フラビンアデニンジヌクレオチド(flavin adenine dinucleotide、FAD)は、いくつかの代謝反応に必要な酸化還元反応の補因子である。FADには2種の酸化還元状態が存在し、それらの生化学的役割は2種の間で変化する。FADは還元されることによって2原子の水素を受容し、FADH2となる。FADH2はエネルギーキャリアであり、還元された補酵素はミトコンドリアでの酸化的リン酸化の基質として使われる。FADH2は酸化されてFADとなり、これは一般的なエネルギーキャリアのATPを2分子作ることが可能である。真核生物の代謝でのFADの一次供給源はクエン酸回路とβ酸化である。クエン酸回路では、FADはコハク酸をフマル酸に酸化するコハク酸デヒドロゲナーゼの補欠分子族である。一方、β酸化ではアシルCoAデヒドロゲナーゼの酵素反応の補酵素として機能する。FADはリボフラビン(ビタミンB2)から誘導される。いくつかの酸化還元酵素はフラボ酵素またはフラビンタンパク質(フラボプロテイン)と呼ばれ、電子移動において機能する補欠分子族としてFADを要する。

PropertyValue
dbpedia-owl:abstract
  • フラビンアデニンジヌクレオチド(flavin adenine dinucleotide、FAD)は、いくつかの代謝反応に必要な酸化還元反応の補因子である。FADには2種の酸化還元状態が存在し、それらの生化学的役割は2種の間で変化する。FADは還元されることによって2原子の水素を受容し、FADH2となる。FADH2はエネルギーキャリアであり、還元された補酵素はミトコンドリアでの酸化的リン酸化の基質として使われる。FADH2は酸化されてFADとなり、これは一般的なエネルギーキャリアのATPを2分子作ることが可能である。真核生物の代謝でのFADの一次供給源はクエン酸回路とβ酸化である。クエン酸回路では、FADはコハク酸をフマル酸に酸化するコハク酸デヒドロゲナーゼの補欠分子族である。一方、β酸化ではアシルCoAデヒドロゲナーゼの酵素反応の補酵素として機能する。FADはリボフラビン(ビタミンB2)から誘導される。いくつかの酸化還元酵素はフラボ酵素またはフラビンタンパク質(フラボプロテイン)と呼ばれ、電子移動において機能する補欠分子族としてFADを要する。
  • Flavin adenina dinukleotida (bahasa Inggris: flavin adenine dinucleotide, FAD) adalah kofaktor redoks yang berperan dalam beberapa lintasan metabolisme yang vital. Molekul FAD terdiri dari riboflavin yang berikat dengan gugus fosfat molekul ADP. Gugus flavin berikat dengan ribitol, sejenis gula alkohol, dengan ikatan karbon nitrogen, bukan dengan ikatan glikosidik. Oleh karena itu, riboflavin secara teknis bukan merupakan sebuah nukleotida dan sebutan flavin adenina dinukleotida adalah bentuk salah kaprah.
  • FAD — флавинадениндинуклеотид — кофермент, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. FAD существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами.
  • Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhandenFlavin-Adenin-Dinukleotid (kurz FAD) ist ein Coenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenüberträger in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierung, der β-Oxidation von Fettsäuren und anderen Redoxreaktionen. FAD kann einzelne Elektronen übertragen im Gegensatz zum NAD+. Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren.
  • In biochemistry, flavin adenine dinucleotide (FAD) is a redox cofactor involved in several important reactions in metabolism. FAD can exist in two different redox states, which it converts between by accepting or donating electrons. The molecule consists of a riboflavin moiety (vitamin B2) bound to the phosphate group of an ADP molecule. The flavin group is bound to ribitol, a sugar alcohol, by a carbon-nitrogen bond, not a glycosidic bond. Thus, riboflavin is not technically a nucleotide; the name flavin adenine dinucleotide is a misnomer.FAD can be reduced to FADH2, whereby it accepts two hydrogen atoms (a net gain of two electrons): FAD (fully oxidized form, or quinone form) accepts two electrons and two protons to become FADH2 (hydroquinone form). FADH2 can then be oxidized to the semireduced form (semiquinone) FADH by donating one electron and one proton. The semiquinone is then oxidized once more by losing an electron and a proton and is returned to the initial quinone form (FAD).FAD is an aromatic ring system, whereas FADH2 is not. This means that FADH2 is significantly higher in energy, without the stabilization that aromatic structure provides. FADH2 is an energy-carrying molecule, because, if it is oxidized, it will regain aromaticity and release all the energy represented by this stabilization. The primary biochemical role of FADH2 in eukaryotes is to carry high-energy electrons used for oxidative phosphorylation. Its hydrogens remain in the mitochondrial matrix, whilst FAD is tightly bound to a dehydrogenase enzyme i.e. the second protein complex in the oxidative phosphorylation chain. FAD is a prosthetic group in the enzyme complex succinate dehydrogenase (complex II) that oxidizes succinate to fumarate in the eighth step of the citric acid cycle. The high-energy electrons from this oxidation are stored momentarily by reducing FAD to FADH2. FADH2 then reverts to FAD, sending its two high-energy electrons through the electron transport chain; the energy in FADH2 is enough to produce 1.5 equivalents of ATP by oxidative phosphorylation. Another metabolic source of FADH2 is beta oxidation, where FAD serves as a coenzyme to acyl CoA dehydrogenase. A flavoprotein is a protein that contains a flavin moiety, this may be in the form of FAD or FMN (Flavin mononucleotide) . There are many flavoproteins besides components of the succinate dehydrogenase complex, including α-ketoglutarate dehydrogenase and a component of the pyruvate dehydrogenase complex.
  • Dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD – forma utleniona, FADH2 – forma zredukowana) – organiczny związek chemiczny złożony z mononukleotydu flawinowego (FMN) (pochodnej ryboflawiny) i adenozynomonofosforanu (AMP). Koenzym oksydoreduktaz pełniący funkcję przenośnika elektronów i protonów (kationów wodorowych). Przenosi dwa protony i dwa elektrony, w efekcie czego utleniona forma FAD przechodzi odwracalnie w formę zredukowaną FADH2.
  • O dinucleótido de flavina e adenina (FAD), também conhecido como flavina-adenina dinucleótido e dinucleótido de flavina-adenina, é um cofactor capaz de sofrer acção redox, presente em diversas reacções importantes no metabolismo. O FAD pode existir em dois estados de oxidação e o seu papel bioquímico envolve frequentemente alternância entre esses dois estados. O FAD é capaz de se reduzir a 2 FADH, estado em que aceita dois átomos de hidrogénio: O FAD tem uma coloração amarela quando oxidado e incolor após a redução do anel isoaloxazina, a parte da molécula que sofre a acção redox. A reoxidação da forma reduzida, FADH2, pelo oxigénio molecular resulta na formação de peróxido de hidrogénio.O FAD deriva da vitamina riboflavina. Diversas oxidorredutases, designadas flavoenzimas ou flavoproteínas, requerem FAD como grupo prostético, utilizado em reacções de transferência electrónica.O FADH2 é uma molécula transportadora de energia metabólica, sendo utilizada como substrato na fosforilação oxidativa mitocondrial. O FADH2 é reoxidado a FAD, resultando subsequentemente na síntese de duas moléculas de ATP por cada FADH2. As principais fontes de FADH2 no metabolismo eucariótico são o ciclo dos ácidos tricarboxílicos e a beta-oxidação de ácidos gordos. No ciclo dos ácidos tricarboxílicos, o FAD é um grupo prostético da enzima succinato desidrogenase, que oxida succinato a fumarato, enquanto que na beta-oxidação serve como coenzima na reacção da acil-CoA desidrogenase.
  • Il flavina adenina dinucleotide (FAD o FADH2), è un importante fattore ossidante del ciclo di Krebs ed interviene nel trasporto degli elettroni nel processo biochimico chiamato catena di trasporto degli elettroni. È un coenzima ossidoriduttivo e partecipa a innumerevoli reazioni che comportano il trasferimento di 1 o 2 elettroni.
  • El dinucleòtid de flavina i adenina o flavina adenina dinucleòtid (FAD) és un cofactor associat a diverses reaccions importants del metabolisme; és una molècula derivada de la riboflavina ([vitamina] B2), unida un pirofosfat (P-P); el qual està unit a una ribosa i aquesta última està unida a una adenina. Per tant, la molècula és en realitat ADP unit a una molècula de riboflavina; o també AMP unit al coenzim FMN.
  • El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina-adenina (abreviado FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma reducida) es una coenzima que interviene en las reacciones metabólicas de oxidación-reducción.
  • Flavinadenindinukleotid (FAD či FADH2, případně riboflavinadenosindifosfát) je prostetická skupina obsahující vitamín B2(riboflavin) navázáný na adenosindifosfát (ADP). Celá molekula tedy obsahuje riboflavinovou skupinu, dva fosfáty, cukr ribózu a adenin.Flavinadenindinukleotid bývá součástí mnoha proteinů, tzv. flavoproteinů. FAD je jeho oxidovaná forma, zatímco FADH2 je jeho forma redukovaná. Redukovaná forma vzniká zejména v Krebsově cyklu při dehydrogenaci sukcinátu na fumarát. Je schopen přenášet elektrony a vodíkové atomy z tohoto cyklu do elektronového transportního řetězce (tzv. dýchací řetězec), na jehož konci se uskutečňuje syntéza ATP.
  • A flavin-adenin-dinukleotid (FAD) elektronátvivő kofaktor, amely fontos szerepet játszik az oxidatív foszforilációban és a zsírsavak β-oxidációjában.
  • В биохимията, флавин-аденин-динуклеотидът (ФАД) е редокс кофактор участващ в множество важни за метаболизма реакции. ФАД съществува в две различни редокс състояния, които преминават едно в друго чрез отдаване или приемане на електрони. Молекулата на ФАД съдържа рибофлавин половинката на (витамин B2) свързан за фосфатната група на молекула аденозиндифосфат АДФ. Флавиновата група се свързана за рибитол, захарен алкохол, чрез въглерод-азотна връзка, не гликозидна връзка. Така рибофлавина технически не е нуклеотид, но името флавин-аденин-динуклеотид, макар и неточно, е широко навлязло.ФАД може да бъде редуциран до ФАДН2, като приема два водородни атома (нетна печалба от два редуциращи еквивалента, електрони): ФАД (окислената му форма е хинонова) приема два протона и два електрона като се превръща в ФАДH2 (хидрохинонова форма). ФАДH2 в последствие може да бъде окислен до полуредуцираната си форма (семихинон) ФАДH чрез отдаване на един електрон и един протон. При последващо окисление на семихинона чрез отдаване на още по един протон и елктрон, се възстановява началната хинонова форма (ФАД).Окисленият ФАД има ароматна пръстенна структура, когато редуцираният ФАДН2 няма. Това означава, чеФАДН2 е в значително по-високо енергетично състояние, при липсата на стабилизиращата ароматна структура. ФАДН2 е енегроновеща молекула, защото, при окислението си възстановява стабилността си като отдава енергията, поддържала високоенергетичното състояние.Основната биохимична роля на ФАД2 в еукариотната клетка е да пренася високоенергийни електрони използвани за окислително фосфорилиране. ФАД е простетична група в ензимния комплекс сукцинат дехидрогеназа, който окилява сукцината до фумарат в осмата стъпка от цилъка на Кребс. Високоенергийнире електрони се улавят веднага чрез редукцията на ФАД във ФАДН2. ФАДН2 се окислява отново до ФАД, пускайки високоенергийните електрони по електрон-транспортните вериги. Енергията съхранена и после отдадена от ФАДН2 е достатъчна за производството на 1.5 еквивалента ATФ при окислителното фосфорилиране. Друг източник на ФАД2 процеса на β-окисление, където ФАД оперира като коензим на ацил-КоА дехидрогеназата.Всички оксидоредуктази опериращи с ФАД като електронен транпортет се наричат флавопротеина. Има множество флавопротеини освен сукцинат дехидрогеназата и ацил-КоА дехидрогеназата.
  • 플래빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(flavin adenine dinucleotide, FAD)는 생물체 내에서의 산화 환원 반응에서 중요한 기능을 담당하는 조효소의 하나로, 진핵생물의 산화적 인산화 반응에서 고에너지 전자를 운반하는 역할을 한다.
dbpedia-owl:inchi
  • 1/C27H33N9O15P2/c1-10-3-12-13(4-11(10)2)35(24-18(32-12)25(42)34-27(43)33-24)5-14(37)19(39)15(38)6-48-52(44,45)51-53(46,47)49-7-16-20(40)21(41)26(50-16)36-9-31-17-22(28)29-8-30-23(17)36/h3-4,8-9,14-16,19-21,26,37-41H,5-7H2,1-2H3,(H,44,45)(H,46,47)(H2,28,29,30)(H,34,42,43)/t14-,15+,16-,19-,20-,21-,26-/m1/s1
dbpedia-owl:smiles
  • n1(c2c(nc3c1cc(C)c(c3)C)c([nH]c(n2)=O)=O)C[C@H]([C@H]([C@H](CO[P@@](O[P@@](OC[C@H]1O[C@@H](n2c3c(c(ncn3)N)nc2)[C@@H]([C@@H]1O)O)(O)=O)(O)=O)O)O)O
dbpedia-owl:thumbnail
dbpedia-owl:wikiPageID
  • 237969 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageLength
  • 5151 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageOutDegree
  • 11 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageRevisionID
  • 110194488 (xsd:integer)
dbpedia-owl:wikiPageWikiLink
prop-fr:c
  • 27 (xsd:integer)
prop-fr:dl
  • >
prop-fr:drugbank
  • DB03147
prop-fr:h
  • 33 (xsd:integer)
prop-fr:inchi
  • 1 (xsd:integer)
prop-fr:n
  • 9 (xsd:integer)
prop-fr:o
  • 15 (xsd:integer)
prop-fr:p
  • 2 (xsd:integer)
prop-fr:smiles
  • n1C[C@H]O
prop-fr:tailleimage
  • 200 (xsd:integer)
prop-fr:wikiPageUsesTemplate
dcterms:subject
rdf:type
rdfs:comment
  • フラビンアデニンジヌクレオチド(flavin adenine dinucleotide、FAD)は、いくつかの代謝反応に必要な酸化還元反応の補因子である。FADには2種の酸化還元状態が存在し、それらの生化学的役割は2種の間で変化する。FADは還元されることによって2原子の水素を受容し、FADH2となる。FADH2はエネルギーキャリアであり、還元された補酵素はミトコンドリアでの酸化的リン酸化の基質として使われる。FADH2は酸化されてFADとなり、これは一般的なエネルギーキャリアのATPを2分子作ることが可能である。真核生物の代謝でのFADの一次供給源はクエン酸回路とβ酸化である。クエン酸回路では、FADはコハク酸をフマル酸に酸化するコハク酸デヒドロゲナーゼの補欠分子族である。一方、β酸化ではアシルCoAデヒドロゲナーゼの酵素反応の補酵素として機能する。FADはリボフラビン(ビタミンB2)から誘導される。いくつかの酸化還元酵素はフラボ酵素またはフラビンタンパク質(フラボプロテイン)と呼ばれ、電子移動において機能する補欠分子族としてFADを要する。
  • FAD — флавинадениндинуклеотид — кофермент, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. FAD существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами.
  • Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhandenFlavin-Adenin-Dinukleotid (kurz FAD) ist ein Coenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenüberträger in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierung, der β-Oxidation von Fettsäuren und anderen Redoxreaktionen. FAD kann einzelne Elektronen übertragen im Gegensatz zum NAD+. Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren.
  • Dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD – forma utleniona, FADH2 – forma zredukowana) – organiczny związek chemiczny złożony z mononukleotydu flawinowego (FMN) (pochodnej ryboflawiny) i adenozynomonofosforanu (AMP). Koenzym oksydoreduktaz pełniący funkcję przenośnika elektronów i protonów (kationów wodorowych). Przenosi dwa protony i dwa elektrony, w efekcie czego utleniona forma FAD przechodzi odwracalnie w formę zredukowaną FADH2.
  • Il flavina adenina dinucleotide (FAD o FADH2), è un importante fattore ossidante del ciclo di Krebs ed interviene nel trasporto degli elettroni nel processo biochimico chiamato catena di trasporto degli elettroni. È un coenzima ossidoriduttivo e partecipa a innumerevoli reazioni che comportano il trasferimento di 1 o 2 elettroni.
  • El dinucleòtid de flavina i adenina o flavina adenina dinucleòtid (FAD) és un cofactor associat a diverses reaccions importants del metabolisme; és una molècula derivada de la riboflavina ([vitamina] B2), unida un pirofosfat (P-P); el qual està unit a una ribosa i aquesta última està unida a una adenina. Per tant, la molècula és en realitat ADP unit a una molècula de riboflavina; o també AMP unit al coenzim FMN.
  • El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina-adenina (abreviado FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma reducida) es una coenzima que interviene en las reacciones metabólicas de oxidación-reducción.
  • A flavin-adenin-dinukleotid (FAD) elektronátvivő kofaktor, amely fontos szerepet játszik az oxidatív foszforilációban és a zsírsavak β-oxidációjában.
  • 플래빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(flavin adenine dinucleotide, FAD)는 생물체 내에서의 산화 환원 반응에서 중요한 기능을 담당하는 조효소의 하나로, 진핵생물의 산화적 인산화 반응에서 고에너지 전자를 운반하는 역할을 한다.
  • O dinucleótido de flavina e adenina (FAD), também conhecido como flavina-adenina dinucleótido e dinucleótido de flavina-adenina, é um cofactor capaz de sofrer acção redox, presente em diversas reacções importantes no metabolismo. O FAD pode existir em dois estados de oxidação e o seu papel bioquímico envolve frequentemente alternância entre esses dois estados.
  • Flavinadenindinukleotid (FAD či FADH2, případně riboflavinadenosindifosfát) je prostetická skupina obsahující vitamín B2(riboflavin) navázáný na adenosindifosfát (ADP). Celá molekula tedy obsahuje riboflavinovou skupinu, dva fosfáty, cukr ribózu a adenin.Flavinadenindinukleotid bývá součástí mnoha proteinů, tzv. flavoproteinů. FAD je jeho oxidovaná forma, zatímco FADH2 je jeho forma redukovaná. Redukovaná forma vzniká zejména v Krebsově cyklu při dehydrogenaci sukcinátu na fumarát.
  • В биохимията, флавин-аденин-динуклеотидът (ФАД) е редокс кофактор участващ в множество важни за метаболизма реакции. ФАД съществува в две различни редокс състояния, които преминават едно в друго чрез отдаване или приемане на електрони. Молекулата на ФАД съдържа рибофлавин половинката на (витамин B2) свързан за фосфатната група на молекула аденозиндифосфат АДФ. Флавиновата група се свързана за рибитол, захарен алкохол, чрез въглерод-азотна връзка, не гликозидна връзка.
  • Flavin adenina dinukleotida (bahasa Inggris: flavin adenine dinucleotide, FAD) adalah kofaktor redoks yang berperan dalam beberapa lintasan metabolisme yang vital. Molekul FAD terdiri dari riboflavin yang berikat dengan gugus fosfat molekul ADP. Gugus flavin berikat dengan ribitol, sejenis gula alkohol, dengan ikatan karbon nitrogen, bukan dengan ikatan glikosidik.
  • In biochemistry, flavin adenine dinucleotide (FAD) is a redox cofactor involved in several important reactions in metabolism. FAD can exist in two different redox states, which it converts between by accepting or donating electrons. The molecule consists of a riboflavin moiety (vitamin B2) bound to the phosphate group of an ADP molecule. The flavin group is bound to ribitol, a sugar alcohol, by a carbon-nitrogen bond, not a glycosidic bond.
rdfs:label
  • Flavine adénine dinucléotide
  • Dinucleòtid de flavina i adenina
  • Dinucleótido de flavina e adenina
  • Dinukleotyd flawinoadeninowy
  • Flavin adenina dinukleotida
  • Flavin adenine dinucleotide
  • Flavin-Adenin-Dinukleotid
  • Flavin-adenin-dinukleotid
  • Flavina adenina dinucleotide
  • Flavinadenindinukleotid
  • Flavín adenín dinucleótido
  • ФАД
  • Флавинадениндинуклеотид
  • フラビンアデニンジヌクレオチド
  • 플래빈 아데닌 다이뉴클레오타이드
owl:sameAs
http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
foaf:depiction
foaf:isPrimaryTopicOf
is dbpedia-owl:wikiPageRedirects of
is dbpedia-owl:wikiPageWikiLink of
is prop-fr:cofact of
is foaf:primaryTopic of