaki etkileşimler toplulukta enerji ağırlıklı bir dağılım yaratacktır, düşük enerjili konformasyonlar daha sık mevcut olacaktır. Ayrıca, rastgele amino asit dizileri dahi bir miktar hidrojen bağlanması ve ikincil yapı gösterir. Bu nedenle, "istatistik sarım" terimi bazen tercih edilir. Rastgele sarım hâli ile ilişkili olan konformasyonal entropi onun enerji stabilizasyonuna önemli derecede katkıda bulunur ve protein katlanmasına engel teşkil eden enerji bariyerinin büyük bölümünden sorumludur.Proteinlerdeki rastgele sarım konformasyonu spektroskopik yöntemlerle tespit edilebilir. Düzlemsel amit bağının düzeni, dairesel dikroizmde ayırdedici bir sinyale neden olur. Rastgele sarım konformasyonundaki amino asit kalınıtılarının kimyasal kayması nükleer manyetik rezonansta iyi bilinir. Bu tanımlayıcı sinyallerden sapma olması genelde bir miktar ikincil yapı olduğunun işareti sayılır. Ayrıca, çok boyutlu NMR deneyleriyle gözlemlenebilen, birbirine komşu amino olmayan amino asitler arasındaki etkileşimler, rastgele sarım konformasyonuna sahip peptitlerde görülmez. Benzer şekilde, kristalografi deneylerinde rastgele sarım parçaları "elektron yoğunluğu" veya kontrastta azalmaya neden olur. Bir polipeptit zinciri için rastgele sarım hâli, sistemin denatürasyonu ile elde edilebilir. Ancak, denatüre olsalar dahi, proteinlerin hiçbir zaman gerçek anlamda rastgele sargı olmadıklarına dair kanıtlar mevcuttur (Shortle & Ackerman). Der Begriff Random Coil bezeichnet ein Protein oder -teilstück, das keine erkennbare Sekundärstruktur aufweist. Er stammt aus dem Englischen und wird in der deutschsprachigen wissenschaftlichen Literatur nicht übersetzt, sondern im englischen Original verwendet: random = ‚beliebig‘, ‚zufällig‘ und coil = ‚Knäuel‘, ‚Spirale‘, ‚Windung‘.Random-Coil-Strukturen mögen für Betrachter, im Gegensatz zu den Sekundärstrukturen α-Helices oder β-Faltblättern, ‚beliebig‘ angeordnet aussehen. Sie sind für die Proteinstruktur, und damit die Proteinfunktion, aber genauso wichtig wie die regelmäßig angeordneten Formen der Primärstruktur.Sie ermöglichen unter anderem Rückwärtsbiegungen der Primärstruktur und erlauben dadurch die Ausbildung von sehr kompakten Proteinstrukturen. Random-Coil-Strukturen spielen so an den Außenseiten von Membranproteinen eine wichtige Rolle. Ferner agieren sie als ‚Scharniere‘, die es Proteinuntereinheiten, beispielsweise in Transportproteinen oder Enzymen, ermöglichen, sich gegeneinander zu verschieben.Die Knäuel sind häufig nicht kugelförmig, sondern recht unregelmäßig gestaltet und können Bereiche enthalten, die nicht geknäuelt sind. Stabile Bindungen innerhalb Random-Coil-Strukturen sind die Peptidbindungen der Primärstruktur, das heißt der Aminosäurekette (Primärstruktur). Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken, Dipol-Dipol- und Van-der-Waals-Kräfte sind prinzipiell zwischen Aminosäurenresten eines Proteins ebenfalls zur Stabilisierung von Random-Coil-Strukturen möglich. Tatsächlich sind Sie entscheidend für die Anordnung innerhalb dieser Struktur mitverantwortlich.Die Aminosäure Prolin trägt häufig zur Ausbildung von Random-Coil-Strukturen bei, weil ihr ringförmiger Aufbau nicht in eine normal geformte α-Helix oder ein β-Faltblatt passt (‚Strukturbrecher‘, ‚Helixbrecher‘). Prolin muss aber nicht immer automatisch ein Helixbrecher sein. Es sind z. B. im Kollagen oder pflanzlichen Strukturproteinen Sekundärstrukturen bekannt, die fast ausschließlich aus Prolin bestehen und als Polyprolin-II-Helix bezeichnet werden. Die Denaturierung von Proteinen (Beispiel: Kochen eines Eies) wandelt diese vollständig in Random-Coils um. A random coil is a polymer conformation where the monomer subunits are oriented randomly while still being bonded to adjacent units. It is not one specific shape, but a statistical distribution of shapes for all the chains in a population of macromolecules. The conformation's name is derived from the idea that, in the absence of specific, stabilizing interactions, a polymer backbone will "sample" all possible conformations randomly. Many linear, unbranched homopolymers — in solution, or above their melting temperatures — assume (approximate) random coils. Even copolymers with monomers of unequal length will distribute in random coils if the subunits lack any specific interactions. The parts of branched polymers may also assume random coils.Below their melting temperatures, most thermoplastic polymers (polyethylene, nylon, etc.) have amorphous regions in which the chains approximate random coils, alternating with regions that are crystalline. The amorphous regions contribute elasticity and the crystalline regions contribute strength and rigidity.More complex polymers such as proteins, with various interacting chemical groups attached to their backbones, self-assemble into well-defined structures. But segments of proteins, and polypeptides that lack secondary structure, are often assumed to exhibit a random-coil conformation in which the only fixed relationship is the joining of adjacent amino acid residues by a peptide bond. This is not actually the case, since the ensemble will be energy weighted due to interactions between amino acid side-chains, with lower-energy conformations being present more frequently. In addition, even arbitrary sequences of amino acids tend to exhibit some hydrogen bonding and secondary structure. For this reason, the term "statistical coil" is occasionally preferred. The conformational entropy associated with the random-coil state significantly contributes to its energetic stabilization and accounts for much of the energy barrier to protein folding. A random-coil conformation can be detected using spectroscopic techniques. The arrangement of the planar amide bonds results in a distinctive signal in circular dichroism. The chemical shift of amino acids in a random-coil conformation is well known in nuclear magnetic resonance (NMR). Deviations from these signatures often indicates the presence of some secondary structure, rather than complete random coil. Furthermore, there are signals in multidimensional NMR experiments that indicate that stable, non-local amino acid interactions are absent for polypeptides in a random-coil conformation. Likewise, in the images produced by crystallography experiments, segments of random coil result simply in a reduction in "electron density" or contrast. A randomly coiled state for any polypeptide chain can be attained by denaturing the system. However, there is evidence that proteins are never truly random coils, even when denatured (Shortle & Ackerman).
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