Пероксиредоксины (англ. Peroxiredoxins, Prxs, КФ 1.11.1.15) — широкораспространённая семья антиоксидантных ферментов. У млекопитающих ферменты этой группы контролируют уровень цитокин-индуцированных пероксидов, участвующих в передаче клеточных сигналов.

PropertyValue
dbpedia-owl:abstract
  • La perossiredoxina (nota anche con la sigla Prx) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:2 R′-SH + ROOH ⇄ R′-S-S-R′ + H2O + ROHCon tale termine ci si riferisce ad un'ampia famiglia ubiquitaria di proteine antiossidanti, caratterizzate tutte dalla medesima attività enzimatica ma divisibili, sulla base della struttura, in tre tipologie differenti:perossiredoxine tipiche a due cisteine;perossiredoxine atipiche a due cisteine;perossiredoxine a una cisteina.La reazione di questa perossidasi comprende due passaggi che ruotano attorno ad una cisteina redox-attiva chiamata cisteina perossidatica. Le tre classi condividono il primo passaggio, nel quale la cisteina perossidatica attacca il substrato perossidico e viene ossidata ad S-idrossicisteina. Il secondo passaggio, che consiste nella rigenerazione della cisteina, avviene in modo differente nelle tre diverse classi. Per le Prx tipiche a due cisteine, la S-idrossicisteina è attaccata da una cisteina localizzata al CTD della seconda subunità della proteina, a formare un ponte disolfuro che viene poi ridotto da specifici agenti riducenti cellulari contenenti tioli (R′-SH come la tioredoxina, la triparedoxina, AhpF o AhpD). Nelle Prxs atipiche a due cisteine, invece, entrambe le cisteine si trovano sullo stesso polipeptide. Nelle Prxs ad una cisteina, invece, la cisteina perossidatica viene ridotta direttamente dalle già citate molecole riducenti.
  • Las peroxirredoxinas (Prxs, EC 1.11.1.15) son una ubicua familia de enzimas antioxidantes que controlan los niveles de peróxido inducido por citoquinas, y en consecuencia, median en la transducción de señales en células de mamíferos. Las peroxirredoxinas pueden ser reguladas por cambios en la fosforilación, redox y posibles estados de oligomerización. Se dividen en tres clases: 2-Cys Prxs típica; 2-Cys Prxs atípica, y 1-Cys Prxs. Estas enzimas comparten el mismo mecanismo catalítico, en el que un sitio cisteína activa por redox (cisteína peroxidática), en el sitio activo es oxidada a ácido sulfénico por el peróxido sustrato. El reciclaje del ácido sulfénico de nuevo a un tiol es lo que diferencia a estas tres clases de enzimas, las 2-Cys peroxirredoxinas se reducen por tioles como el glutatión, mientras que las enzimas 1-Cys son reducidas por el ácido ascórbico. Utilizando estructuras de cristal, se ha podido detallar el ciclo catalítico típico para enzimas 2-Cys Prxs, incluyendo un modelo para el estado oligomérico propuesto regulado por redox, para el control de la actividad enzimática. La inactivación de estas enzimas por un exceso de oxidación del tiol activo a ácido sulfinico puede ser revertido por sulfirredoxina.La alquil hidroperóxido reductasa (AhpC) es una enzima bacteriana responsable de la reducción de hiperóxidos orgánicos directamente a su forma reducida de ditiol. El antioxidante específico de tiol (TSA) es un importante antioxidante que fisiológicamente constituye una defensa enzimática contra los radicales que contienen azufre. Esta familia contiene AhpC y la TSA, así como proteínas relacionadas.Algunas de las proteínas de esta familia son los alérgenos. Las alergias son reacciones de hipersensibilidad del sistema inmunitario a determinadas sustancias llamadas alérgenos (como el polen, las picaduras, ciertos medicamentos o alimentos) que, en la mayoría de la gente, no presentan síntomas. Un sistema de nomenclatura se ha establecido para los antígenos (alérgenos) que causan alergias atópicas mediadas por IgE en seres humanos. Este sistema de nomenclatura se define por una designación que se compone de las tres primeras letras del género, un espacio, la primera letra del nombre de la especie; un espacio y un número árabe. En el caso de que dos especies tengan los mismos nombres de las denominaciones, se discrimina una de otra mediante la adición de una o más letras (de ser necesario) a cada una de las especies.La importancia fisiológica de peroxirredoxinas se ver reflejada por su abundancia relativa (una de las proteínas más abundante en los eritrocitos después de la hemoglobina es la peroxirredoxina 1), así como en estudios de ratones knockout. Los ratones que carecen de peroxirredoxina 1 o 2 desarrollan anemia hemolítica severa, y están predispuestos a ciertos tipos de cáncer hematopoiéticos. Los ratones knockout para peroxirredoxina 1 tienen una reducción del 15% de su expectativa de vida. Ratones knockout para peroxirredoxina 6 son viables y no muestran una patología obvia, pero son más sensibles a determinadas fuentes exógenas de estrés oxidativo, como hiperóxido. Ratones knockout para peroxirredoxina 3 (de la matriz mitocondrial) son viables y no presentan ninguna patología observable.Las peroxirredoxinas 2-Cys de plantas son post-translacionalmente dirigidos a los cloroplastos, donde se encargan de la protección de la membrana fotosintética contra el daño fotooxidativo. La expresión de estos genes depende de señales fotosintéticas de los cloroplastos hacia el núcleo, tales como la disponibilidad del aceptor en el fotosistema I y ABA.
  • Пероксиредоксины (англ. Peroxiredoxins, Prxs, КФ 1.11.1.15) — широкораспространённая семья антиоксидантных ферментов. У млекопитающих ферменты этой группы контролируют уровень цитокин-индуцированных пероксидов, участвующих в передаче клеточных сигналов.
  • Peroksyredoksyny (Peroxiredoxin, Prx, EC 1.11.1.15) należą do rodziny peroksydaz, mają masę cząsteczkową 20-30kDa i występują powszechnie u wszystkich żyjących organizmów. Enzymy te zdolne są do redukowania nadtlenku wodoru H2O2. Peroksyredoksyny u eukariontów posiadają wiele izoform, u człowieka scharakteryzowano ich jak dotąd 6. Każda z izoform posiada własny schemat ekspresji w różnych tkankach i organellach komórkowych. Niektóre z tych izoform peroksyredoksyn zapewniają obronę przeciwko uszkodzeniom w wyniku utleniania, inne natomiast biorą udział w przekazywaniu sygnału przez kontrolowanie stężenia nadtlenku wodoru.Nadtlenek wodoru jest jednym z przedstawicieli reaktywnych form tlenu i powstaje w komórce w wyniku niecałkowitej redukcji tlenu do wody podczas oddychania komórkowego, w czasie beta-oksydacji kwasów tłuszczowych oraz podczas ekspozycji na promieniowanie, metale ciężkie lub substancje o właściwościach redukujących. Z tego względu komórki każdego organizmu tlenowego wyposażone są w systemy usuwania H2O2 złożone z katalazy, peroksydazy glutationowej, peroksydaz zawierających hem oraz peroksyredoksyn. Ponadto wydaje się, że nadtlenek wodoru może także pełnić funkcje wewnątrzkomórkowego przekaźnika sygnałów, dlatego też jego skuteczna eliminacja ma kluczowe znaczenie dla sprawnego funkcjonowania jako mediator sygnału.Peroksyredoksyny są białkami powszechnie występującymi oraz są produkowane w dużych ilościach. Znajdują się wśród 10 białek o najwyższej produkcji u E. coli.Jako pierwszy przedstawiciel rodziny odkryta została peroksyredoksyna u drożdży, 25-kDa enzym, który zapewniał komórkom ochronę przeciwko stresowi oksydacyjnemu. Wszystkie peroksyredoksyny zawierają na N-końcu białka konserwatywną resztę cysteiny (cysteina peroksydacyjna, około 50 reszta aminokwasowa), która jest pierwszym miejscem wiązania H2O2, oraz cysteinę na C-końcu białka (cysteina rozwiązująca, około 170 reszta aminokwasowa), która bierze udział w następnym etapie reakcji. Obie cysteiny są niezbędne do zachowania funkcji katalitycznych enzymu.Scharakteryzowanych jednak zostało kilka peroksyredoksyn które nie posiadają drugiej z konserwatywnych cystein i ich istnienie skłoniło badaczy do stworzenia podziału tych enzymów na białka 2-Cys Prx (zawierające obie Cys) oraz 1-Cys Prx.2-Cys Prx dzielą się ponadto na typowe 2-Cys Prx oraz atypowe 2-Cys Prx.Podrodzina typowych 2-Cys Prx u ssaków składa się z 3 grup: Prx I (u ludzi PAG/NKEFA), Prx II (TSA/NKEFB) oraz Prx III (MER5). Funkcjonują w komórce jako obligatoryjne homodimery z dwoma miejscami katalitycznymi. W czasie drugiego etapu reakcji katalitycznej, wcześniej powstały kwas sulfonowy na cysteinie peroksydacyjnej łączy się z cysteiną rozwiązującą drugiej podjednostki. Ta reakcja kondensacji skutkuje powstaniem stabilnego międzypodjednostkowego wiązania disiarczkowego, które następnie ulega redukcji przez jedną z komórkowo-specyficznych oksydorekduktaz disiarczkowych (np. tioredoksynę). Podrodzina atypowych 2-Cys Prx pełni swoje funkcje katalityczne jako monomery. Reakcja katalityczna przebiega z udziałem cysteiny peroksydacyjnej oraz innej cysteiny znajdującej się w obrębie tego samego polipeptydu, tworząc wewnątrzcząsteczkowe wiązanie disiarczkowe. Cysteiny rozwiązujące typowych i atypowych peroksyredoksyn mimo iż nie są ze sobą związane ewolucyjnie, pełnią tę samą funkcję. Aby zregenerować enzym po wytworzeniu wiązania disiarczkowego, atypowe 2-Cys peroksyredoksyny także używają tioredoksyn. Podrodzina 1-Cys Prx posiada jedynie cysteinę peroksydacyjną, druga cysteina nie występuje. Po związaniu nadtlenku wodoru i utworzeniu kwasu sulfonowego na cysteinie peroksydacyjnej, dalszy przebieg reakcji katalitycznej zależy od donora elektronów zawierającego grupę tiolową. Donor ten tworzy wiązanie disiarczkowe z enzymem, jednak jak dotąd nie został on w pełni zidentyfikowany. Utworzone wiązanie disiarczkowe prawdopodobnie rozrywane jest przez jedną z oksydoreduktaz disiarczkowych.== Przypisy ==
  • As Peroxirredoxinas (Prxs, EC 1.11.1.15) são uma família ubíqua de enzimas antioxidantes que também controlam os níveis de peróxido induzidos pela citocina, servindo assim como mediadoras da transdução de sinal nas células dos mamíferos.== Referências ==
  • Peroxiredoxin (ausführlich nach IUBMB: thiol-containing-reductant:hydroperoxide oxidoreductase) ist ein Enzym, das in allen Lebewesen vorkommt. Im reduzierten Zustand katalysiert es die Reduktion von Hydroperoxiden (R-OOH) zum entsprechenden Alkohol (R-OH), wobei es selbst an einem Cysteinrest oxidiert wird; in einem zweiten Schritt wird der ursprüngliche Zustand über die gleichzeitige Oxidation eines Thiols, meistens Thioredoxin, wiederhergestellt. Hydroperoxide sind schädliche Nebenprodukte der Sauerstoffatmung und zählen zu den reaktiven Sauerstoffspezies; reduziertes Peroxiredoxin wirkt daher als Antioxidans. Beim Menschen sind sechs verschiedene Peroxiredoxine bekannt, die von den Genen PRDX1 bis PRDX6 codiert werden, zwischen etwa 200 und 270 Aminosäuren aufweisen und sowohl als Monomer, Dimer oder Oligomer auftreten können.
  • Peroxiredoxins (Prxs, EC 1.11.1.15) are a ubiquitous family of antioxidant enzymes that also control cytokine-induced peroxide levels and thereby mediate signal transduction in mammalian cells. The physiological importance of peroxiredoxins is illustrated by their relative abundance (one of the most abundant proteins in erythrocytes after hemoglobin is peroxiredoxin 2).
dbpedia-owl:thumbnail
dbpedia-owl:wikiPageID
  • 8073715 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageLength
  • 8247 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageOutDegree
  • 42 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageRevisionID
  • 108654420 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageWikiLink
prop-fr:codeGo
  • 51920 (xsd:integer)
prop-fr:index
  • 1.110000 (xsd:double)
prop-fr:légende
  • Structure d'une peroxyrédoxine bactérienne cristallisée
prop-fr:nom
  • Peroxyrédoxine
prop-fr:uibmb
  • 1 (xsd:integer)
prop-fr:wikiPageUsesTemplate
dcterms:subject
rdfs:comment
  • Пероксиредоксины (англ. Peroxiredoxins, Prxs, КФ 1.11.1.15) — широкораспространённая семья антиоксидантных ферментов. У млекопитающих ферменты этой группы контролируют уровень цитокин-индуцированных пероксидов, участвующих в передаче клеточных сигналов.
  • As Peroxirredoxinas (Prxs, EC 1.11.1.15) são uma família ubíqua de enzimas antioxidantes que também controlam os níveis de peróxido induzidos pela citocina, servindo assim como mediadoras da transdução de sinal nas células dos mamíferos.== Referências ==
  • Peroxiredoxins (Prxs, EC 1.11.1.15) are a ubiquitous family of antioxidant enzymes that also control cytokine-induced peroxide levels and thereby mediate signal transduction in mammalian cells. The physiological importance of peroxiredoxins is illustrated by their relative abundance (one of the most abundant proteins in erythrocytes after hemoglobin is peroxiredoxin 2).
  • Las peroxirredoxinas (Prxs, EC 1.11.1.15) son una ubicua familia de enzimas antioxidantes que controlan los niveles de peróxido inducido por citoquinas, y en consecuencia, median en la transducción de señales en células de mamíferos. Las peroxirredoxinas pueden ser reguladas por cambios en la fosforilación, redox y posibles estados de oligomerización. Se dividen en tres clases: 2-Cys Prxs típica; 2-Cys Prxs atípica, y 1-Cys Prxs.
  • Peroksyredoksyny (Peroxiredoxin, Prx, EC 1.11.1.15) należą do rodziny peroksydaz, mają masę cząsteczkową 20-30kDa i występują powszechnie u wszystkich żyjących organizmów. Enzymy te zdolne są do redukowania nadtlenku wodoru H2O2. Peroksyredoksyny u eukariontów posiadają wiele izoform, u człowieka scharakteryzowano ich jak dotąd 6. Każda z izoform posiada własny schemat ekspresji w różnych tkankach i organellach komórkowych.
  • La perossiredoxina (nota anche con la sigla Prx) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:2 R′-SH + ROOH ⇄ R′-S-S-R′ + H2O + ROHCon tale termine ci si riferisce ad un'ampia famiglia ubiquitaria di proteine antiossidanti, caratterizzate tutte dalla medesima attività enzimatica ma divisibili, sulla base della struttura, in tre tipologie differenti:perossiredoxine tipiche a due cisteine;perossiredoxine atipiche a due cisteine;perossiredoxine a una cisteina.La reazione di questa perossidasi comprende due passaggi che ruotano attorno ad una cisteina redox-attiva chiamata cisteina perossidatica.
  • Peroxiredoxin (ausführlich nach IUBMB: thiol-containing-reductant:hydroperoxide oxidoreductase) ist ein Enzym, das in allen Lebewesen vorkommt. Im reduzierten Zustand katalysiert es die Reduktion von Hydroperoxiden (R-OOH) zum entsprechenden Alkohol (R-OH), wobei es selbst an einem Cysteinrest oxidiert wird; in einem zweiten Schritt wird der ursprüngliche Zustand über die gleichzeitige Oxidation eines Thiols, meistens Thioredoxin, wiederhergestellt.
rdfs:label
  • Peroxyrédoxine
  • Peroksyredoksyny
  • Perossiredoxina
  • Peroxiredoxin
  • Peroxiredoxin
  • Peroxirredoxina
  • Peroxirredoxina
  • Пероксиредоксины
  • ペルオキシレドキシン
owl:sameAs
http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
foaf:depiction
foaf:isPrimaryTopicOf
is dbpedia-owl:wikiPageWikiLink of
is foaf:primaryTopic of