Les protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes, ils se trouvent dans le noyau, le cytosol et associés au réticulum endoplasmique. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée.

PropertyValue
dbpedia-owl:abstract
  • Les protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes, ils se trouvent dans le noyau, le cytosol et associés au réticulum endoplasmique. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases. La protéine est ainsi découpée en peptides longs de 7 à 9 acides aminés qui seront ensuite hydrolysés hors du protéasome et recyclés. Les protéines sont marquées pour la dégradation par une protéine appelée ubiquitine. Ce marquage est réalisé par l'action coordonnée de trois types d'enzymes. Une fois le marquage par une première molécule d'ubiquitine réalisé, d'autres ubiquitines vont être rajoutées à sa suite. Il faudra une chaîne d'au moins quatre ubiquitines pour que le protéasome 26S reconnaisse la protéine à dégrader. Il existe un compartiment pour celui-ci.Le protéasome a une forme de baril et possède une cavité en son centre cernée par quatre anneaux, fournissant ainsi un espace clos pour la digestion des protéines. Chaque anneau est composé de sept protéines: les deux anneaux intérieurs sont constitués de sept sous-unités β qui contiennent le site actif de la protéase, tandis que les deux anneaux extérieurs contiennent sept sous-unités α dont le rôle consiste à maintenir l'ouverture par laquelle les protéines à dégrader pénètrent dans le baril: ces sous-unités α sont capables de reconnaître les marqueurs de polyubiquitine qui régulent le processus de dégradation. L'ensemble est connu sous le terme de complexe protéasome-ubiquitine.La dégradation protéasomale est un élément essentiel de nombreux processus cellulaires, notamment le cycle cellulaire, l'expression génétique et la réponse au stress oxydatif. L'importance de la dégradation protéolytique et du rôle de l'ubiquitine lors de celle-ci a été officialisée par la remise du Prix Nobel de chimie 2004 à Aaron Ciechanover, Avram Hershko et Irwin Rose. La régulation du protéasome fait encore de nos jours l'objet de recherches intensives.
  • Het proteasoom is een groot eiwitcomplex dat als belangrijkste functie heeft andere eiwitten, die overbodig of beschadigd zijn, af te breken. Proteasomen komen voor bij alle eukaryoten en archaea, en bij sommige bacteriën. In eukaryoten komen ze voor in de celkern en het cytoplasma..Het proteasoom is een zogenaamde protease, een enzym dat de peptidebindingen tussen de aminozuren in een eiwit kan laten verbreken.Gedurende de celcyclus wisselt de gewenste concentratie van bepaalde eiwitten. Daardoor is er op sommige momenten een overschot van sommige eiwitten. Het kan ook zijn dat tijdens de eiwitsynthese het eiwit verkeerd gevouwen is. Proteasomen vangen dergelijke overbodige of beschadigde eiwitten op en breken ze af tot peptiden van zeven of acht aminozuren lang. Deze peptiden kunnen vervolgens worden afgebroken en opnieuw gebruikt worden in de eiwitsynthese.Een eiwit dat afgebroken moet worden, wordt gemarkeerd met een klein eiwit dat ubiquitine wordt genoemd. Het ubiquitine wordt door bepaalde enzymen, ubiquitineligases, gekoppeld aan het af te breken eiwit. Wanneer er eenmaal een ubiquitine-molecuul gekoppeld is aan een eiwit, dient dat als een signaal voor andere ligases om nog meer ubiquitine-moleculen er aan vast te maken. Dit resulteert in een zogenaamde polyubiquitineketen. Deze keten bindt aan het proteasoom en zorgt er zodoende voor dat het af te breken eiwit opgenomen wordt in het afbraakgedeelte van het proteasoom.De structuur van het proteasoom lijkt op een holle cilinder welke bestaat uit een "kern" van vier gestapelde ringen rond een centrale holte. Iedere ring is opgebouwd uit zeven aparte eiwitten. De binnenste twee ringen zijn elk gemaakt van zeven β-subunits, met daarin zes 'active sites' met protease-activiteit. Deze 'active sites' zitten aan de binnenkant van de ringen, wat de reden is dat het eiwit naar binnen moet worden getransporteerd alvorens afbraak kan vinden. De buitenste twee ringen zijn elk gemaakt van zeven α-subunits, die als het ware een "poort" vormen waardoor de eiwitten naar binnen kunnen gaan. De α-subunits worden gecontroleerd doordat ze binden aan zogenaamde "kap"-structuren: regulerende eiwitten die de polyubiquitineketens herkennen en er voor zorgen dat het degradatieproces kan beginnen.Het systeem van ubiquinering in combinatie met afbraak door het proteasoom wordt het ubiquitine-proteasoom systeemgenoemd. Dit systeem is een belangrijke pathway voor diverse cellulaire processen, waaronder de celcyclus, de regulatie van genexpressie en de respons op oxidatieve stress. In 2004 werd de Nobelprijs voor de Scheikunde uitgereikt aan Aaron Ciechanover, Avram Hershko en Irwin Rose, for the discovery of ubiquitin-mediated protein degradation.
  • Das Proteasom (auch: Macropain) ist ein Proteinkomplex von 1.700 kDa, der im Cytoplasma und im Zellkern (bei Eukaryoten) Proteine zu Fragmenten abbaut und daher zu den Peptidasen (auch Proteasen) zählt. Das Proteasom ist ein Bestandteil der Proteinqualitätskontrolle.
  • Proteasom - jest to białkowy wielkocząsteczkowy agregat enzymatyczny o masie cząsteczkowej ok. 2 MDa utworzony z białek (kilku rodzajów proteaz) tworzących kształt cylindra. Występuje u Eukaryota ( w jądrze i w cytoplazmie), ale analogiczne struktury są także obecne u Prokaryota. Proteasomy w komórce skupiają się wokół centrioli tworząc centrum proteolityczne komórki.
  • Il proteasoma o proteosoma è un complesso multiproteico che ha il compito di degradare polipeptidi all'interno della cellula. Sebbene la sua funzione sia simile a quella del lisosoma, differisce da esso per alcuni motivi, tra cui la natura citologica e il tipo di composti che produce. Nel particolare, il proteasoma è un complesso proteico atto a degradare i peptidi, il lisosoma è un compartimento cellulare dotato di membrana cellulare deputato alla degradazione di svariate sostanze tramite l'azione di acidità ed enzimi proteolitici.
  • プロテアソーム (proteasome) はタンパク質の分解を行う巨大な酵素複合体である。プロテアソームは真核生物の細胞において細胞質および核内のいずれにも分布している。ユビキチンにより標識されたタンパク質をプロテアソームで分解する系はユビキチン-プロテアソームシステムと呼ばれ、細胞周期制御、免疫応答、シグナル伝達といった細胞中の様々な働きに関わる機構である。この「ユビキチンを介したタンパク質分解の発見」の功績によりアーロン・チカノーバー、アブラム・ハーシュコ、アーウィン・ローズの3人が2004年ノーベル化学賞を受賞した。プロテアソームは全ての真核生物と古細菌が有しているが、古細菌のものは真核生物に比べはるかに単純である。本稿では主に真核生物のプロテアソームについて解説する。
  • Протеасо́ма (от англ. protease — протеиназа и лат. soma — тело) — очень крупная мультисубъединичная протеаза, присутствующая в клетках эукариот, архей и некоторых бактерий. В эукариотических клетках протеасомы содержатся и в ядре, и в цитоплазме. Основная функция протеасомы — протеолитическая деградация ненужных и повреждённых белков до коротких пептидов (4—25 аминокислотных остатков), которые затем могут быть расщеплены до отдельных аминокислот. Деградация 80—90 % внутриклеточных белков происходит при участии протеасомы. Для того чтобы белок-мишень расщепился протеасомой, он должен быть помечен путём присоединения к нему маленького белка убиквитина. Реакция присоединения убиквитина катализируется ферментами убиквитин-лигазами. Присоединение первой молекулы убиквитина к белку служит для лигаз сигналом для дальнейшего присоединения молекул убиквитина. В результате к белку оказывается присоединена полиубиквитиновая цепь, которая связывается с протеасомой и обеспечивает расщепление белка-мишени. В целом вся эта система получила название убиквитин-зависимой деградации белка.Протеасомальная деградация белка важна для протекания многих клеточных процессов, включая клеточный цикл, регуляцию экспрессии генов и ответ на окислительный стресс. В 2004 году Аарон Чехановер, Аврам Гершко и Ирвин Роуз были удостоены Нобелевской премии по химии «за открытие убиквитин-зависимой деградации белка».
  • Proteasomes are protein complexes inside all eukaryotes and archaea, and in some bacteria. In eukaryotes, they are located in the nucleus and the cytoplasm. The main function of the proteasome is to degrade unneeded or damaged proteins by proteolysis, a chemical reaction that breaks peptide bonds. Enzymes that carry out such reactions are called proteases. Proteasomes are part of a major mechanism by which cells regulate the concentration of particular proteins and degrade misfolded proteins. The degradation process yields peptides of about seven to eight amino acids long, which can then be further degraded into shorter amino acid sequences and used in synthesizing new proteins. Proteins are tagged for degradation with a small protein called ubiquitin. The tagging reaction is catalyzed by enzymes called ubiquitin ligases. Once a protein is tagged with a single ubiquitin molecule, this is a signal to other ligases to attach additional ubiquitin molecules. The result is a polyubiquitin chain that is bound by the proteasome, allowing it to degrade the tagged protein.In structure, the proteasome is a cylindrical complex containing a "core" of four stacked rings forming a central pore. Each ring is composed of seven individual proteins. The inner two rings are made of seven β subunits that contain three to seven protease active sites. These sites are located on the interior surface of the rings, so that the target protein must enter the central pore before it is degraded. The outer two rings each contain seven α subunits whose function is to maintain a "gate" through which proteins enter the barrel. These α subunits are controlled by binding to "cap" structures or regulatory particles that recognize polyubiquitin tags attached to protein substrates and initiate the degradation process. The overall system of ubiquitination and proteasomal degradation is known as the ubiquitin-proteasome system.The proteasomal degradation pathway is essential for many cellular processes, including the cell cycle, the regulation of gene expression, and responses to oxidative stress. The importance of proteolytic degradation inside cells and the role of ubiquitin in proteolytic pathways was acknowledged in the award of the 2004 Nobel Prize in Chemistry to Aaron Ciechanover, Avram Hershko and Irwin Rose.
  • O proteassoma 26S é um complexo de proteínas capaz de degradar praticamente qualquer proteína em oligopeptídios de sete a nove aminoácidos com consumo de ATP. Este complexo reconhece especificamente proteínas ubiquitinadas, com uma única exceção conhecida (a ornitina descarboxilase cuja proteólise está associada à antizenzima de seu inibidor), O proteassoma 26S é constituído por um complexo catalítico central denominado 20S, preso nas suas duas extremidades laterais a complexos regulatórios 19S. O complexo 20S, por sua vez é formado por 2 anéis alfa e 2 anéis beta na sequência alfa-beta-beta-alfa, cada um formado por 7 subunidades distintas, sendo os anéis alfa estruturais e os beta catalíticos. Diferentes subunidades beta realizam diferentes clivagens proteicas. As subunidades alfa estabilizam as unidades beta e ligam o complexo 19S. O proteassoma 26S tem o formato de um tubo, com duas entradas nas extremidades 19S, um subcomplexo de 19S ancora a cadeia de poliubiquitina, às vezes com a ajuda de proteínas auxiliares, e se anexa à superfície de 20S, usando energia para desdobrar a proteína e preparando o canal que leva à câmara proteolítica de 20S. Proteassomas de diferentes espécies podem variar em arranjos e subunidades.Uma célula humana contém em torno de 30.000 proteassomas presentes dentro e fora do seu núcleo.
  • Протеазома е голям белтъчен комплекс, характерен за всички еукариоти и архебактерии, както и за някои еубактерии. При еукариотните организми се разполага в клетъчното ядро и в цитоплазмата. Основната функция на протеазомата е да разгражда непотребни или повредени белтъци чрез протеолиза (химическа реакция на разкъсване на пептидна връзка). Ензимите, които катализират такива реакции се наричат протеази. Протеазомите са в основата на механизъм, чрез който клетките регулират концентрацията на редица белтъци и се освобождават от белтъци с неправилна структура. Процесът на разграждане първоначално води до формирането на полипептидни фрагменти с дължина от седем до осем аминокиселини. Впоследствие става допълнително разграждане до свобони аминокиселини, които се използват отново в биосинтезата на белтъци. Белтъците в клетката се маркират за разграждане, чрез ковалентното прикачване на молекули убиквитин. Реакцията на маркиране се катализира от ензими, наречени убиквитин-лигази. Веднъж след прикачването на първата молекула убиквитин, процесът продължава с прикачването на втора молекула към първата и т.н., като по този начин се формира т.нар. полиубиквитинова верига върху протеина. Полиубиквитиновата опашка е сигнал за взаймодествие с протеазомата и прицелния белтък се подлага на разграждане.В структурно отношение, протеазомата представлява бъчвообразен белтъчен комплекс със сърцевина от четири отделни пръстена разположени един върху друг около централна празнина. Всеки пръстен е изграден от седем отделни белтъка, всеки означаван като субединица. Вътрешната двойка пръстени е изградена от β субединици, в рамките на които са съсредоточени шест протеазни активни центъра. Тези центрове, където се извършва и същинското разграждане на белтъци са разположени във вътрешността на пръстените, затова прицелния белтък трябва да навлезе по някакъв начин в празнината. Външните два пръстена, изградени от α субединици формират своеобразна „врата“ през която белтъците биват прокарвани към вътрешността на структурата. α субединиците от своя страна са свързани с т.нар. „капаци“. Капаците са регулаторните части от двете страни на бъчвообразната структура, където става разпознаването на полиубиквитиновата верига, разгъването на прицелния белтък и подпомагането му за разграждане.Цялостната система от ензими свързани с убиквитиновия метаболизъм, убиквитина и самата протеазома е известна като „убиквитин-протеазомна система“.Пътят на разгаждането на белтъци посредством протеазомния комплекс е есенциално важен за редица процеси, свързани с клетъчния цикъл, експресията на белтъци и дори в клетъчния отговор към оксидативен стрес. Значението на протазомната протеолиза и ролята на убиквитина е повод за връчването на Нобелова награда за химия през 2004 година на Аарон Цихановер, Аврам Хершко и Ъруин Роуз.
  • 프로테아좀(proteasome)은 세포 내에서 단백질을 분해하는 거대 분자이다. 세포 내의 단백질이, 아직 알려지지 않은 기작에 의해 인지되어, 유비퀴틴과 결합을 하게 된다. 최소한 4개 이상으로 연결된 폴리유비퀴틴 사슬이 단백질과 결합을 하게 되면, 폴리유비퀴틴 인지 도메인을 갖고 있는 프로테아좀의 19S 부분과 결합을 하게 된다. 그 후, deubiquitinating enzyme에 의해 유비퀴틴은 단백질에서 떨어져 나간다. 프로테아좀에 붙어 있는 단백질은 defolding이 되어 프로테아좀의 20S 부분으로 들어가게 된다. 20S subunit은 protease 활성도를 갖고 있어서, 20S 안쪽으로 들어 오는 단백질을 작은 가닥의 아미노산 서열로 자르게 된다. 이렇게 잘린 아미노산 가닥은 일부는 class I MHC로 loading이 되어 presentation이 되고, 일부는 각각의 아미노산으로 분해되어 단백질 사용에 재사용된다.
  • El proteasoma o proteosoma es un complejo proteico grande presente en todas las células eucariotas y Archaea, así como en algunas bacterias, que se encarga de realizar la degradación de proteínas (denominada proteólisis) no necesarias o dañadas. En las células eucariotas los proteosomas suelen encontrarse en el núcleo y en el citoplasma.Los proteosomas representan un importante mecanismo por el cual las células controlan la concentración de determinadas proteínas mediante la degradación de las mismas.Las proteínas a ser degradadas son marcadas por una pequeña proteína llamada ubiquitina. Una vez que una de estas moléculas de ubiquitina se ha unido a una proteína a eliminar, por medio de la enzima ubiquitina ligasa, se empiezan a agregar más proteínas de ubiquitina dando como resultado la formación de una cadena poliubiquitínica que le permite al proteasoma identificar y degradar la proteína.Estructuralmente un proteasoma es un complejo con forma de barril que contiene un "núcleo" compuesto de cuatro anillos apilados alrededor de un poro central. Cada uno de estos anillos está compuesto por siete proteínas individuales. Los dos anillos internos contienen subunidades proteicas β, conformando los sitios activos de las proteasas. Estos sitios se encuentran en las caras internas de los anillos, de manera que la proteína a ser degradada tenga que entrar a través del poro antes de ser procesada. Los dos anillos exteriores contienen subunidades α, cuya función es mantener una "puerta" por la cual las proteínas puedan entrar al barril.Las subunidades α son controladas por regiones reguladoras, a veces llamadas "pestañas", que reconocen los compuestos poliubiquitínicos en los sustratos de las proteínas e inician el proceso de degradación. El proceso de ubiquitinación más el proceso de degradación proteosómica recibe el nombre de sistema ubiquitino-proteosómico.La degradación proteosómica es un mecanismo esencial en varios procesos celulares, incluyendo el ciclo celular, la regulación de la expresión génica y las respuestas al estrés oxidativo. La importancia de la degradación proteica dentro de las células y el rol de la ubiquitina en dicho proceso fue reconocido con el Premio Nobel de Química en 2004, otorgado a Aarón Ciechanover, Avram Hershko y Irwin Rose.
  • Proteazom, büyük protein yapılardan oluşan moleküllerdir. Bu yapılar, ökaryot canlılarda, arkealarda ve çoğu bakteri türünde yer almaktadır. Ökaryot yapılı canlılarda bu yapılar çekirdekte ve sitoplazmada bulunur. Proteazomların genel görevi, hasar görmüş veya işe yaramayan proteinleri, proteoliz adı verilen ve peptit bağlarını kırarak çalışan bir enzim aracılığıyla vücuttan atmaktır. Proteazomlar, hücrelerin bağlanamamış proteinleri atmasını ve özelleşmiş proteinlerin derişiminin kontrol edilmesini sağlayan büyük bir sistemin parçalarıdır. Bu yapılar, proteinlerde yedi veya sekiz aminoasite kadar ürün verir. Bu sayede aminoasitlere ayrışır ve yeni proteinlerin sentezlenmesinde kullanılır. Ayrıştırma tepkimeleri ubikitin ligaz adı verilen bir enzim aracılığıyla sürer. Öncelikle bir protein molekülü, bir ubikitine bağlanır. Bu, diğer ligazların ubikitine bağlanması için uyarı verir. Bu yapıya poliubikitin zinciri adı verilir. Proteazomlar da bu yapıyla bağlanarak, bağlanmış olan proteinin ayrışmasını veya aminoasitlerin koparılmasını sağlar.Yapı olarak proteazomlar varil biçimli, karmaşık yapılı ve çekirdeği bulunan bir yapıdır. Merkez gözenek etrafında dört katman çembersi yapı mevcuttur. Her bir halka yedi farklı özelleşmiş proteine uyum sağlamak üzere bulunmaktadır. İçteki iki halka, her biri altı proteaz enzimi içeren yedi adet β ünitesi barındırır. Bu yapılar ve enzimler, halkaların iç yüzeyinde yer alır. Bu bağlamda söz konusu protein, parçalanmak için ana gözeneğe gelmelidir. Yine dıştaki iki halka, α ünitesi barındırır. Bu halkaların görevi, proteazomun varilimsi yapısının girişinden girecek olan proteinlerin girişini sağlamak ve iç protein halkalarını onarmaktır. Yine α üniteleri, kapaksı yapılara veya proteine bağlanan poliubikitinleri tanıyan düzenleyici moleküllere bağlanarak kontrol edilir. Tüm bu sisteme ubikitin-proteazom sistemi adı verilir. Proteazomal parçalamalar, birçok hücresel olayın ana yoludur. Hücre döngüsü, gen aktarımı ve oksidatif gerilime yanıt gibi temel işlevlerde proteazomal tepkimelerin etkisi gözlemlenir. Bu tepkimelerin önemini kavrayan ve açıklayan Aaron Ciechanover, Avram Hershko ve Irwin Rose adlı kimyagerler, 2004 yılında Nobel Kimya Ödülü kazanmıştır.
  • El proteasoma o proteosoma és un complex proteic gran present en totes les cèl·lules eucariotes i arqueobacteris, així com en alguns eubacteris. En eucariotes, es troben al nucli i al citoplasma. La principal funció del proteasoma és la degradació de proteïnes danyades o innecessàries per proteòlisi, una reacció química que trenca els enllaços peptídics. Els enzims que porten a terme aquestes reaccions s'anomenen proteases. Els proteasomes són el principal mecanisme pel qual les cèl·lules regulen la concentració de determinades proteïnes i degraden proteïnes que han perdut la seva estructura. El procés de degradació produeix pèptids d'entre set i vuit aminoàcids de llargària, que poden ser degradats posteriorment a aminoàcids i utilitzats per sintetitzar noves proteïnes. Les proteïnes estan marcades amb una petita proteïna anomenada ubiquitina en un procés catalitzat per lligases d'ubiquitina. Un cop la proteïna ha estat marcada amb una molècula d'ubiquitina, altres lligases uneixen molècules addicionals d'ubiquitina. Els resultat és una cadena poliubiquitina unida al proteosoma, permetent-li la degradació de la proteïna.Pel que fa a la seva estructura, el proteasoma té forma de barril i conté un "nucli" format per quatre anells al voltant d'un porus central. Cada anell està compost per set proteïnes individuals. Els dos anells interns estan constituïts per set subunitats β que contenen els llocs actius amb activitat proteasa. Aquests llocs estan localitzacions en la superfície interna dels anells, de forma que la proteïna diana ha d'entar al porus central abans de ser degradada. Els dos anells externs contenen cadascun set subunitats α la funció de les quals és mantenir una "porta" a través de la qual les proteïnes puguin entrar dins el barril. Aquestes subunitats α estan controlades per la unió a partícules reguladores que reconeixen les cadenes poliubiquitina unides al substrat de la proteïna i inicien el procés de degradació. Aquest procés global d'ubiquitinització i degradació proteasòmica és conegut com a sistema ubiquitina-proteasoma.La via de degradació proteasòmica és essencial per molts processos cel·lulars, incloent el cicle cel·lular, la regulació de l'expressió gènica i respostes a l'estrès oxidatiu. La importància de la degradació proteolítica a l'interior de les cèl·lules i el paper de l'ubiquitina en les vies proteolítiques descobert per Aaron Ciechanover, Avram Hershko i Irwin Rose fou premiat amb el Premi Nobel de Química del 2004.
  • Proteazom je proteinový komplex uvnitř všech eukaryot, archeí, a také některých bakterií. V eukaryotních buňkách je umístěn v jádře a v cytoplasmě. Hlavní funkcí tohoto komplexu je degradace nepotřebných nebo poškozených proteinů. Tento děj probíhá pomocí proteolytické reakce, která přerušuje peptidové vazby. Enzymy, které zajišťují tuto reakci se nazývají proteasy. Proteazomy jsou hlavním mechanismem, pomocí kterého buňky regulují koncentraci konkrétních proteinů a degradují proteiny, které jsou špatně složeny. Proces degradace vytváří peptidy o sekvenci sedmi až osmi aminokyselin, které mohou být dále degradovány na ještě kratší řetězce a využity k vytvoření nových proteinů. Proteiny, které jsou určeny k degradaci jsou označeny (otagovány) enzymem, který se nazývá ubiquitin. Tagovací reakce je katalyzována enzymy, které se nazývají ubiquitin ligásy. Jakmile je jednou protein označen jednou molekulou ubiquitinu, je to signál pro další ligásy k připojení dalších molekul. Výsledkem je, že polyubiquitinový řetězec je navázán na proteazom a označený protein je následně degradován. Struktura proteazomu je válcovitý komplex obsahující jádro čtyř naskládaných kruhů, které tvoří centrální pór. Každý z kruhů je tvořen ze sedmi zvláštních proteinů. Dva vnitřní kruhy jsou složeny ze sedmi β podjednotek, které obsahují tři až sedm proteázových aktivních míst. Tři místa se nachází na vnitřním povrchu kruhu, to znamená, že označený protein musí být nejprve uvnitř centrálního póru, předtím než bude degradován. Dva vnější prstence, kdy každý z nich zahrnuje sedm α podjednotek, které zajišťují "vrata", kterými se proteiny dostávají do proteazomu. Tyto podjednotky jsou kontrolovány navázanými "čepicovými" strukturami nebo regulačními částicemi, které rozpoznávají tagované proteiny a zahajují proces degradace. Proteazomická degradační dráha je typická pro mnoho buněčných procesů, zahrnující buněčný cyklus, regulaci exprese genů a odpověď na oxidační stres. Práce vědců Aaron Ciechanovera, Avram Hershka a Irwina Rose, která se zabývala důležitostí prolytické degradace uvnitř buněk a rolí ubiquitinu v proteolytických drahách, byla oceněna v roce 2004 Nobelovou cenou za chemii.
dbpedia-owl:thumbnail
dbpedia-owl:wikiPageExternalLink
dbpedia-owl:wikiPageID
  • 351911 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageLength
  • 33357 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageOutDegree
  • 107 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageRevisionID
  • 109028006 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageWikiLink
prop-fr:wikiPageUsesTemplate
dcterms:subject
rdfs:comment
  • Les protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes, ils se trouvent dans le noyau, le cytosol et associés au réticulum endoplasmique. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée.
  • Das Proteasom (auch: Macropain) ist ein Proteinkomplex von 1.700 kDa, der im Cytoplasma und im Zellkern (bei Eukaryoten) Proteine zu Fragmenten abbaut und daher zu den Peptidasen (auch Proteasen) zählt. Das Proteasom ist ein Bestandteil der Proteinqualitätskontrolle.
  • Proteasom - jest to białkowy wielkocząsteczkowy agregat enzymatyczny o masie cząsteczkowej ok. 2 MDa utworzony z białek (kilku rodzajów proteaz) tworzących kształt cylindra. Występuje u Eukaryota ( w jądrze i w cytoplazmie), ale analogiczne struktury są także obecne u Prokaryota. Proteasomy w komórce skupiają się wokół centrioli tworząc centrum proteolityczne komórki.
  • プロテアソーム (proteasome) はタンパク質の分解を行う巨大な酵素複合体である。プロテアソームは真核生物の細胞において細胞質および核内のいずれにも分布している。ユビキチンにより標識されたタンパク質をプロテアソームで分解する系はユビキチン-プロテアソームシステムと呼ばれ、細胞周期制御、免疫応答、シグナル伝達といった細胞中の様々な働きに関わる機構である。この「ユビキチンを介したタンパク質分解の発見」の功績によりアーロン・チカノーバー、アブラム・ハーシュコ、アーウィン・ローズの3人が2004年ノーベル化学賞を受賞した。プロテアソームは全ての真核生物と古細菌が有しているが、古細菌のものは真核生物に比べはるかに単純である。本稿では主に真核生物のプロテアソームについて解説する。
  • 프로테아좀(proteasome)은 세포 내에서 단백질을 분해하는 거대 분자이다. 세포 내의 단백질이, 아직 알려지지 않은 기작에 의해 인지되어, 유비퀴틴과 결합을 하게 된다. 최소한 4개 이상으로 연결된 폴리유비퀴틴 사슬이 단백질과 결합을 하게 되면, 폴리유비퀴틴 인지 도메인을 갖고 있는 프로테아좀의 19S 부분과 결합을 하게 된다. 그 후, deubiquitinating enzyme에 의해 유비퀴틴은 단백질에서 떨어져 나간다. 프로테아좀에 붙어 있는 단백질은 defolding이 되어 프로테아좀의 20S 부분으로 들어가게 된다. 20S subunit은 protease 활성도를 갖고 있어서, 20S 안쪽으로 들어 오는 단백질을 작은 가닥의 아미노산 서열로 자르게 된다. 이렇게 잘린 아미노산 가닥은 일부는 class I MHC로 loading이 되어 presentation이 되고, 일부는 각각의 아미노산으로 분해되어 단백질 사용에 재사용된다.
  • Het proteasoom is een groot eiwitcomplex dat als belangrijkste functie heeft andere eiwitten, die overbodig of beschadigd zijn, af te breken. Proteasomen komen voor bij alle eukaryoten en archaea, en bij sommige bacteriën. In eukaryoten komen ze voor in de celkern en het cytoplasma..Het proteasoom is een zogenaamde protease, een enzym dat de peptidebindingen tussen de aminozuren in een eiwit kan laten verbreken.Gedurende de celcyclus wisselt de gewenste concentratie van bepaalde eiwitten.
  • El proteasoma o proteosoma és un complex proteic gran present en totes les cèl·lules eucariotes i arqueobacteris, així com en alguns eubacteris. En eucariotes, es troben al nucli i al citoplasma. La principal funció del proteasoma és la degradació de proteïnes danyades o innecessàries per proteòlisi, una reacció química que trenca els enllaços peptídics. Els enzims que porten a terme aquestes reaccions s'anomenen proteases.
  • Proteazom, büyük protein yapılardan oluşan moleküllerdir. Bu yapılar, ökaryot canlılarda, arkealarda ve çoğu bakteri türünde yer almaktadır. Ökaryot yapılı canlılarda bu yapılar çekirdekte ve sitoplazmada bulunur. Proteazomların genel görevi, hasar görmüş veya işe yaramayan proteinleri, proteoliz adı verilen ve peptit bağlarını kırarak çalışan bir enzim aracılığıyla vücuttan atmaktır.
  • Il proteasoma o proteosoma è un complesso multiproteico che ha il compito di degradare polipeptidi all'interno della cellula. Sebbene la sua funzione sia simile a quella del lisosoma, differisce da esso per alcuni motivi, tra cui la natura citologica e il tipo di composti che produce.
  • O proteassoma 26S é um complexo de proteínas capaz de degradar praticamente qualquer proteína em oligopeptídios de sete a nove aminoácidos com consumo de ATP.
  • Протеазома е голям белтъчен комплекс, характерен за всички еукариоти и архебактерии, както и за някои еубактерии. При еукариотните организми се разполага в клетъчното ядро и в цитоплазмата. Основната функция на протеазомата е да разгражда непотребни или повредени белтъци чрез протеолиза (химическа реакция на разкъсване на пептидна връзка). Ензимите, които катализират такива реакции се наричат протеази.
  • Proteasomes are protein complexes inside all eukaryotes and archaea, and in some bacteria. In eukaryotes, they are located in the nucleus and the cytoplasm. The main function of the proteasome is to degrade unneeded or damaged proteins by proteolysis, a chemical reaction that breaks peptide bonds. Enzymes that carry out such reactions are called proteases. Proteasomes are part of a major mechanism by which cells regulate the concentration of particular proteins and degrade misfolded proteins.
  • Протеасо́ма (от англ. protease — протеиназа и лат. soma — тело) — очень крупная мультисубъединичная протеаза, присутствующая в клетках эукариот, архей и некоторых бактерий. В эукариотических клетках протеасомы содержатся и в ядре, и в цитоплазме. Основная функция протеасомы — протеолитическая деградация ненужных и повреждённых белков до коротких пептидов (4—25 аминокислотных остатков), которые затем могут быть расщеплены до отдельных аминокислот.
  • Proteazom je proteinový komplex uvnitř všech eukaryot, archeí, a také některých bakterií. V eukaryotních buňkách je umístěn v jádře a v cytoplasmě. Hlavní funkcí tohoto komplexu je degradace nepotřebných nebo poškozených proteinů. Tento děj probíhá pomocí proteolytické reakce, která přerušuje peptidové vazby. Enzymy, které zajišťují tuto reakci se nazývají proteasy.
  • El proteasoma o proteosoma es un complejo proteico grande presente en todas las células eucariotas y Archaea, así como en algunas bacterias, que se encarga de realizar la degradación de proteínas (denominada proteólisis) no necesarias o dañadas.
rdfs:label
  • Protéasome
  • Proteasom
  • Proteasom
  • Proteasoma
  • Proteasoma
  • Proteasoma
  • Proteasome
  • Proteasoom
  • Proteassoma
  • Proteazom
  • Proteazom
  • Протеазома
  • Протеасома
  • プロテアソーム
  • 프로테아좀
owl:sameAs
http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
foaf:depiction
foaf:isPrimaryTopicOf
is dbpedia-owl:wikiPageRedirects of
is dbpedia-owl:wikiPageWikiLink of
is foaf:primaryTopic of