| Attributes | Values |
|---|
| rdfs:subClassOf
| |
| rdfs:label
| - Cytochrom f (pl)
- Cytochrome f (en)
- Cytochrome f (fr)
|
| rdfs:comment
| - Le cytochrome f (cyt f) est la plus grosse sous-unité du complexe cytochrome b6f (EC 1.10.9.1), ce dernier étant fonctionnellement et structurellement apparenté au complexe cytochrome bc1 des mitochondries ; le cytochrome f y joue un rôle analogue à celui du cytochrome c1 bien qu'ils aient une structure différente. Le cytochrome f contient un réseau interne de molécules d'eau qui pourraient jouer le rôle de canal à protons ; cette structure semble être conservée dans les différents cytochromes f étudiés. (fr)
|
| rdfs:seeAlso
| |
| sameAs
| |
| prop-fr:tcdb
| |
| Wikipage page ID
| |
| Wikipage revision ID
| |
| dbo:wikiPageWikiLink
| |
| page length (characters) of wiki page
| |
| dct:subject
| |
| prop-fr:wikiPageUsesTemplate
| |
| prov:wasDerivedFrom
| |
| foaf:depiction
| |
| prop-fr:année
| |
| prop-fr:auteur
| - Bendall, D.S. (fr)
- Cramer, W.A., Martinez, S.E., Huang, D., Tae, G.S., Everly, R.M., Heymann, J.B., Cheng, R.H., Baker, T.S. and Smith, J.L. (fr)
|
| prop-fr:doi
| |
| prop-fr:journal
| - J. Bioenerg. Biomembr. (fr)
- Photosynth. Res. (fr)
|
| prop-fr:langue
| |
| prop-fr:légende
| - Structure du domaine soluble du cytochrome f de Phormidium laminosum, une cyanobactérie . (fr)
|
| prop-fr:nom
| - Domaine C-terminal du cytochrome f (fr)
|
| prop-fr:numéro
| |
| prop-fr:pages
| |
| prop-fr:titre
| - The unfinished story of cytochrome f (fr)
- Structural aspects of the cytochrome b6f complex; structure of the lumen-side domain of cytochrome f (fr)
|
| prop-fr:volume
| |
| prop-fr:pmid
| |
| prop-fr:clanPfam
| |
| prop-fr:interpro
| |
| prop-fr:pfam
| |
| prop-fr:prosite
| |
| prop-fr:scop
| |
| prop-fr:familleOpm
| |
| prop-fr:proteineOpm
| |
| thumbnail
| |
| foaf:isPrimaryTopicOf
| |
| has abstract
| - Le cytochrome f (cyt f) est la plus grosse sous-unité du complexe cytochrome b6f (EC 1.10.9.1), ce dernier étant fonctionnellement et structurellement apparenté au complexe cytochrome bc1 des mitochondries ; le cytochrome f y joue un rôle analogue à celui du cytochrome c1 bien qu'ils aient une structure différente. La structure tridimensionnelle du cytochrome f du navet (Brassica rapa) a été déterminée. Le segment côté lumen présente deux domaines structurels : un plus petit sur un plus gros lui-même placé sur le segment faisant le lien avec le domaine membranaire. Le domaine le plus gros consiste en un sandwich bêta antiparallèle et un court peptide de liaison à l'hème. Le domaine le plus petit est un feuillet bêta inséré entre les brins bêta F et G du domaine le plus grand. L'hème s'insère entre deux petites hélices et l'extrémité N-terminale du cytochrome f. Au sein de la deuxième hélice, la séquence Cys–Xaa–Xaa–Cys–His (résidus 21 à 25) contient les acides aminés liés par covalence à l'hème par liaison thioester avec la cystéine-21 et la cystéine-24. L'histidine-25 est le 5e ligand du cation de fer de l'hème, le 6e ligand étant le groupe amine de la tyrosine-1 de la première hélice. Le cytochrome f contient un réseau interne de molécules d'eau qui pourraient jouer le rôle de canal à protons ; cette structure semble être conservée dans les différents cytochromes f étudiés. (fr)
|
| is part of
| |
| is dbo:wikiPageWikiLink
of | |
| is oa:hasTarget
of | |
![[RDF Data]](/fct/images/sw-rdf-blue.png)
![[cxml]](/fct/images/cxml_doc.png)
![[csv]](/fct/images/csv_doc.png)
![[text]](/fct/images/ntriples_doc.png)
![[turtle]](/fct/images/n3turtle_doc.png)
![[ld+json]](/fct/images/jsonld_doc.png)
![[rdf+json]](/fct/images/json_doc.png)
![[rdf+xml]](/fct/images/xml_doc.png)
![[atom+xml]](/fct/images/atom_doc.png)
![[html]](/fct/images/html_doc.png)
