Un globule fondu est un état stable de protéine partiellement repliée que l'on trouve dans des condititions douces de dénaturation comme un pH faible (généralement égal à 2), modérément dénaturant ou à haute température. Les globules fondus sont effondrés sur eux-mêmes et possèdent généralement une structure secondaire semblable à celle de l'état natif mais une structure tertiaire dynamique comme le montre la spectroscopie par dichroïsme circulaire respectivement lointaine ou proche.

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  • Un globule fondu est un état stable de protéine partiellement repliée que l'on trouve dans des condititions douces de dénaturation comme un pH faible (généralement égal à 2), modérément dénaturant ou à haute température. Les globules fondus sont effondrés sur eux-mêmes et possèdent généralement une structure secondaire semblable à celle de l'état natif mais une structure tertiaire dynamique comme le montre la spectroscopie par dichroïsme circulaire respectivement lointaine ou proche. Ces caractéristiques sont similaires à celles observées pour les états intermédiaires transitoires observées durant le repliement de certaines protéines, et tout spécialement les protéines globulaires subissant un effondrement hydrophobe, et par conséquent, le terme de « globule fondu » est aussi utilisé pour référer à certains intermédiaires de repliement de protéine correspondant à la région proche du chemin de repliement plus haute en énergie que l'état natif mais plus basse en énergie que l'état dénaturé. Les ensembles globules fondus parcourus durant le processus de repliement-dépliement de la protéine sont considérés comme étant grossièrement similaires.La structure d'un globule fondu (MG) est considérée comme ne possédant pas les chaînes latérales d'acides aminés caractérisant l'état natif (N) d'une protéine. La transition d'un état dénaturé (U) à un globule fondu peut être un processus en deux étapes : U ↔ MGou une transition continue, sans coopération et sans « bascule » apparente d'une forme à l'autre. Le repliement de certaines protéines peut être décrit comme un processus cinétique en trois étapes : U ↔ MG ↔ NUne des difficultés de la conception de protéines de novo est de parvenir à assembler les chaînes latérales nécessaires pour créer un état natif stable au lieu d'un groupe de globules fondus. Étant donné une configuration requise du squelette, l'assemblage des chaînes latérales peut être conduit en utilisant un algorithme d'élimination par impasse ; cependant, les essais pour construire des protéines avec des nouveaux types de repliement rencontrent des difficultés avec cette méthode en raison de l'absence de modèles de squelettes plausibles.
  • Per globulo fuso (o molten globule) si intende una proteina in uno stato stabile di parziale avvolgimento che si verifica in condizioni di basso pH (generalmente pH=2), blanda denaturazione o alta temperatura.Gli studi spettroscopici e di dicroismo circolare hanno evidenziato una struttura secondaria simile a quella della proteina nativa ed una struttura terziaria poco compatta, mancante di rigidità e pertanto particolarmente dinamica come se si trovasse allo stato liquido (e per questo che si parla di globulo fuso). Queste caratteristiche sono molto simili a quelle osservate negli stati transitori che si hanno durante il ripiegamento di alcune proteine, in particolare proteine globulari che subiscono il collasso idrofobico, pertanto il termine globulo fuso è anche usato in riferimento a determinati stadi intermedi di avvolgimento delle proteine con energia superiore a quella dello stato nativo ma inferiore a quella dello stato denaturato.
  • The term molten globule (MG) was first coined by A. Wada and M Ohgushi in 1983. It was first found in cytochrome c, which conserves a native-like secondary structure content but without the tightly packed protein interior, under low pH and high salt concentration. For cytochrome c and some other proteins, it has been shown that the molten globule state is a "thermodynamic state" clearly different both from the native and the denatured state, demonstrating for the first time the existence of a third equilibirum (i.e., intermediate) state.The term "molten globule" is extended to include various types of partially folded protein states found in mildly denaturing conditions such as low pH (generally pH = 2), mild denaturant, or high temperature. Molten globules are collapsed and generally have some native-like secondary structure but a dynamic tertiary structure as seen by far and near circular dichroism (CD) spectroscopy, respectively. These traits are similar to those observed in the transient intermediate states found during the folding of certain proteins, especially globular proteins that undergo hydrophobic collapse, and therefore the term "molten globule" is also used to refer to certain protein folding intermediates corresponding to the narrowing region of the folding funnel higher in energy than the native state but lower than the denatured state. The molten globule ensembles sampled during protein folding and unfolding are thought to be roughly similar.The MG structure is believed to lack the close packing of amino acid side chains that characterize the native state (N) of a protein. The transition from a denatured (U) state to a molten globule may be a two state process U ↔ MGOr it may be a continuous transition, with no cooperativity and no apparent "switch" from one form to the other. The folding of some proteins can be modeled as a three-state kinetic process: U ↔ MG ↔ NOne of the difficulties in de novo protein design is achieving the side chain packing needed to create a stable native state rather than an ensemble of molten globules. Given a desired backbone conformation, side chain packing can be designed using variations of the dead-end elimination algorithm; however, attempts to design proteins of novel folds have difficulty using this method due to an absence of plausible backbone models.
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  • Un globule fondu est un état stable de protéine partiellement repliée que l'on trouve dans des condititions douces de dénaturation comme un pH faible (généralement égal à 2), modérément dénaturant ou à haute température. Les globules fondus sont effondrés sur eux-mêmes et possèdent généralement une structure secondaire semblable à celle de l'état natif mais une structure tertiaire dynamique comme le montre la spectroscopie par dichroïsme circulaire respectivement lointaine ou proche.
  • The term molten globule (MG) was first coined by A. Wada and M Ohgushi in 1983. It was first found in cytochrome c, which conserves a native-like secondary structure content but without the tightly packed protein interior, under low pH and high salt concentration.
  • Per globulo fuso (o molten globule) si intende una proteina in uno stato stabile di parziale avvolgimento che si verifica in condizioni di basso pH (generalmente pH=2), blanda denaturazione o alta temperatura.Gli studi spettroscopici e di dicroismo circolare hanno evidenziato una struttura secondaria simile a quella della proteina nativa ed una struttura terziaria poco compatta, mancante di rigidità e pertanto particolarmente dinamica come se si trovasse allo stato liquido (e per questo che si parla di globulo fuso).
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  • Globule fondu
  • Globulo fuso
  • Molten globule
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