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  • Une catalase (du grec kataluein, « dissoudre ») est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène : 2 H2O2 → O2 + 2 H2O. Ces enzymes sont formées de quatre chaînes polypeptidiques d’environ 500 résidus d'acides aminés, comportant chacune une molécule d'hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de l'enzyme. Pour catalyser la réaction, l’atome de fer de l'hème réalise une coupure hétérolytique de la liaison O-O du peroxyde d'hydrogène, créant de ce fait une molécule d’eau et un groupe Fe(IV)=O hautement oxydant ; ce dernier peut ensuite oxyder une autre molécule de peroxyde d'hydrogène pour donner du dioxygène. Ce processus est illustré plus spécifiquement par les équations suivantes : H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E ;H2O2 + O=Fe(IV)-E → H2O + O2 + Fe(III)-E. Avec une vitesse maximale de 200 000 réactions catalytiques par seconde, elle est une des enzymes les plus efficaces connues. Sa vitesse de réaction ne semble en effet limitée que par la diffusion, c’est-à-dire par la vitesse limite avec laquelle les molécules parviennent au site actif de l'enzyme.Chez les eucaryotes on la trouve dans le peroxysome des cellules pour la catalase A et dans le cytosol pour la catalase T. On trouve la catalase chez tous les organismes aérobies et plus particulièrement dans les navets ou dans la plupart des racines des plantes, dans la levure et dans le foie des animaux. Catalase Réaction de la catalase de Staphylococcus aureus Catalase Catalase de foie de bœuf (PDB 7CAT) (fr)
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