Un prion est un type d’agent pathogène de nature protéique (constitué d’une protéine ayant adopté une conformation ou un repliement anormal) qui au contraire des agents infectieux conventionnels tels que les virus, les bactéries ou encore les parasites, est exempt d’acide nucléique (ADN et ARN) comme support de l’information infectieuse.

PropertyValue
dbpedia-owl:abstract
  • Un prion est un type d’agent pathogène de nature protéique (constitué d’une protéine ayant adopté une conformation ou un repliement anormal) qui au contraire des agents infectieux conventionnels tels que les virus, les bactéries ou encore les parasites, est exempt d’acide nucléique (ADN et ARN) comme support de l’information infectieuse. Ce terme fut introduit pour la première fois en 1982 par Stanley Prusiner et correspond à l’acronyme de PRoteinaceous Infectious ONly particle (particule protéique infectieuse). On distingue les prions de mammifères qui infectent l'humain et différentes espèces animales, des prions retrouvés chez les champignons comme chez Saccharomyces cerevisiae (levure de boulanger). Les prions de mammifères sont les agents causals responsables des encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST) ou maladies à prion. Parmi les EST les plus connues, on peut citer chez l’homme, les différentes formes de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, l’insomnie fatale familiale (IFF), le syndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker (SGSS), le Kuru et chez l’animal, la tremblante du mouton et de la chèvre, l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB), l’encéphalopathie spongiforme féline, l’encéphalopathie spongiforme du vison et le dépérissement chronique du cervidé (CWD pour Chronic Wasting Disease). L’ensemble de ces maladies se caractérise par une dégénérescence du système nerveux central (cerveau et moelle épinière) liée à la propagation ou multiplication des prions chez l’hôte infecté. D'un point de vue anatomo-pathologique, on observe ainsi au niveau de l'encéphale la formation de vacuoles (donnant un aspect spongieux au cerveau, d'où le nom de spongiforme dans EST), une mort des neurones, une gliose (multiplication des astrocytes et de la microglie) et l'accumulation d'une protéine de l'hôte, la PrPC, sous une conformation anormale (ou mal repliée) alors dénommée PrPSc.Des prions atypiques, apparemment également pathogènes, mais probablement sporadiques, ont aussi été récemment découverts (publication 2011 par une équipe franco-espagnole ).
  • Príon (português brasileiro) ou Prião (português europeu) é um agente infeccioso composto por proteínas com forma aberrante. Tais agentes não possuem ácidos nucleicos (DNA e/ou RNA) ao contrário dos demais agentes infecciosos conhecidos (vírus, bactérias, fungos e parasitos). O termo foi cunhado em 1982 por Stanley B. Prusiner através de um amálgama entre as palavras proteinaceous e infection. Os príons são responsáveis pelas encefalopatias espongiformes transmissíveis em uma variedade de mamíferos, incluindo os humanos. Todas as doenças priônicas conhecidas afetam as estruturas cerebrais ou outros tecidos neurais, não possuem cura e são sempre fatais. Proteínas mostrando um comportamento semelhante ao dos príons são também reportadas em fungos, que tem sido úteis nas pesquisas para compreender os príons mamíferos. Os príons fúngicos aparentemente não causam nenhuma patologia em seus hospedeiros.
  • Prionen (vom engl. Proteinaceous Infectious particle sowie der Analogie zu Virion) sind Proteine, die im tierischen Organismus sowohl in normalen (physiologischen), aber auch anormalen und dann krankmachenden (pathogenen) Strukturen (Konformation) vorliegen können. Es handelt sich dabei also nicht um Lebewesen, sondern um organische Gifte (Toxine) mit virusähnlichen Eigenschaften.Die pathogenen Prionen sind mit großer Wahrscheinlichkeit für die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen, BSE („Rinderwahn“) beim Rind oder Scrapie (Traberkrankheit) bei Schafen verantwortlich. Allerdings konnte dies bislang noch nicht sicher nachgewiesen werden. 2007 ergaben sich neue Zweifel, ob der Gehalt eines Gewebes an pathogenen Prionen in jedem Fall mit dessen Infektiosität korreliert.Pathogene Prionen gelangen entweder durch kontaminierte Nahrung (dieser Infektionsweg ist am wahrscheinlichsten; andere Infektionswege wie etwa die Schmierinfektion konnten aber noch nicht ausgeschlossen werden) in den Körper (z. B. bei BSE, Chronic Wasting Disease oder Kuru) oder sie entstehen durch die spontane Umfaltung körpereigener Prionen (z. B. familiäre Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, familiäre Schlaflosigkeit).Grundsätzlich sind pathogene Prionen von anderen Krankheitserregern wie Viren, Bakterien oder Pilzen zu unterscheiden, da sie keine DNA oder RNA enthalten. Sie sind nicht nur von großem wissenschaftlichem Interesse, sondern hatten durch die „BSE-Krise“ und die neue Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit auch starke Auswirkungen auf Gebiete wie Landwirtschaft, Verbraucherschutz, Medizin und Politik.Physiologische (d. h. normale oder apathogene) Prionen haben zu 43 % die Struktur von Alpha-Helices. Die pathogenen Formen jedoch bestehen nur zu 30 % aus Alpha-Helices, zu 43 % bestehen sie aus Beta-Faltblatt-Strukturen. Die Gefahr der pathogenen Prionen besteht nun darin, dass sie in der Lage sind, die physiologischen, nicht pathogenen Prionen in pathogene umzuwandeln.Die normalen Prionen kommen vermehrt im Hirngewebe vor, wodurch die eben beschriebenen Vorgänge tiefgreifende und schwerwiegende Folgen für den von der pathologischen Prionen(um)bildung betroffenen Organismus haben können (siehe Pathologie und Symptomatik). Neue Forschungsergebnisse um die US-amerikanische Forscherin Susan Lindquist zeigen, dass Prionen eine wichtige Rolle bei der Neurogenese (Entwicklung neuer Nervenzellen im Gehirn) spielen.
  • Un prió o PrP és un agent infecciós format principalment per proteïnes. Fins fa poc temps, es pensava que totes les malalties infeccioses eren transmeses per virus o bacteris. En el que fou una de les grans sorpreses de la medicina moderna, es va descobrir que certes malalties neurològiques infeccioses eren transmeses per agents semblants als virus, pel que fa la grandària, però que només estava formades per proteïnes. Aquestes malalties inclouen encefalopatia espongiforme bobina (generalment anomenada malaltia de les vaques boges) i malalties anàlogues en altres organismes, incloent-hi la malaltia de Creutzfeldt-Jakob (CJD) en els éssers humans i la tremolor ovina en les ovelles.
  • プリオン(英: prion; IPA: /ˈpriː.ɒn/ Pronunciation prion.ogg 発音)は、タンパク質から成る感染性因子である。現時点でこの性質を有する既知因子は、いずれもタンパク質の誤って折りたたまれた(ミスフォールドした)状態を伝達することにより増殖する。但しタンパク質そのものが自己複製することは無く、この過程は宿主生物内のポリペプチドの存在に依存している。プリオンタンパク質のミスフォールド型は、ウシのウシ海綿状脳症(BSE、狂牛病)や、ヒトのクロイツフェルト=ヤコブ病(CJD)といった種々の哺乳類に見られる多くの疾患に関与することが判っている。既知の全プリオン病は脳などの神経組織の構造に影響を及ぼし、現時点でこれらは全て治療法未発見の致死的疾患である。一般的用法としてプリオンとは理論上の感染単位を意味する。科学的表記でPrPCは多くの組織に認められる内因型のプリオンタンパク質(PrP)を指し、他方、PrPSCは神経変性を惹起するアミロイド斑形成の原因となるミスフォールド型のPrPを指す。プリオンは仮説によれば、異常にリフォールドしたタンパク質の構造が、正常型構造を有するタンパク質分子を自身と同じ異常型構造に変換する能力を持つことで伝播、感染するとされる。既知の全プリオンはアミロイドと呼ばれる構造体の形成を誘導する。アミロイドとは、タンパク質が重合することで密集したβシートから成る凝集体である。この変形構造は極めて安定で、感染組織に蓄積することにより組織損傷や細胞死を引き起こす。プリオンはこの安定性により化学的変性剤や物理的変性剤による変性処理に耐性を持ち、除去や封じ込めは難しい。プリオンの様式を示すタンパク質は菌類でもいくつか発見されているが、哺乳類プリオンの理解を助けるモデルとなることから、その重要性が注目されている。しかし、菌類のプリオンは宿主内で疾患に繋がるとは考えられておらず、むしろタンパク質による一種の遺伝的形質を介して進化の過程で有利に働くのではないかと言われている。プリオン(prion)の語は、「タンパク質性の」を意味するproteinaceousと「感染性の」を意味するinfectious の頭文字に加えて、ビリオン(virion)との類似から派生して造られた合成語である。
  • A prion (/ˈpriːɒn/) in the Scrapie form (PrPSc) is an infectious agent composed of protein in a misfolded form. This is the central idea of the Prion Hypothesis, which remains debated. This would be in contrast to all other known infectious agents (virus/bacteria/fungus/parasite)—which must contain nucleic acids (either DNA, RNA, or both). The word prion, coined in 1982 by Stanley B. Prusiner, is derived from the words protein and infectious. Prions are responsible for the transmissible spongiform encephalopathies in a variety of mammals, including bovine spongiform encephalopathy (BSE, also known as "mad cow disease") in cattle. In humans, prions cause Creutzfeldt-Jakob Disease (CJD), variant Creutzfeldt-Jakob Disease (vCJD), Gerstmann–Sträussler–Scheinker syndrome, Fatal Familial Insomnia and kuru. All known prion diseases affect the structure of the brain or other neural tissue and all are currently untreatable and universally fatal. In 2013, a study revealed that 1 in 2,000 people in the United Kingdom might harbour the infectious prion protein that causes vCJD.Prions are not considered living organisms but may propagate by transmitting a misfolded protein state. If a prion enters a healthy organism, it induces existing, properly folded proteins to convert into the disease-associated, prion form; the prion acts as a template to guide the misfolding of more proteins into prion form. These newly formed prions can then go on to convert more proteins themselves; this triggers a chain reaction that produces large amounts of the prion form. All known prions induce the formation of an amyloid fold, in which the protein polymerises into an aggregate consisting of tightly packed beta sheets. Amyloid aggregates are fibrils, growing at their ends, and replicating when breakage causes two growing ends to become four growing ends. The incubation period of prion diseases is determined by the exponential growth rate associated with prion replication, which is a balance between the linear growth and the breakage of aggregates. (Note that the propagation of the prion depends on the presence of normally folded protein in which the prion can induce misfolding; animals that do not express the normal form of the prion protein can neither develop nor transmit the disease.)This altered structure is extremely stable and accumulates in infected tissue, causing tissue damage and cell death. This structural stability means that prions are resistant to denaturation by chemical and physical agents, making disposal and containment of these particles difficult. Prions come in different strains, each with a slightly different structure, and, most of the time, strains breed true. Prion replication is nevertheless subject to occasional epimutation and then natural selection just like other forms of replication.All known mammalian prion diseases are caused by the so-called prion protein, PrP. The endogenous, properly folded form is denoted PrPC (for Common or Cellular), whereas the disease-linked, misfolded form is denoted PrPSc (for Scrapie, after one of the diseases first linked to prions and neurodegeneration.) The precise structure of the prion is not known, though they can be formed by combining PrPC, polyadenylic acid, and lipids in a Protein Misfolding Cyclic Amplification (PMCA) reaction.Proteins showing prion-type behavior are also found in some fungi, which has been useful in helping to understand mammalian prions. Fungal prions do not appear to cause disease in their hosts.
  • Prion kelimesi proteinaceous ve infectious kelimelerinin ilk hecelerinden oluşmuştur. Viral hastalıklarda toksin üretiminden sorumlu, kendi kendini eşleyebilen ve enfekte proteinlerin yapımını sağlayan izole bir proteindir. Prion, kısaca protein içeren ve bulaştırılabilen (enfeksiyöz) karakterde çok küçük partiküllerdir. Prionlar enfeksiyon hastalıklarına yol açan mikroorganizmalara, yani bakteriler ve virüslere benzemez. Çünkü insan ve hayvanlarda olduğu gibi, bakteri ve virüslerde de proteinlerin, enzimlerin yapısını belirleyen, böylelikle şekil ve gelişmeyi tayin eden DNA prionlarda yoktur. Nükleik asitlerden (DNA, RNA) yoksun olan prionlar en küçük virüslerden bile en az 100 kat daha küçüktür.Ne virüs, ne bakteri olan, sinir sistemi hücrelerinde doğal olarak üretilen normal proteinlerin, değişerek oluşturduğu, izole, bulaşıcı, patojen ve infekte etme yetisine sahip proteinlerdir. Sığırlarda görülen deli dana hastalığı, koyunlarda görülen Scrapie gibi dejeneratif sinir sistemi hastalıklarına neden olur. İnsanlarda ise Creutzfeldt-Jakob hastalığı, Gerstmann-Straussman-Scheinker hastalığı, Kuru, Ölümcül ailesel uykusuzluk hastalığı gibi sinir sistemini etkileyen klinik tablolara neden olur.
  • Prion, označovaný také, jako infekční prionová bílkovina – PrPSc je odborný název popisující vadnou formu tzv. prionové bílkoviny – PrPc, která se zcela běžně vyskytuje v savčí mozkové tkáni a pravděpodobně se spolupodílí na výkonnosti dlouhodobé paměti. Tyto nakažlivé molekuly jsou poté zodpovědné za vznik transmisivních spongiformních encefalopatií, neboli prionopatií, jejichž ústředními projevy jsou mozečkové poruchy a mimořádně rychle postupující demence. Platí-li tzv. prionová teorie, jsou priony původci celé řady nemocí CNS živočichů (včetně člověka). Priony však hrají úlohu i při dědičných změnách a evoluci. charakter pomalé virózy, resp. onemocnění způsobené priony.
  • Prione, dall'inglese prion (acronimo di "PRoteinaceus Infective ONly particle"=particella infettiva solamente proteica), è il nome attribuito dal Dr. Stanley B. Prusiner ad un allora ipotetico "agente infettivo non convenzionale" di natura proteica. Si tratta di un isomero conformazionale di una glicoproteina normalmente espressa. Non è considerabile un microrganismo, è privo di acidi nucleici e conseguentemente dell'informazione genetica basata su di essi.È considerato omologo ad un virus patogeno sebbene le sue proprietà biochimiche si discostino dalla classica definizione di virus, dove l'informazione genetica viene veicolata da acidi nucleici; essi aprono probabilmente il campo ad una nuova classe di agenti biologici. I prioni sono causa di una serie di malattie in una varietà di organismi, tra cui l'encefalopatia spongiforme bovina (BSE, nota anche come "malattia della mucca pazza") in bovini e la malattia di Creutzfeldt-Jakob (CJD) negli esseri umani. Tutte le malattie animali da prioni note influenzano la struttura del Sistema nervoso centrale o di altri elementi neurali dei tessuti, e tutti sono attualmente incurabili e sempre letali. La sua modalità di infezione è data da una particolare catena proteica alfa e beta ripiegata in maniera scorretta, che induce altre proteine ad assumere la stessa conformazione anomala. Queste proteine sono poi in grado a loro volta di infettare le proteine adiacenti.Studi recenti effettuati da ricercatori tedeschi, hanno portato alla luce meccanismi secondo i quali questi agenti infettivi, responsabili delle suddette malattie sarebbero trasmissibili per via aerea (un minuto di esposizione ad un aerosol con prioni è sufficiente per provocare la malattia).I risultati di questi esperimenti, presentati sulla rivista PLoS Pathogens, si pensa possano rappresentare un punto di partenza per la creazione e sperimentazione di nuove metodologie difensive.
  • Прионът (думата е изкована в като съкращение от протеинна инфекциозна частица) е необикновен вид инфекциозен агент, който се състои само от белтък. Прионите са ненормално-структурирани (пространствено нагънати) форми на белтъците на организма-хазяин, които са способни да преобразуват структурата на нормалните белтъчни молекули в подобна на своята ненормална структура. Въпреки че точният механизъм на действието и разпространението им не е познат, понастоящем широко се приема, че те са причинители на известни от преди, но слаборазбираеми болести, обикновено класифицирани като трансмисивни спонгиформни енцефалопатии (TSE), между които скрейпи (болест по овцете), алеутска болест по норките, хронична изтощаваща болест, куру (разпространена сред канибалското в миналото племе Форе в Папуа-Нова Гвинея), болест на Кройцфелд-Якоб (CJD), синдром на хроничното изтощение (CWD), фатално фамилно безсъние (FFI), синдром на Герстман-Щрауслер-Шайнкер (GSS) и спонгиформна енцефалопатия по говедата (BSE или „луда крава“). Тези болести засягат структурата на мозъчната тъкан и всички са фатални и нелечими.Засега за всички открити приони се смята, че инфектират и се разпространяват чрез образуване на амилоидна гънка. Но тъй като всяка инфекциозна белтъчна частица може да се определи като прион, са възможни и други механизми.
  • Prion adalah pembawa penyakit menular yang hanya terdiri dari protein. Prion tidak dapat dimusnahkan dengan panas, radiasi, atau formalin. Prion menyebabkan berbagai penyakit degenerasi seperti kuru, scrapie, Creutzfeldt-Jakob disease (vCJD), dan bovine spongiform encephalopathy (BSE atau sapi gila). Semua penyakit ini menyerang otak atau sistem syaraf lainnya, mematikan, dan belum dapat disembuhkan. Namun sebuah vaksin telah dikembangkan untuk tikus dan sedang dikembangkan lebih lanjut untuk manusia.
  • 프리온(Prion)은 단백질성 감염성 입자(Proteinaceous Infectious Particle)로 단백질을 뜻하는 'protein'에서 pr을, 감염성을 뜻하는 'infectious'에서 i를, 입자를 뜻하는 접미사-on을 붙여 만들었다. 아직까지 많이 알려진 것이 없는 이론상의 감염원으로, "protein only" 가설에 따르면 단백질로만 이루어져 있다고 한다. 프리온은 포유류에서 몇 종의 질환을 일으키는 것으로 알려져 있는데 이런 질환 중에는 흔히 광우병(mad cow disease)이라 부르는 소해면상뇌증(bovine spongiform encephalopathy, BSE)과 사람에 발생하는 크로이츠펠트-야코프병(CJD) 등이 있다.프리온의 감염, 전파에 대해서는, 프리온이 단백질 구조를 다시 접음(refolding)으로써, 정상적인 단백질 분자를 비정상적인 구조를 가진 단백질로 변환시킨다는 가설이 있다. 알려진 모든 프리온들은 아밀로이드 접힘(amyloid fold)을 형성한다. 이렇게 바뀐 구조는 극히 안정적이며 감염된 조직에 축적되어, 조직손상과 세포의 사멸을 일으킨다. 이와 같이 안정성이 매우 높기 때문에 프리온은 화학약품이나 물리적 방법을 이용하여 변성(denaturation)시키기가 어려워서 폐기나 전파방지가 쉽지 않다. 프리온과 비슷한 행동양태를 보이는 단백질이 일부 진균류(fungi)에서 관찰되는데 포유류에서 나타나는 프리온을 이해하는 데 중요한 단서가 된다. 하지만 진균에서의 프리온은 숙주에게 질병을 일으키지 않는 것으로 보이며, 오히려 단백질에 기반한 유전과정을 통해서 숙주에게 유전적인 이점을 주는 것으로 알려져 있다.1997년, 미국의 스탠리 프루시너가 프리온을 발견한 공로로 노벨 생리학상을 수상하였다.
  • Prioia proteina mota bat da, ugaltzeko edo erreplikatzeko gaitasuna duena, inongo azido nukleikorekin elkartua egon gabe. Prioiek animaliengan zein gizakiarengan nerbio-sistemaren patologia larriak eragiten dituzte.Prioiak partikula infekziosoak dira, hots, ostalari osasuntsu batean sartzerakoan gaixotasuna eragiten dute. Alde horretatik antza dute bakterio edo birus patogenoekin. Baina prioiak ez dira birusak, ezta egitura zelularrak ere. Proteinak dira, eta ez dute informazio genetikorik.Informazio genetikorik gabeko eragile infekziosoak onartzea orain dela gutxi arte astakeria zen biologoentzat. Gauzak aldatu ziren aurreko mendearen 80-ko hamarkadan, prioiak aurkitu zirenean.Animalia ugaztunek -gizakiak barne- PrPc izeneko proteina bat dute nerbio-sistemaren neuronetan. Prioiek proteina horren egitura primario berdina dute (250 aminoazido inguru), baina egitura tertziario edo espazial berezia, proteina normaletik bereizten duena. Proteina berezi honi PrPsc deritzo.Prioiek berezko ezaugarria dute: PrPc proteinarekin elkartzerakoan proteina horren egitura aldatzeko gaitasuna, alegia. Elkarrekintzaren ondorioz, PrPc proteina normala PrPsc edo prioia bihurtzen da, bere itxura galdu eta prioiaren egitura espaziala hartzen baitu. Kate-erreakzioa sortzen da, zeinean neuronetan dauden proteinak normalak desagertzen diren, prioiaren kopurua ugalduz. Prioien ugalketa horrek neuronen hondamena eragiten du. Prioiek sortutako gaixotasunak entzefalopatia espongiformeak dira, eta barneko zein kanpoko jatorria eduki dezakete. Barneko jatorria genetikoa da: PrPc proteina normalak mutazio bat jasaten du, bere egitura aldatzen duena, PrPsc proteina bihurtuz. Mutazioa hurrengo belaunaldietara transmititzen da mendeliar legeak jarraituz, ohikoa izanik familia batzuetan entzefalopatia espongiformeen iraupena belaunaldietan zehar.Kanpoko jatorria ezaguna da zenbait kasutan, baina argitzeke dago beste askotan. Janarien bitartez hartutako entzefalopatia espongiformeak daude, zeinetan prioiak janariekin sartzen dira ostalariengan, infekzioa sortuz. Hazkuntzaren hormona infektatuak jaso zituzten gaixoengan ere prioi-gaitzen agerpena antzeman da. Eta laborategian egindako saioetan saguak eta tximinoak sarritan infektatu dira entzefalopatiez hildako gaixoen burmuin estraktuak inokulatuz.Prioiek sortutako infekzioek ez dute erantzun immunea eragiten. Horretan datza bakterioekiko eta birusekiko duten beste desberdintasun nabarmenaren bat.Azpimarratu beharrekoa da prioiek eragile fisiko eta kimikoen aurrean duten erresistentzia handia: tenperatura altuek, formaldehidoak, izpi ultramoreek eta nukleasa bezalako entzima hidrolitikoek ez diete kaltetzen.
  • Prionen zijn ziekmakende deeltjes die ontstaan uit normale eiwitten die onder andere voorkomen in de hersenen. Eiwitten bestaan uit ketens van aminozuren die opgevouwen zijn. Bij een prion is deze eiwitvouwing abnormaal verlopen en het resulterende deeltje kan niet zoals normale eiwitten worden afgebroken door eiwitafbrekende enzymen (proteasen). Bij contact met de normale versie van het eiwit zetten ze dit normale eiwit bovendien aan om ook over te gaan tot abnormale vouwing. Hierdoor ontstaat een kettingreactie in de cel waarbij uiteindelijk alle moleculen van dat eiwit in de abnormale, niet-functionele configuratie verkeren. Hierdoor gaan aangetaste zenuwcellen uiteindelijk dood, waardoor zieke dieren neurologische verschijnselen gaan vertonen en uiteindelijk ook doodgaan. Het is nog onzeker of de dieren sterven door het wegvallen van de werking van het correcte eiwit of door de werking van de foute eiwitten.De benaming prion komt van proteinaceous infectious particles oftewel eiwitachtige ziekmakende deeltjes.
  • A prionok fehérjetermészetű fertőző ágensek. A gazda fehérjéit képesek magukhoz hasonlóan hibás térszerkezetűvé, így újabb prionná tenni. A prionfertőzést Daniel C. Gajdusek professzor fedezte fel az 1960-as években (a kuru kapcsán), és Nobel-díjjal tüntették ki 1976-ban. Helyes értelmezését és magának a prionnak a felfedezését (1982) Stanley B. Prusiner professzornak köszönhetjük (szintén Nobel-díjat kapott 1997-ben). A tudomány jelenlegi állása szerint prion okozza a szarvasmarhák szivacsos agyvelőelfajulását (angolul:Bovine spongiform encephalopathy) (BSE), amelyet tévesen (!) kergemarhakórnak neveznek, és már macskák esetében is leírták (FSE), a nyércek ún. aleuti betegségét, a juhok surlókórját (scrapie), az emberi Creutzfeldt–Jakob-szindrómát és a Pápua Új-Guineai "foré" törzs bennszülötteinél honos „nevető halál”-t, a kurut.Ha a hús hevítése nem kellő hőfokon történik, ez a fehérje nem denaturálódik, és továbbra is fertőző marad. Ez történhetett Angliában, mikor surlókórban elhullott juhok teteméből készítettek húslisztet a marháknak, és a húst az eljárás során nem hőkezelték az előírás szerinti mértékben. Bizonyos szerzők szerint viszont a hőkezelés sem megoldás, mivel a prionfehérjék 300 Celsius-fok felett is megőrzik a szerkezetüket.
  • Priony (ang. prion, od proteinaceous infectious particle) – białkowe cząsteczki zakaźne, powstają z występujących powszechnie w każdym organizmie i całkowicie niegroźnych białek. Dopiero w sytuacji, gdy zmieniają one swoją naturalną konformację, stają się białkiem prionowym infekcyjnym.
  • Un prion o prión es una partícula infecciosa formada por una proteína denominada priónica, que produce enfermedades neurológicas degenerativas transmisibles tales como la tembladera, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y la encefalopatía espongiforme bovina.La proteína del prion es una psialoproteína patógena, la cual tiene alterada su estructura secundaria, teniendo un incorrecto plegamiento de su estructura terciaria. A diferencia del resto de los agentes infecciosos (virus, bacterias, hongos etc...), que contienen ácidos nucleicos (ya sea ADN, el ARN, o ambos), un prion solamente esta compuesto por aminoácidos y no presenta material genético.El prión, palabra acuñada en 1982 por Stanley B. Prusiner al investigar una serie de enfermedades de carácter crónico e irreversibles que afectaban al sistema nervioso central, es un acrónimo inglés derivado de las palabras proteína e infección. Los priones son los responsables de las encefalopatías espongiformes transmisibles en una variedad de mamíferos, incluida la encefalopatía espongiforme bovina (EEB, también conocida como "enfermedad de las vacas locas") en el ganado y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) en humanos. Dichas proteínas mutadas forman agregados supramoleculares y son patógenas con plegamientos anómalos ricos en láminas beta, y autoreproducibles.Los priones se propagan mediante la transmisión de proteínas anómalas con mal plegamiento. Cuando un prion entra en un organismo sano, actúa sobre la forma normal del mismo tipo de proteína existente en el organismo, modificándola y convirtiéndola en prión. Estos priones recién formados pueden pasar a convertir más proteínas, provocando una reacción en cadena que produce grandes cantidades de la proteína prion. Todos los priones conocidos inducen la formación de amiloides plegado, en los que actúan polimerasas formando un agregado que consiste en apretadas hojas ß. El período de incubación de las enfermedades priónicas se determina por la tasa de crecimiento exponencial asociados con la replicación de priones, que es un equilibrio entre el crecimiento lineal y la rotura de los agregados (hay que tener en cuenta que la propagación del prion depende de la presencia de la proteína normalmente plegada en la que los priones pueden inducir plegamiento. Los organismos que no expresan la forma normal de la proteína priónica no pueden desarrollar o transmitir la enfermedad.
  • Прио́ны (англ. prion от protein — «белок» и infection — «инфекция», слово предложено в 1982 году Стенли Прузинером) — особый класс инфекционных агентов, представленных белками с аномальной третичной структурой и не содержащих нуклеиновых кислот. Это положение лежит в основе прионной гипотезы.Прионы не являются живыми организмами, но они могут размножаться, используя функции живых клеток (в этом отношении прионы схожи с вирусами). Прион — это белок с аномальной трёхмерной (третичной) структурой, способный катализировать конформационное превращение гомологичного ему нормального клеточного белка в себе подобный (прион). Как правило, при переходе белка в прионное состояние его α-спирали превращаются в β-слои. Появившиеся в результате такого перехода прионы могут в свою очередь перестраивать новые молекулы белка; таким образом, запускается цепная реакция, в ходе которой образуется огромное количество неправильно свёрнутых молекул. Прионы — единственные известные инфекционные агенты, размножение которых происходит без участия нуклеиновых кислот.Все известные прионы вызывают формирование амилоидов — белковых агрегатов, включающих плотно упакованные β-слои. Амилоиды представляют собой фибриллы, растущие на концах, а разлом фибриллы приводит к появлению четырёх растущих концов. Инкубационный период прионного заболевания определяется скоростью экспоненциального роста количества прионов, а она, в свою очередь, зависит от скорости линейного роста и фрагментации агрегатов (фибрилл). Для размножения приона необходимо исходное наличие нормально уложенного клеточного прионного белка; организмы, у которых отсутствует нормальная форма прионного белка, не страдают прионными заболеваниями.Прионная форма белка чрезвычайно стабильна и накапливается в поражённой ткани, вызывая её повреждение и, в конечном счёте, отмирание. Стабильность прионной формы означает, что прионы устойчивы к денатурации под действием химических и физических агентов, поэтому уничтожить эти частицы или сдержать их рост тяжело. Прионы существуют в нескольких формах — штаммах, каждый со слегка отличной структурой.Прионы вызывают заболевания — трансмиссивные губчатые энцефалопатии (ТГЭ) у различных млекопитающих, в том числе губчатую энцефалопатию крупного рогатого скота («коровье бешенство»). У человека прионы вызывают болезнь Крейтцфельдта — Якоба, вариант болезни Крейтцфельдта — Якоба (vCJD), синдром Герстмана — Штраусслера — Шейнкера, фатальную семейную бессонницу и куру. Все известные прионные заболевания поражают головной мозг и другие нервные ткани, в настоящее время неизлечимы и в конечном итоге смертельны.Все известные прионные заболевания млекопитающих вызываются белком PrP. Его форма с нормальной третичной структурой называется PrPC (от англ. common — обычный или cellular — клеточный), а инфекционная, аномальная форма называется PrPSc (от англ. scrapie — почесуха овец (скрейпи), одно из первых заболеваний с установленной прионной природой) или PrPTSE (от англ. Transmissible Spongiform Encephalopathies).Белки, образующие прионы, обнаружены и у некоторых грибов. Большинство прионов грибов не имеют заметного отрицательного влияния на выживаемость, но до сих пор идёт дискуссия о роли грибных прионов в физиологии организма-хозяина и роли в эволюции. Выяснение механизмов размножения прионов грибов оказалось важным для понимания аналогичных процессов у млекопитающих.
dbpedia-owl:thumbnail
dbpedia-owl:wikiPageExternalLink
dbpedia-owl:wikiPageID
  • 96456 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageLength
  • 23606 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageOutDegree
  • 93 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageRevisionID
  • 109250396 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageWikiLink
prop-fr:commons
  • Category:Prions
prop-fr:wikiPageUsesTemplate
prop-fr:wikispecies
  • prion
prop-fr:wikt
  • prion
  • prion
dcterms:subject
rdf:type
rdfs:comment
  • Un prion est un type d’agent pathogène de nature protéique (constitué d’une protéine ayant adopté une conformation ou un repliement anormal) qui au contraire des agents infectieux conventionnels tels que les virus, les bactéries ou encore les parasites, est exempt d’acide nucléique (ADN et ARN) comme support de l’information infectieuse.
  • プリオン(英: prion; IPA: /ˈpriː.ɒn/ Pronunciation prion.ogg 発音)は、タンパク質から成る感染性因子である。現時点でこの性質を有する既知因子は、いずれもタンパク質の誤って折りたたまれた(ミスフォールドした)状態を伝達することにより増殖する。但しタンパク質そのものが自己複製することは無く、この過程は宿主生物内のポリペプチドの存在に依存している。プリオンタンパク質のミスフォールド型は、ウシのウシ海綿状脳症(BSE、狂牛病)や、ヒトのクロイツフェルト=ヤコブ病(CJD)といった種々の哺乳類に見られる多くの疾患に関与することが判っている。既知の全プリオン病は脳などの神経組織の構造に影響を及ぼし、現時点でこれらは全て治療法未発見の致死的疾患である。一般的用法としてプリオンとは理論上の感染単位を意味する。科学的表記でPrPCは多くの組織に認められる内因型のプリオンタンパク質(PrP)を指し、他方、PrPSCは神経変性を惹起するアミロイド斑形成の原因となるミスフォールド型のPrPを指す。プリオンは仮説によれば、異常にリフォールドしたタンパク質の構造が、正常型構造を有するタンパク質分子を自身と同じ異常型構造に変換する能力を持つことで伝播、感染するとされる。既知の全プリオンはアミロイドと呼ばれる構造体の形成を誘導する。アミロイドとは、タンパク質が重合することで密集したβシートから成る凝集体である。この変形構造は極めて安定で、感染組織に蓄積することにより組織損傷や細胞死を引き起こす。プリオンはこの安定性により化学的変性剤や物理的変性剤による変性処理に耐性を持ち、除去や封じ込めは難しい。プリオンの様式を示すタンパク質は菌類でもいくつか発見されているが、哺乳類プリオンの理解を助けるモデルとなることから、その重要性が注目されている。しかし、菌類のプリオンは宿主内で疾患に繋がるとは考えられておらず、むしろタンパク質による一種の遺伝的形質を介して進化の過程で有利に働くのではないかと言われている。プリオン(prion)の語は、「タンパク質性の」を意味するproteinaceousと「感染性の」を意味するinfectious の頭文字に加えて、ビリオン(virion)との類似から派生して造られた合成語である。
  • Priony (ang. prion, od proteinaceous infectious particle) – białkowe cząsteczki zakaźne, powstają z występujących powszechnie w każdym organizmie i całkowicie niegroźnych białek. Dopiero w sytuacji, gdy zmieniają one swoją naturalną konformację, stają się białkiem prionowym infekcyjnym.
  • A prion (/ˈpriːɒn/) in the Scrapie form (PrPSc) is an infectious agent composed of protein in a misfolded form. This is the central idea of the Prion Hypothesis, which remains debated. This would be in contrast to all other known infectious agents (virus/bacteria/fungus/parasite)—which must contain nucleic acids (either DNA, RNA, or both). The word prion, coined in 1982 by Stanley B. Prusiner, is derived from the words protein and infectious.
  • Prionen (vom engl. Proteinaceous Infectious particle sowie der Analogie zu Virion) sind Proteine, die im tierischen Organismus sowohl in normalen (physiologischen), aber auch anormalen und dann krankmachenden (pathogenen) Strukturen (Konformation) vorliegen können.
  • 프리온(Prion)은 단백질성 감염성 입자(Proteinaceous Infectious Particle)로 단백질을 뜻하는 'protein'에서 pr을, 감염성을 뜻하는 'infectious'에서 i를, 입자를 뜻하는 접미사-on을 붙여 만들었다. 아직까지 많이 알려진 것이 없는 이론상의 감염원으로, "protein only" 가설에 따르면 단백질로만 이루어져 있다고 한다. 프리온은 포유류에서 몇 종의 질환을 일으키는 것으로 알려져 있는데 이런 질환 중에는 흔히 광우병(mad cow disease)이라 부르는 소해면상뇌증(bovine spongiform encephalopathy, BSE)과 사람에 발생하는 크로이츠펠트-야코프병(CJD) 등이 있다.프리온의 감염, 전파에 대해서는, 프리온이 단백질 구조를 다시 접음(refolding)으로써, 정상적인 단백질 분자를 비정상적인 구조를 가진 단백질로 변환시킨다는 가설이 있다.
  • Prione, dall'inglese prion (acronimo di "PRoteinaceus Infective ONly particle"=particella infettiva solamente proteica), è il nome attribuito dal Dr. Stanley B. Prusiner ad un allora ipotetico "agente infettivo non convenzionale" di natura proteica. Si tratta di un isomero conformazionale di una glicoproteina normalmente espressa.
  • Un prió o PrP és un agent infecciós format principalment per proteïnes. Fins fa poc temps, es pensava que totes les malalties infeccioses eren transmeses per virus o bacteris. En el que fou una de les grans sorpreses de la medicina moderna, es va descobrir que certes malalties neurològiques infeccioses eren transmeses per agents semblants als virus, pel que fa la grandària, però que només estava formades per proteïnes.
  • A prionok fehérjetermészetű fertőző ágensek. A gazda fehérjéit képesek magukhoz hasonlóan hibás térszerkezetűvé, így újabb prionná tenni. A prionfertőzést Daniel C. Gajdusek professzor fedezte fel az 1960-as években (a kuru kapcsán), és Nobel-díjjal tüntették ki 1976-ban. Helyes értelmezését és magának a prionnak a felfedezését (1982) Stanley B. Prusiner professzornak köszönhetjük (szintén Nobel-díjat kapott 1997-ben).
  • Un prion o prión es una partícula infecciosa formada por una proteína denominada priónica, que produce enfermedades neurológicas degenerativas transmisibles tales como la tembladera, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y la encefalopatía espongiforme bovina.La proteína del prion es una psialoproteína patógena, la cual tiene alterada su estructura secundaria, teniendo un incorrecto plegamiento de su estructura terciaria.
  • Прионът (думата е изкована в като съкращение от протеинна инфекциозна частица) е необикновен вид инфекциозен агент, който се състои само от белтък. Прионите са ненормално-структурирани (пространствено нагънати) форми на белтъците на организма-хазяин, които са способни да преобразуват структурата на нормалните белтъчни молекули в подобна на своята ненормална структура.
  • Prion, označovaný také, jako infekční prionová bílkovina – PrPSc je odborný název popisující vadnou formu tzv. prionové bílkoviny – PrPc, která se zcela běžně vyskytuje v savčí mozkové tkáni a pravděpodobně se spolupodílí na výkonnosti dlouhodobé paměti. Tyto nakažlivé molekuly jsou poté zodpovědné za vznik transmisivních spongiformních encefalopatií, neboli prionopatií, jejichž ústředními projevy jsou mozečkové poruchy a mimořádně rychle postupující demence. Platí-li tzv.
  • Прио́ны (англ. prion от protein — «белок» и infection — «инфекция», слово предложено в 1982 году Стенли Прузинером) — особый класс инфекционных агентов, представленных белками с аномальной третичной структурой и не содержащих нуклеиновых кислот. Это положение лежит в основе прионной гипотезы.Прионы не являются живыми организмами, но они могут размножаться, используя функции живых клеток (в этом отношении прионы схожи с вирусами).
  • Príon (português brasileiro) ou Prião (português europeu) é um agente infeccioso composto por proteínas com forma aberrante. Tais agentes não possuem ácidos nucleicos (DNA e/ou RNA) ao contrário dos demais agentes infecciosos conhecidos (vírus, bactérias, fungos e parasitos). O termo foi cunhado em 1982 por Stanley B. Prusiner através de um amálgama entre as palavras proteinaceous e infection.
  • Prion kelimesi proteinaceous ve infectious kelimelerinin ilk hecelerinden oluşmuştur. Viral hastalıklarda toksin üretiminden sorumlu, kendi kendini eşleyebilen ve enfekte proteinlerin yapımını sağlayan izole bir proteindir. Prion, kısaca protein içeren ve bulaştırılabilen (enfeksiyöz) karakterde çok küçük partiküllerdir. Prionlar enfeksiyon hastalıklarına yol açan mikroorganizmalara, yani bakteriler ve virüslere benzemez.
  • Prionen zijn ziekmakende deeltjes die ontstaan uit normale eiwitten die onder andere voorkomen in de hersenen. Eiwitten bestaan uit ketens van aminozuren die opgevouwen zijn. Bij een prion is deze eiwitvouwing abnormaal verlopen en het resulterende deeltje kan niet zoals normale eiwitten worden afgebroken door eiwitafbrekende enzymen (proteasen). Bij contact met de normale versie van het eiwit zetten ze dit normale eiwit bovendien aan om ook over te gaan tot abnormale vouwing.
  • Prioia proteina mota bat da, ugaltzeko edo erreplikatzeko gaitasuna duena, inongo azido nukleikorekin elkartua egon gabe. Prioiek animaliengan zein gizakiarengan nerbio-sistemaren patologia larriak eragiten dituzte.Prioiak partikula infekziosoak dira, hots, ostalari osasuntsu batean sartzerakoan gaixotasuna eragiten dute. Alde horretatik antza dute bakterio edo birus patogenoekin. Baina prioiak ez dira birusak, ezta egitura zelularrak ere.
  • Prion adalah pembawa penyakit menular yang hanya terdiri dari protein. Prion tidak dapat dimusnahkan dengan panas, radiasi, atau formalin. Prion menyebabkan berbagai penyakit degenerasi seperti kuru, scrapie, Creutzfeldt-Jakob disease (vCJD), dan bovine spongiform encephalopathy (BSE atau sapi gila). Semua penyakit ini menyerang otak atau sistem syaraf lainnya, mematikan, dan belum dapat disembuhkan.
rdfs:label
  • Prion (protéine)
  • Prioi
  • Prion
  • Prion
  • Prion
  • Prion
  • Prion
  • Prion
  • Prion
  • Prion
  • Prione
  • Priony
  • Prió
  • Príon
  • Прион
  • Прионы
  • プリオン
  • 프리온
owl:sameAs
http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
foaf:depiction
foaf:isPrimaryTopicOf
is dbpedia-owl:wikiPageDisambiguates of
is dbpedia-owl:wikiPageRedirects of
is dbpedia-owl:wikiPageWikiLink of
is skos:subject of
is foaf:primaryTopic of