This HTML5 document contains 36 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

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La SUMOylation (ou sumoylation) est une modification post-traductionnelle aboutissant à la liaison covalente d'une ou plusieurs protéines SUMO sur une lysine acceptrice d'une protéine cible. À ce jour, quatre protéines SUMO ont été caractérisées (SUMO-1, -2, -3 et -4). Cette modification a été découverte en 1996-98 par les groupes de Günter Blobel et .
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La SUMOylation (ou sumoylation) est une modification post-traductionnelle aboutissant à la liaison covalente d'une ou plusieurs protéines SUMO sur une lysine acceptrice d'une protéine cible. À ce jour, quatre protéines SUMO ont été caractérisées (SUMO-1, -2, -3 et -4). Le processus de sumoylation est très proche biochimiquement de celui de l'ubiquitination, notamment en impliquant une cascade similaire d'enzymes. En revanche, alors que l'ubiquitination entraîne principalement la dégradation de la protéine ciblée par le protéasome, la sumoylation semble plutôt réguler les propriétés biochimiques des protéines cibles (trafic intracellulaire, interaction protéique, interaction ADN-protéine, activité transcriptionnelle...). De plus, quelques exemples démontrent que la sumoylation de certaines protéines antagonise leur ubiquitination. Cette modification a été découverte en 1996-98 par les groupes de Günter Blobel et .