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| - Complexe Fenna–Matthews–Olson (fr)
- Fenna–Matthews–Olson complex (en)
- Комплекс Фенна-Метьюса-Олсона (uk)
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| - Le complexe Fenna–Matthews–Olson (complexe FMO) est un complexe de protéines hydrosoluble ; il s'agit du premier complexe de protéines pigmentaires (CPP) à avoir été analysé par spectroscopie à rayons X. On le trouve chez les bactéries vertes sulfureuses et son rôle est d'assurer le transfert de l'énergie d'excitation des chlorosomes qui récoltent la lumière vers le centre de réaction bactérien (CRb) intégré à la membrane. Sa structure est trimérique (symétrie C3). Chacun des trois monomères contient huit molécules de bactériochlorophylle (BChl a). Ils sont liés à l'échafaudage protéique par chélation de leur atome central de magnésium, soit aux acides aminés de la protéine (principalement l'histidine), soit aux atomes d'oxygène des molécules d'eau (seulement une BChl a de chaque monomère (fr)
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| - Fenna–Matthews–Olson complex (fr)
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| - Le complexe Fenna–Matthews–Olson (complexe FMO) est un complexe de protéines hydrosoluble ; il s'agit du premier complexe de protéines pigmentaires (CPP) à avoir été analysé par spectroscopie à rayons X. On le trouve chez les bactéries vertes sulfureuses et son rôle est d'assurer le transfert de l'énergie d'excitation des chlorosomes qui récoltent la lumière vers le centre de réaction bactérien (CRb) intégré à la membrane. Sa structure est trimérique (symétrie C3). Chacun des trois monomères contient huit molécules de bactériochlorophylle (BChl a). Ils sont liés à l'échafaudage protéique par chélation de leur atome central de magnésium, soit aux acides aminés de la protéine (principalement l'histidine), soit aux atomes d'oxygène des molécules d'eau (seulement une BChl a de chaque monomère par molécule d'eau). Depuis que la structure a été caractérisée, il est possible de calculer les spectres optiques basés sur celle-ci pour les comparer aux spectres optiques obtenus expérimentalement. Dans le cas le plus simple, seul le couplage excitonique des BChls est pris en compte. Des théories plus réalistes considèrent le couplage pigment-protéine. Une propriété importante est l'énergie de transition locale (énergie de site) des BChls, différente pour chacun, en raison de leur environnement protéique local individuel. Les énergies de site des BChls déterminent la direction du flux d'énergie. Des informations structurelles sur le super complexe FMO-RC ont été obtenues par microscopie électronique et spectres linéaires de dicroïsme mesurés dans les trimères FMO et complexes FMO-RC. À partir de ces mesures, deux orientations du complexe FMO relatives au RC sont possibles. L'orientation avec les BChl 3 et 4 près du RC ainsi que des BChl 1 et 6 (d'après la numérotation originale de Fenna et Matthews) orientée vers les chlorosomes est utile pour un transfert efficace d'énergie. (fr)
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