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Katalytisch perfektes Enzym Каталитически совершенный фермент Catalytically perfect enzyme Enzyme parfaite
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Каталитически совершенный фермент (catalytically perfect enzyme, kinetically perfect enzyme) — это фермент, который совершает катализ настолько эффективно, что практически каждый раз, когда фермент встречает субстрат, происходит реакция. kcat/Km фактор для данного фермента имеет порядок от 108 до 109 M−1 с−1. Une enzyme parfaite est une enzyme dont la catalyse est si efficace, que pratiquement toutes les rencontres entre l'enzyme et le substrat donnent lieu à une réaction. Une telle réaction est limitée par la diffusion du substrat. Soit le rapport kcat / Km, avec Km la constante de Michaelis-Menten, kcat le nombre de molécules de substrat fixés par un site actif par seconde. Ein katalytisch perfektes Enzym oder auch kinetisch perfektes Enzym ist ein Enzym, das so effizient katalysiert, dass bei fast jedem Zusammentreffen von Enzym und entsprechendem Substrat eine katalytische Reaktion abläuft. Der kcat/Km Faktor eines solchen Enzyms liegt in der Größenordnung von 108 bis 109 M−1 s−1.
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Каталитически совершенный фермент (catalytically perfect enzyme, kinetically perfect enzyme) — это фермент, который совершает катализ настолько эффективно, что практически каждый раз, когда фермент встречает субстрат, происходит реакция. kcat/Km фактор для данного фермента имеет порядок от 108 до 109 M−1 с−1. Такая реакция лимитируется только скоростью диффузии субстрата.Примерами каталитически совершенных ферментов являются триозо-фосфат изомераза, карбоангидраза, ацетилхолинэстераза, каталаза, фумараза, β-лактамаза и супероксиддисмутаза. Une enzyme parfaite est une enzyme dont la catalyse est si efficace, que pratiquement toutes les rencontres entre l'enzyme et le substrat donnent lieu à une réaction. Une telle réaction est limitée par la diffusion du substrat. Soit le rapport kcat / Km, avec Km la constante de Michaelis-Menten, kcat le nombre de molécules de substrat fixés par un site actif par seconde. Ce rapport atteint la valeur limite de 108 à 109 M-1 s-1.Parmi les exemples connus d'enzymes parfaites (catalytiquement parlant), on peut citer : la triose-phosphate isomérase, l'anhydrase carbonique, l'acétylcholinestérase, la catalase, la fumarase, la β-lactamase et la superoxyde dismutase. Certaines enzymes ont des cinétiques plus rapides que les taux de diffusion ne le permettent, alors que cela semble impossible. Des mécanismes ont été proposés pour expliquer ce phénomène. On pense que certaines protéines accélèrent la catalyse, en pré-orientant et faisant rentrer leur substrat dans le site à l'aide d'un champ dipolaire électrique. D'autres évoquent un mécanisme quantique tunnel, par lequel un proton ou un électron peut passer les barrières d'activation, bien qu'il reste des controverses pour les protons tunnels,. Ein katalytisch perfektes Enzym oder auch kinetisch perfektes Enzym ist ein Enzym, das so effizient katalysiert, dass bei fast jedem Zusammentreffen von Enzym und entsprechendem Substrat eine katalytische Reaktion abläuft. Der kcat/Km Faktor eines solchen Enzyms liegt in der Größenordnung von 108 bis 109 M−1 s−1. Somit ist die Reaktion von Substrat und Enzym nur noch durch die Diffusionsgeschwindigkeit begrenzt.Beispiele für katalytisch perfekte Enzyme sind zum Beispiel Triosephosphatisomerase, Carboanhydrase, Acetylcholinesterase, Katalase, Fumarase, β-Lactamase und Superoxiddismutase.Manche Enzyme jedoch zeigen eine Kinetik, die schneller abläuft, als die Diffusionsgeschwindigkeit, was auf den ersten Blick unmöglich erscheint. Um dieses Phänomen zu erklären, wurden verschiedene Mechanismen vorgeschlagen:Von einigen Enzymen nimmt man an, dass sie die Katalyse beschleunigen, indem sie ihre Substrate an sich „heranziehen“ und sie mit elektrischen Feldern ausrichten. Eine andere Theorie schlägt einen quantenmechanischen Ansatz vor, wobei mithilfe des Tunneleffektes ein Proton oder ein Elektron eine Potentialhürde durchqueren kann, jedoch wird dieser Ansatz zumindest für Protonen widersprüchlich betrachtet.Jedoch wurde ein Tunneleffekt für Protonen bei Tryptamin beobachtet. Aufgrund dieser Tatsache drängt sich die Vermutung auf, der Vorgang der Enzymkatalyse könnte besser beschrieben werden, wenn man den Durchtritt durch eine Potentialhürde annimmt, im traditionellen Modell muss ein Substrat eine bestimmte Aktivierungsenergie überschreiten, um seinen Potentialtopf zu verlassen.
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