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La pullulanase est une glycoside hydrolase qui catalyse l'hydrolyse des liaisons osidiques α-D-(1→6) du pullulane, de l'amylopectine et du glycogène, ainsi que celles des dextrines limites α et β de ces deux derniers. Les pullulanases de type I attaquent spécifiquement les liaisons α-(1→6) tandis que les pullulanases de type II sont également capables d'hydrolyser les liaisons α-(1→4). Cette enzyme est produite par diverses bactéries et archées. L'exoenzyme constituée d'une lipoprotéine liée à la surface cellulaire de bactéries à Gram négatif du genre Klebsiella en est un exemple.
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prop-fr:année
1966 1972 1997
prop-fr:auteur
Lee, E.Y.C. and Whelan, W.J.
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2014-04-19
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10.1016
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en
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New York
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Homotétramère de pullulanase de Klebsiella oxytoca
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555 83 191
prop-fr:périodique
Methods in Enzymology Journal of Applied Glycoscience
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Observations on the specificity and nomenclature of starch debranching enzymes [95] Pullulanase from Aerobacter aerogenes The Enzymes
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Academic Press
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Glycogen and starch debranching enzymes
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La pullulanase est une glycoside hydrolase qui catalyse l'hydrolyse des liaisons osidiques α-D-(1→6) du pullulane, de l'amylopectine et du glycogène, ainsi que celles des dextrines limites α et β de ces deux derniers. Les pullulanases de type I attaquent spécifiquement les liaisons α-(1→6) tandis que les pullulanases de type II sont également capables d'hydrolyser les liaisons α-(1→4). Cette enzyme est produite par diverses bactéries et archées. L'exoenzyme constituée d'une lipoprotéine liée à la surface cellulaire de bactéries à Gram négatif du genre Klebsiella en est un exemple.