L'allostérie (du grec ἄλλoς, allos : autre et στερεός, stereós : solide) est un mode de régulation de l'activité d'une enzyme par lequel la fixation d'une molécule effectrice en un site modifie les conditions de fixation d'une autre molécule, en un autre site distant, de la protéine.

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  • L'allostérie (du grec ἄλλoς, allos : autre et στερεός, stereós : solide) est un mode de régulation de l'activité d'une enzyme par lequel la fixation d'une molécule effectrice en un site modifie les conditions de fixation d'une autre molécule, en un autre site distant, de la protéine. Ce concept a été formalisé par Jacques Monod, Jean-Pierre Changeux et Jeffries Wyman (en) dans une série d'articles, dont le plus important a été publié en 1965 dans Journal of Molecular Biology.
  • In biochimica la regolazione allosterica (o allosteria, o allosterismo) è la regolazione di un enzima o di una proteina mediata da una molecola detta effettore, che svolge tale funzione legandosi presso il sito allosterico. Un enzima dotato di siti allosterici è detto enzima allosterico; non segue la cinetica di Michaelis-Menten.Le macromolecole sottoposte a regolazione allosterica presentano solitamente una struttura quaternaria e, su ogni subunità, presentano un sito allosterico. Il legame dell'effettore presso tali siti è in grado di modificare leggermente la struttura terziaria dell'enzima e quindi di variare la sua affinità per il substrato, consentendo di incrementare o di ridurre l'attività catalitica a seconda delle esigenze della cellula.Gli effettori che intensificano l'attivazione della proteina vengono detti attivatori allosterici, quelli che al contrario diminuiscono l'attivazione della proteina sono gli inibitori allosterici. Gli effettori possono essere effettori omotropi o eterotropi a seconda che presentino o meno la stessa natura chimica del substrato dell'enzima. A volte la regolazione allosterica può fungere da controllo retroattivo (a feedback negativo) quando l'effettore allosterico inibitore è rappresentato dal prodotto della reazione enzimatica.Il termine allosteria deriva dal greco allos, cioè "altro", e stereos, "struttura, solido", in riferimento alla separazione del sito allosterico di una proteina dal suo sito attivo.
  • La alostería (de griego ἄλλως, allos: otro y στερεός, stereós: forma) es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación distante (sitio catalítico) de la enzima. Este concepto lo plantearon Jacques Monod, Jeffries Wyman y Jean-Pierre Changeux en una serie de artículos, el más importante de los cuales se publicó en 1965 en Journal of Molecular Biology.En bioquímica, es la regulación de una enzima u otra proteína ligando una molécula efectora en el sitio alostérico de la proteína (otro sitio que no sea el sitio activo de la proteína). Los efectores que aumentan la actividad de la enzima se denominan activadores alostéricos y aquellos que disminuyan dicha actividad se llaman inhibidores alostéricos.
  • In biochemistry, allosteric regulation is the regulation of an enzyme or other protein by binding an effector molecule at the protein's allosteric site (that is, a site other than the protein's active site). Allosteric sites allow effectors to bind to the protein, often resulting in a conformational change or other change in the effectiveness of the enzyme. Effectors that enhance the protein's activity are referred to as allosteric activators, whereas those that decrease the protein's activity are called allosteric inhibitors. The term allostery comes from the Greek allos (ἄλλος), "other", and stereos (στερεὀς), "solid (object)", in reference to the fact that the regulatory site of an allosteric protein is physically distinct from its active site. Allosteric regulations are a natural example of control loops, such as feedback from downstream products or feedforward from upstream substrates. Long-range allostery is especially important in cell signaling.
  • La regulació al·lostèrica o al·losterisme és la regulació enzimàtica o d'una altra proteïna per la unió d'una molècula efectora en la part al·lostèrica de la proteïna. És a dir, una part que no sigui el centre actiu de la proteïna. Els efectors que milloren l'activitat de les proteïnes es coneixen com activadors al·lostèrics, mentre que aquells que disminueixen l'activitat de les proteïnes s'anomenen inhibidors al·lostèrics. Al·losterisme; el terme prové del grec allos “altres” i stereos, “sòlid (objecte),” en referència al fet que la part de regulació de una proteïna al·lostèrica és físicament diferent al centre actiu. Exemples de regulació al·lostèrica són: els cicles naturals de control, com la retroalimentació dels productes intermedis o feedforward a partir de substrats.
  • Alosterická regulace (z allos – jiný, stereos – prostor) je ovlivnění vlastností určité oblasti (např. aktivního centra) enzymu, a to vazbou jistého efektoru (alosterického regulátoru) na jiné, tzv. alosterické místo. Alosterické regulátory mohou být jak inhibitory (zejména nekompetitivní), tak aktivátory enzymů. Alosterická regulace mění prostorovou strukturu ovlivňovaných enzymů
  • Der Begriff Allosterie – von griech. ἄλλως allos (anders) und στερεός stereós (Ort), das heißt „am anderen Ort“ – entstammt dem Bereich der Biochemie, dort der Proteinfunktion. Er wird in der Literatur unterschiedlich gebraucht. So gilt er zunächst für Proteine, die bestimmte regulatorisch wirksame Moleküle (Effektoren) an anderer Stelle binden als ihr Substrat (Enzym) bzw. ihren zentralen Liganden (Carrier bzw. Rezeptor). Fälle, in denen die Bindungsstärke von der Zahl der bereits gebundenen Substrat- oder Ligandenmoleküle abhängt, gehören ebenfalls dazu. Allosterie bedeutete zunächst die Veränderung der Konformation unter Beeinflussung des aktiven Zentrums/Bindungszentrums. Manche Autoren meinen, dass für den allosterischen Effekt auf jeden Fall eine kooperative Wechselwirkung zwischen separaten Untereinheiten eines (oligomeren) Proteins notwendig ist; danach dürften bei monomeren Proteinen keine allosterischen Effekte auftreten. Indessen kennt man auch bei solchen Proteinen Veränderungen der Raumstruktur durch kleine Moleküle, die einen Einfluss auf das aktive Zentrum haben können. Es hat sich daher eingebürgert, auch diese Phänomene unter den Begriff der Allosterie zu subsumieren. Für das Beispiel der Phosphofructokinase bedeutet dies: jede Polypeptidkette ist hier als Fusion zweier Untereinheiten (C und R) zu sehen. Jede dieser Untereinheiten bindet ATP, C in seiner Eigenschaft als Substrat (Coenzym) und R in seiner Eigenschaft als allosterischer Inhibitor.Prototyp eines allosterischen Proteins ist das Hämoglobin, bei dem die Bindungsstärke des Sauerstoffs (O2) von einer Reihe an Effektoren, insbesondere aber davon abhängt, wie viele der insgesamt vier O2-Bindungsplätze bereits besetzt sind. Bei höheren Sauerstoff-konzentrationen/-beladungen ist der Übergang von einem nieder-affinen „T-Zustand“ (T für tense, engl. = straff, angespannt) in den hoch-affinen „R-Zustand“ (R für relaxed, engl. = entspannt) zu verzeichnen. Die Tatsache, dass nachfolgende O2-Moleküle zunehmend stärker gebunden werden, bezeichnet man auch als positive Kooperativität. Der Hill-Koeffizient ist ein Maß für die Kooperativität.
  • アロステリック効果(アロステリックこうか)とは、タンパク質の機能が他の化合物(制御物質、エフェクター)によって調節されることを言う。主に酵素反応に関して用いられる用語である。アロステリー(allostery、その形容詞がアロステリックallosteric)という言葉は、ギリシア語で「別の」を意味するallosと「形」を意味するstereosから来ている。これは、一般にアロステリックタンパク質のエフェクターが基質と大きく異なる構造をしていることによる。このことから、制御中心が活性中心から離れた場所にあると考えられたのである。しかし下記のヘモグロビンにおける酸素分子のように、同じ分子がエフェクターかつ基質となる例もあり、アロステリック効果は一般にヘモグロビンのようなオリゴマー構造でモデル化することができる(「アロステリック制御のモデル」の項参照)。このため、アロステリック効果はタンパク質と化合物が一対多の複合体を形成する際に、前の段階の複合体形成によって次以降の複合体形成反応が促進・抑制されること、あるいはその複合体による反応が加速・減速されること。と拡張定義されることも多い。
  • Allosteria – (allos - inny; steros – przestrzeń) – zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek (np. enzymów do substratów lub białek przenośnikowych do ich ładunku), przez zmianę struktury przestrzennej. Efekty allosteryczne odgrywają istotna rolę w regulacji aktywności enzymatycznej.
  • Allosterie stamt van het Griekse ἄλλως allos (anders) en στερεός stereós (plaats), hetgeen dus "op andere plaats" betekent, heeft betrekking op de proteïnefunctie en is afkomstig uit de biochemie.Allosterische regulatie is de regulatie van een enzym of een ander proteïne door binding aan een effectormolecuul bij de allosterische zijde van het proteïne, hetgeen een andere zijde is dan de actieve zijde van het proteïne. Een effector is een molecuul dat zich aan een proteïne bindt en daarbij de activiteit van het proteïne beïnvloedt. Effectoren die de activiteit van het proteïne verhogen worden allosterische activatoren (allosterische agonisten) genoemd, terwijl degenen die deze verminderen allosterische onderdrukkers (allosterische antagonisten) heten.Allosterie omvat de verandering van de ruimtelijke structuur, waardoor de werking van het actieve centrum beïnvloed wordt. Vele auteurs denken dat voor het allosterisch effect in ieder geval een coöperatieve samenwerking tussen de afzonderlijke eenheden van een (oligomeer) proteïne noodzakelijk is.Hemoglobine is een voorbeeld van een allosterisch proteïne, waarbij de bindingssterkte van de zuurstof door een aantal effectoren wordt beïnvloed.
  • 다른 자리 입체성 조절(allosteric regulation)은 생화학에서 활성물질(effector molecule)들이 효소나 다른 단백질의 활성 부위(active site)가 아닌 다른자리에 결합하여 이루어지는 반응능력 조절이다. 효소나 단백질의 반응을 촉진시키는 활성 물질을 '다른 자리성 활성인자'(allosteric activator), 반응을 억제시키는 물질을 '다른 자리성 저해제'(allosteric inhibitor)라고 부른다. 다른 자리 입체성 조절은 생물학적 되먹임 등의 자연적 조절 회로의 한 예이다.
  • O controle alostérico, alosterismo ou alosteria refere-se a qualquer alteração na estrutura terciária ou quaternária de uma enzima protéica induzida pela ação de uma molécula ligante, que pode ser um ativador, um inibidor, um substrato, ou os três. A modificação da estrutura regula a sua actividade enzimática.
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  • L'allostérie (du grec ἄλλoς, allos : autre et στερεός, stereós : solide) est un mode de régulation de l'activité d'une enzyme par lequel la fixation d'une molécule effectrice en un site modifie les conditions de fixation d'une autre molécule, en un autre site distant, de la protéine.
  • Alosterická regulace (z allos – jiný, stereos – prostor) je ovlivnění vlastností určité oblasti (např. aktivního centra) enzymu, a to vazbou jistého efektoru (alosterického regulátoru) na jiné, tzv. alosterické místo. Alosterické regulátory mohou být jak inhibitory (zejména nekompetitivní), tak aktivátory enzymů. Alosterická regulace mění prostorovou strukturu ovlivňovaných enzymů
  • アロステリック効果(アロステリックこうか)とは、タンパク質の機能が他の化合物(制御物質、エフェクター)によって調節されることを言う。主に酵素反応に関して用いられる用語である。アロステリー(allostery、その形容詞がアロステリックallosteric)という言葉は、ギリシア語で「別の」を意味するallosと「形」を意味するstereosから来ている。これは、一般にアロステリックタンパク質のエフェクターが基質と大きく異なる構造をしていることによる。このことから、制御中心が活性中心から離れた場所にあると考えられたのである。しかし下記のヘモグロビンにおける酸素分子のように、同じ分子がエフェクターかつ基質となる例もあり、アロステリック効果は一般にヘモグロビンのようなオリゴマー構造でモデル化することができる(「アロステリック制御のモデル」の項参照)。このため、アロステリック効果はタンパク質と化合物が一対多の複合体を形成する際に、前の段階の複合体形成によって次以降の複合体形成反応が促進・抑制されること、あるいはその複合体による反応が加速・減速されること。と拡張定義されることも多い。
  • Allosteria – (allos - inny; steros – przestrzeń) – zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek (np. enzymów do substratów lub białek przenośnikowych do ich ładunku), przez zmianę struktury przestrzennej. Efekty allosteryczne odgrywają istotna rolę w regulacji aktywności enzymatycznej.
  • 다른 자리 입체성 조절(allosteric regulation)은 생화학에서 활성물질(effector molecule)들이 효소나 다른 단백질의 활성 부위(active site)가 아닌 다른자리에 결합하여 이루어지는 반응능력 조절이다. 효소나 단백질의 반응을 촉진시키는 활성 물질을 '다른 자리성 활성인자'(allosteric activator), 반응을 억제시키는 물질을 '다른 자리성 저해제'(allosteric inhibitor)라고 부른다. 다른 자리 입체성 조절은 생물학적 되먹임 등의 자연적 조절 회로의 한 예이다.
  • O controle alostérico, alosterismo ou alosteria refere-se a qualquer alteração na estrutura terciária ou quaternária de uma enzima protéica induzida pela ação de uma molécula ligante, que pode ser um ativador, um inibidor, um substrato, ou os três. A modificação da estrutura regula a sua actividade enzimática.
  • Allosterie stamt van het Griekse ἄλλως allos (anders) en στερεός stereós (plaats), hetgeen dus "op andere plaats" betekent, heeft betrekking op de proteïnefunctie en is afkomstig uit de biochemie.Allosterische regulatie is de regulatie van een enzym of een ander proteïne door binding aan een effectormolecuul bij de allosterische zijde van het proteïne, hetgeen een andere zijde is dan de actieve zijde van het proteïne.
  • La alostería (de griego ἄλλως, allos: otro y στερεός, stereós: forma) es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación distante (sitio catalítico) de la enzima.
  • In biochimica la regolazione allosterica (o allosteria, o allosterismo) è la regolazione di un enzima o di una proteina mediata da una molecola detta effettore, che svolge tale funzione legandosi presso il sito allosterico. Un enzima dotato di siti allosterici è detto enzima allosterico; non segue la cinetica di Michaelis-Menten.Le macromolecole sottoposte a regolazione allosterica presentano solitamente una struttura quaternaria e, su ogni subunità, presentano un sito allosterico.
  • La regulació al·lostèrica o al·losterisme és la regulació enzimàtica o d'una altra proteïna per la unió d'una molècula efectora en la part al·lostèrica de la proteïna. És a dir, una part que no sigui el centre actiu de la proteïna. Els efectors que milloren l'activitat de les proteïnes es coneixen com activadors al·lostèrics, mentre que aquells que disminueixen l'activitat de les proteïnes s'anomenen inhibidors al·lostèrics.
  • In biochemistry, allosteric regulation is the regulation of an enzyme or other protein by binding an effector molecule at the protein's allosteric site (that is, a site other than the protein's active site). Allosteric sites allow effectors to bind to the protein, often resulting in a conformational change or other change in the effectiveness of the enzyme.
  • Der Begriff Allosterie – von griech. ἄλλως allos (anders) und στερεός stereós (Ort), das heißt „am anderen Ort“ – entstammt dem Bereich der Biochemie, dort der Proteinfunktion. Er wird in der Literatur unterschiedlich gebraucht. So gilt er zunächst für Proteine, die bestimmte regulatorisch wirksame Moleküle (Effektoren) an anderer Stelle binden als ihr Substrat (Enzym) bzw. ihren zentralen Liganden (Carrier bzw. Rezeptor).
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  • Allostérie
  • Allosteria
  • Allosteric regulation
  • Allosterie
  • Allosterie
  • Alosterická regulace
  • Controle alostérico
  • Regolazione allosterica
  • Regulació al·lostèrica
  • Regulación alostérica
  • アロステリック効果
  • 다른 자리 입체성 조절
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